[日本語] English
万見
- EMDB-50295: Structure of Pol II-TC-NER-STK19 complex, focused on CRL4CSA -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-50295
タイトルStructure of Pol II-TC-NER-STK19 complex, focused on CRL4CSA
マップデータsharpened map (cryoSPARC)
試料
  • 複合体: Ternary complex of Pol II-TC-NER-STK19, focused on CRL4CSA
    • タンパク質・ペプチド: DNA excision repair protein ERCC-8
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-4A
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • タンパク質・ペプチド: NEDD8
キーワードTranscription-coupled DNA repair / TRANSCRIPTION
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair complex / negative regulation of granulocyte differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / single strand break repair / cellular response to chemical stress / regulation of DNA damage checkpoint / Cul7-RING ubiquitin ligase complex ...regulation of transcription-coupled nucleotide-excision repair / nucleotide-excision repair complex / negative regulation of granulocyte differentiation / cullin-RING-type E3 NEDD8 transferase / NEDD8 transferase activity / cullin-RING ubiquitin ligase complex / single strand break repair / cellular response to chemical stress / regulation of DNA damage checkpoint / Cul7-RING ubiquitin ligase complex / positive regulation by virus of viral protein levels in host cell / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / Loss of Function of FBXW7 in Cancer and NOTCH1 Signaling / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / spindle assembly involved in female meiosis / regulation of nucleotide-excision repair / epigenetic programming in the zygotic pronuclei / positive regulation of protein autoubiquitination / Cul4-RING E3 ubiquitin ligase complex / protein neddylation / UV-damage excision repair / NEDD8 ligase activity / negative regulation of response to oxidative stress / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / biological process involved in interaction with symbiont / regulation of mitotic cell cycle phase transition / SCF ubiquitin ligase complex / WD40-repeat domain binding / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / negative regulation of type I interferon production / Cul4A-RING E3 ubiquitin ligase complex / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Cul3-RING ubiquitin ligase complex / Cul4B-RING E3 ubiquitin ligase complex / ubiquitin ligase complex scaffold activity / negative regulation of mitophagy / Prolactin receptor signaling / negative regulation of reproductive process / negative regulation of developmental process / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / cullin family protein binding / hemopoiesis / viral release from host cell / regulation of proteolysis / regulation of postsynapse assembly / somatic stem cell population maintenance / anatomical structure morphogenesis / protein monoubiquitination / response to X-ray / ectopic germ cell programmed cell death / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of viral genome replication / protein K48-linked ubiquitination / proteasomal protein catabolic process / transcription-coupled nucleotide-excision repair / response to UV / protein autoubiquitination / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / Regulation of BACH1 activity / regulation of cellular response to insulin stimulus / positive regulation of gluconeogenesis / positive regulation of TORC1 signaling / post-translational protein modification / intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / positive regulation of DNA repair / T cell activation / Degradation of DVL / Iron uptake and transport / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Degradation of GLI1 by the proteasome / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Negative regulation of NOTCH4 signaling / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / DNA Damage Recognition in GG-NER / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / nucleotide-excision repair / cellular response to amino acid stimulus / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / Evasion by RSV of host interferon responses / modification-dependent protein catabolic process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / Dual Incision in GG-NER / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / G1/S transition of mitotic cell cycle / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / regulation of circadian rhythm / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / protein modification process / RING-type E3 ubiquitin transferase
