+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-5008 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Paired beta-sheet structure of an Abeta(1-40) amyloid fibril revealed by electron microscopy | |||||||||
マップデータ | The volume contains a total of 10 asymmetric units of the fibril | |||||||||
試料 |
| |||||||||
キーワード | Alzheimers disease / amyloid-beta / electron cryo-microscopy / protein folding / neurodegeneration | |||||||||
機能・相同性 | Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide 機能・相同性情報 | |||||||||
手法 | らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å | |||||||||
データ登録者 | Sachse C / Faendrich M / Grigorieff N | |||||||||
引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008 タイトル: Paired beta-sheet structure of an Abeta(1-40) amyloid fibril revealed by electron microscopy. 著者: Carsten Sachse / Marcus Fändrich / Nikolaus Grigorieff / 要旨: Alzheimer's disease is a neurodegenerative disorder that is characterized by the cerebral deposition of amyloid fibrils formed by Abeta peptide. Despite their prevalence in Alzheimer's and other ...Alzheimer's disease is a neurodegenerative disorder that is characterized by the cerebral deposition of amyloid fibrils formed by Abeta peptide. Despite their prevalence in Alzheimer's and other neurodegenerative diseases, important details of the structure of amyloid fibrils remain unknown. Here, we present a three-dimensional structure of a mature amyloid fibril formed by Abeta(1-40) peptide, determined by electron cryomicroscopy at approximately 8-A resolution. The fibril consists of two protofilaments, each containing approximately 5-nm-long regions of beta-sheet structure. A local twofold symmetry within each region suggests that pairs of beta-sheets are formed from equivalent parts of two Abeta(1-40) peptides contained in each protofilament. The pairing occurs via tightly packed interfaces, reminiscent of recently reported steric zipper structures. However, unlike these previous structures, the beta-sheet pairing is observed within an amyloid fibril and includes significantly longer amino acid sequences. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_5008.map.gz | 2.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-5008-v30.xml emd-5008.xml | 9.5 KB 9.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_5008_1.tif | 164 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5008 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-5008 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_5008.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
注釈 | The volume contains a total of 10 asymmetric units of the fibril | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 これらの図は立方格子座標系で作成されたものです | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.2 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : human Abeta(1-40)
全体 | 名称: human Abeta(1-40) |
---|---|
要素 |
|
-超分子 #1000: human Abeta(1-40)
超分子 | 名称: human Abeta(1-40) / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1 |
---|---|
分子量 | 理論値: 4.33 KDa |
-分子 #1: Abeta
分子 | 名称: Abeta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Abeta / 組換発現: No / データベース: NCBI |
---|---|
配列 | InterPro: Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | らせん対称体再構成法 |
試料の集合状態 | filament |
-試料調製
濃度 | 1 mg/mL |
---|---|
緩衝液 | pH: 7.8 / 詳細: 50 mM Borate |
グリッド | 詳細: Quantifoil R1.2/1.3 Cu 400 mesh grids |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 77.2 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification carried out in cold room at 277 K. / 手法: Blot for 7 seconds before plunging |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TECNAI F30 |
---|---|
温度 | 平均: 93 K |
アライメント法 | Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification |
日付 | 2005年11月9日 |
撮影 | カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 62 / 平均電子線量: 35 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8 |
Tilt angle min | 0 |
Tilt angle max | 0 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 58333 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.9 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN |
実験機器 | モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
詳細 | 1. The fibrils in the sample were selected based on their uniform width. 2. A subset of limited crossover distances (130-150 nm) was chosen for the reconstruction. |
---|---|
最終 再構成 | 想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.8 Å 想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 1 ° アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER |
CTF補正 | 詳細: Each particle CTFTILT |