類似検索 - 分子機能
DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / DNA excision repair protein Rad28/ERCC8/Ckn1/ATCSA-1 / Nedd8-like ubiquitin / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site ...DET1- and DDB1-associated protein 1, N-terminal / DET1- and DDB1-associated protein 1 / Det1 complexing ubiquitin ligase / DNA excision repair protein Rad28/ERCC8/Ckn1/ATCSA-1 / Nedd8-like ubiquitin / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / : / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / RSE1/DDB1/CPSF1 second beta-propeller / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, C-terminal / Cleavage/polyadenylation specificity factor, A subunit, N-terminal / : / CPSF A subunit region / RSE1/DDB1/CPSF1 first beta-propeller / : / Ubiquitin domain / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / WD domain, G-beta repeat / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / G-protein beta WD-40 repeat / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / DNA excision repair protein ERCC-8 / Cullin-4A / Ubiquitin-like protein NEDD8 / DNA damage-binding protein 1 / DET1- and DDB1-associated protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Lee S-H / Sixma TK
資金援助 オランダ, 2件
OrganizationGrant number国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)TOP 714.017.003 オランダ
Oncode Institute オランダ
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: STK19 drives transcription-coupled repair by stimulating repair complex stability, RNA Pol II ubiquitylation, and TFIIH recruitment.
著者: Anisha R Ramadhin / Shun-Hsiao Lee / Di Zhou / Anita Salmazo / Camila Gonzalo-Hansen / Marjolein van Sluis / Cindy M A Blom / Roel C Janssens / Anja Raams / Dick Dekkers / Karel Bezstarosti / ...著者: Anisha R Ramadhin / Shun-Hsiao Lee / Di Zhou / Anita Salmazo / Camila Gonzalo-Hansen / Marjolein van Sluis / Cindy M A Blom / Roel C Janssens / Anja Raams / Dick Dekkers / Karel Bezstarosti / Dea Slade / Wim Vermeulen / Alex Pines / Jeroen A A Demmers / Carrie Bernecky / Titia K Sixma / Jurgen A Marteijn /
要旨: Transcription-coupled nucleotide excision repair (TC-NER) efficiently eliminates DNA damage that impedes gene transcription by RNA polymerase II (RNA Pol II). TC-NER is initiated by the recognition ...Transcription-coupled nucleotide excision repair (TC-NER) efficiently eliminates DNA damage that impedes gene transcription by RNA polymerase II (RNA Pol II). TC-NER is initiated by the recognition of lesion-stalled RNA Pol II by CSB, which recruits the CRL4 ubiquitin ligase and UVSSA. RNA Pol II ubiquitylation at RPB1-K1268 by CRL4 serves as a critical TC-NER checkpoint, governing RNA Pol II stability and initiating DNA damage excision by TFIIH recruitment. However, the precise regulatory mechanisms of CRL4 activity and TFIIH recruitment remain elusive. Here, we reveal human serine/threonine-protein kinase 19 (STK19) as a TC-NER factor, which is essential for correct DNA damage removal and subsequent transcription restart. Cryogenic electron microscopy (cryo-EM) studies demonstrate that STK19 is an integral part of the RNA Pol II-TC-NER complex, bridging CSA, UVSSA, RNA Pol II, and downstream DNA. STK19 stimulates TC-NER complex stability and CRL4 activity, resulting in efficient RNA Pol II ubiquitylation and correct UVSSA and TFIIH binding. These findings underscore the crucial role of STK19 as a core TC-NER component.
履歴
登録2024年5月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年11月13日-
マップ公開2024年11月13日-
更新2025年1月8日-
現状2025年1月8日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_50295.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_50295.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈sharpened map (cryoSPARC)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 424. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.12
最小 - 最大-0.27559698 - 0.6254799
平均 (標準偏差)-0.00008229284 (±0.016498769)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 423.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_50295_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: raw map

ファイルemd_50295_additional_1.map
注釈raw map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map A

ファイルemd_50295_half_map_1.map
注釈half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half map B

ファイルemd_50295_half_map_2.map
注釈half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Ternary complex of Pol II-TC-NER-STK19, focused on CRL4CSA

全体名称: Ternary complex of Pol II-TC-NER-STK19, focused on CRL4CSA
要素
  • 複合体: Ternary complex of Pol II-TC-NER-STK19, focused on CRL4CSA
    • タンパク質・ペプチド: DNA excision repair protein ERCC-8
    • タンパク質・ペプチド: DNA damage-binding protein 1
    • タンパク質・ペプチド: DET1- and DDB1-associated protein 1
    • タンパク質・ペプチド: Cullin-4A
    • タンパク質・ペプチド: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1
    • タンパク質・ペプチド: NEDD8

-
超分子 #1: Ternary complex of Pol II-TC-NER-STK19, focused on CRL4CSA

超分子名称: Ternary complex of Pol II-TC-NER-STK19, focused on CRL4CSA
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 300 KDa

-
分子 #1: DNA excision repair protein ERCC-8

分子名称: DNA excision repair protein ERCC-8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1
詳細: The construct contains a Strep tag II at the C-terminus
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MLGFLSARQT GLEDPLRLRR AESTRRVLGL ELNKDRDVER IHGGGINTLD IEPVEGRYML SGGSDGVIVL YDLENSSRQS YYTCKAVCSI GRDHPDVHRY SVETVQWYPH DTGMFTSSSF DKTLKVWDTN TLQTADVFNF EETVYSHHMS PVSTKHCLVA VGTRGPKVQL ...文字列:
MLGFLSARQT GLEDPLRLRR AESTRRVLGL ELNKDRDVER IHGGGINTLD IEPVEGRYML SGGSDGVIVL YDLENSSRQS YYTCKAVCSI GRDHPDVHRY SVETVQWYPH DTGMFTSSSF DKTLKVWDTN TLQTADVFNF EETVYSHHMS PVSTKHCLVA VGTRGPKVQL CDLKSGSCSH ILQGHRQEIL AVSWSPRYDY ILATASADSR VKLWDVRRAS GCLITLDQHN GKKSQAVESA NTAHNGKVNG LCFTSDGLHL LTVGTDNRMR LWNSSNGENT LVNYGKVCNN SKKGLKFTVS CGCSSEFVFV PYGSTIAVYT VYSGEQITML KGHYKTVDCC VFQSNFQELY SGSRDCNILA WVPSLYEPVP DDDETTTKSQ LNPAFEDAWS SSDEEGGTSA WSHPQFEK

UniProtKB: DNA excision repair protein ERCC-8

-
分子 #2: DNA damage-binding protein 1

分子名称: DNA damage-binding protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 詳細: The construct contains a His tag at the N-terminus / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MAHHHHHHSA ALEVLFQGPG MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACILE YKQSGESIDI ITRAHGNVQD RIGRPSETGI IGIIDPECRM IGLRLYDGLF KVIPLDRDNK ...文字列:
MAHHHHHHSA ALEVLFQGPG MSYNYVVTAQ KPTAVNGCVT GHFTSAEDLN LLIAKNTRLE IYVVTAEGLR PVKEVGMYGK IAVMELFRPK GESKDLLFIL TAKYNACILE YKQSGESIDI ITRAHGNVQD RIGRPSETGI IGIIDPECRM IGLRLYDGLF KVIPLDRDNK ELKAFNIRLE ELHVIDVKFL YGCQAPTICF VYQDPQGRHV KTYEVSLREK EFNKGPWKQE NVEAEASMVI AVPEPFGGAI IIGQESITYH NGDKYLAIAP PIIKQSTIVC HNRVDPNGSR YLLGDMEGRL FMLLLEKEEQ MDGTVTLKDL RVELLGETSI AECLTYLDNG VVFVGSRLGD SQLVKLNVDS NEQGSYVVAM ETFTNLGPIV DMCVVDLERQ GQGQLVTCSG AFKEGSLRII RNGIGIHEHA SIDLPGIKGL WPLRSDPNRE TDDTLVLSFV GQTRVLMLNG EEVEETELMG FVDDQQTFFC GNVAHQQLIQ ITSASVRLVS QEPKALVSEW KEPQAKNISV ASCNSSQVVV AVGRALYYLQ IHPQELRQIS HTEMEHEVAC LDITPLGDSN GLSPLCAIGL WTDISARILK LPSFELLHKE MLGGEIIPRS ILMTTFESSH YLLCALGDGA LFYFGLNIET GLLSDRKKVT LGTQPTVLRT FRSLSTTNVF ACSDRPTVIY SSNHKLVFSN VNLKEVNYMC PLNSDGYPDS LALANNSTLT IGTIDEIQKL HIRTVPLYES PRKICYQEVS QCFGVLSSRI EVQDTSGGTT ALRPSASTQA LSSSVSSSKL FSSSTAPHET SFGEEVEVHN LLIIDQHTFE VLHAHQFLQN EYALSLVSCK LGKDPNTYFI VGTAMVYPEE AEPKQGRIVV FQYSDGKLQT VAEKEVKGAV YSMVEFNGKL LASINSTVRL YEWTTEKELR TECNHYNNIM ALYLKTKGDF ILVGDLMRSV LLLAYKPMEG NFEEIARDFN PNWMSAVEIL DDDNFLGAEN AFNLFVCQKD SAATTDEERQ HLQEVGLFHL GEFVNVFCHG SLVMQNLGET STPTQGSVLF GTVNGMIGLV TSLSESWYNL LLDMQNRLNK VIKSVGKIEH SFWRSFHTER KTEPATGFID GDLIESFLDI SRPKMQEVVA NLQYDDGSGM KREATADDLI KVVEELTRIH

UniProtKB: DNA damage-binding protein 1

-
分子 #3: DET1- and DDB1-associated protein 1

分子名称: DET1- and DDB1-associated protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3
詳細: The construct contains a twin Strep tag and a flag tag at the C-terminus
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MADFLKGLPV YNKSNFSRFH ADSVCKASNR RPSVYLPTRE YPSEQIIVTE KTNILLRYLH QQWDKKNAAK KRDQEQVELE GESSAPPRKV ARTDSPDMHE DTDVLFQGPG AWSHPQFEKG GGSGGGSGGG SWSHPQFEKG ASGEDYKDDD DK

UniProtKB: DET1- and DDB1-associated protein 1

-
分子 #4: Cullin-4A

分子名称: Cullin-4A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4
詳細: The first three residues (Gly, Pro, Gly) are residual residues after 3C protease treatment. The coding sequence of CUL4A starts from residue 4. CUL4A K705 is modified by NEDD8.
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: GPGMADEAPR KGSFSALVGR TNGLTKPAAL AAAPAKPGGA GGSKKLVIKN FRDRPRLPDN YTQDTWRKLH EAVRAVQSST SIRYNLEELY QAVENLCSHK VSPMLYKQLR QACEDHVQAQ ILPFREDSLD SVLFLKKINT CWQDHCRQMI MIRSIFLFLD RTYVLQNSTL ...文字列:
GPGMADEAPR KGSFSALVGR TNGLTKPAAL AAAPAKPGGA GGSKKLVIKN FRDRPRLPDN YTQDTWRKLH EAVRAVQSST SIRYNLEELY QAVENLCSHK VSPMLYKQLR QACEDHVQAQ ILPFREDSLD SVLFLKKINT CWQDHCRQMI MIRSIFLFLD RTYVLQNSTL PSIWDMGLEL FRTHIISDKM VQSKTIDGIL LLIERERSGE AVDRSLLRSL LGMLSDLQVY KDSFELKFLE ETNCLYAAEG QRLMQEREVP EYLNHVSKRL EEEGDRVITY LDHSTQKPLI ACVEKQLLGE HLTAILQKGL DHLLDENRVP DLAQMYQLFS RVRGGQQALL QHWSEYIKTF GTAIVINPEK DKDMVQDLLD FKDKVDHVIE VCFQKNERFV NLMKESFETF INKRPNKPAE LIAKHVDSKL RAGNKEATDE ELERTLDKIM ILFRFIHGKD VFEAFYKKDL AKRLLVGKSA SVDAEKSMLS KLKHECGAAF TSKLEGMFKD MELSKDIMVH FKQHMQNQSD SGPIDLTVNI LTMGYWPTYT PMEVHLTPEM IKLQEVFKAF YLGKHSGRKL QWQTTLGHAV LKAEFKEGKK EFQVSLFQTL VLLMFNEGDG FSFEEIKMAT GIEDSELRRT LQSLACGKAR VLIKSPKGKE VEDGDKFIFN GEFKHKLFRI KINQIQMKET VEEQVSTTER VFQDRQYQID AAIVRIMKMR KTLGHNLLVS ELYNQLKFPV KPGDLKKRIE SLIDRDYMER DKDNPNQYHY VA

UniProtKB: Cullin-4A

-
分子 #5: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

分子名称: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5
詳細: The first three residues (Gly, Pro, Gly) are residual residues after 3C protease treatment. The coding sequence of RBX1 starts from residue 4.
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
GPGMAAAMDV DTPSGTNSGA GKKRFEVKKW NAVALWAWDI VVDNCAICRN HIMDLCIECQ ANQASATSEE CTVAWGVCNH AFHFHCISRW LKTRQVCPLD NREWEFQKYG H

UniProtKB: E3 ubiquitin-protein ligase RBX1

-
分子 #6: NEDD8

分子名称: NEDD8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6
詳細: Residue 1 (Ser) comes from linker, the coding sequence of NEDD8 starts from residue 2 (Met).
光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SMLIKVKTLT GKEIEIDIEP TDKVERIKER VEEKEGIPPQ QQRLIYSGKQ MNDEKTAADY KILGGSVLHL VLALRGG

UniProtKB: Ubiquitin-like protein NEDD8

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMHEPESHEPES
100.0 mMNaClsodium chloride
2.0 mMMgCl2magnesium chloride
10.0 uMZnSO4zinc sulfate
1.0 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The final concentration of Pol II is around 0.15 mg/ml. The other components were added in different molar ratio. This sample was glutaraldehyde crosslinked.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
詳細Collected on Krios 1 at Netherlands Center for Electron Nanoscopy (NeCEN)
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 13029 / 平均露光時間: 3.43 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
詳細: Two datasets were collected from the same sample using the same parameters.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 2866913 / 詳細: Particles were combined from two datasets.
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 55907
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る