[日本語] English
万見
- EMDB-5003: Icosahedral structure of bacteriophage epsilon15 at 4.5 Angstrom ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5003
タイトルIcosahedral structure of bacteriophage epsilon15 at 4.5 Angstrom resolution
マップデータIcosahedral reconstruction of bacteriophage Epsilon15 at 4.5 Angstrom resolution
試料
  • 試料: bacteriophage epsilon15
  • ウイルス: epsilon15 (ファージ)
キーワードbacteriophage / virus / epsilon15 / de novo model / gp7 / gp10 / icosahedral
機能・相同性: / Major coat protein-like / : / Major capsid protein GP7 / viral capsid, decoration / viral capsid / Major coat protein / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種epsilon15 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Jiang W / Baker ML / Jakana J / Weigele PR / King J / Chiu W
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Backbone structure of the infectious epsilon15 virus capsid revealed by electron cryomicroscopy.
著者: Wen Jiang / Matthew L Baker / Joanita Jakana / Peter R Weigele / Jonathan King / Wah Chiu /
要旨: A half-century after the determination of the first three-dimensional crystal structure of a protein, more than 40,000 structures ranging from single polypeptides to large assemblies have been ...A half-century after the determination of the first three-dimensional crystal structure of a protein, more than 40,000 structures ranging from single polypeptides to large assemblies have been reported. The challenge for crystallographers, however, remains the growing of a diffracting crystal. Here we report the 4.5-A resolution structure of a 22-MDa macromolecular assembly, the capsid of the infectious epsilon15 (epsilon15) particle, by single-particle electron cryomicroscopy. From this density map we constructed a complete backbone trace of its major capsid protein, gene product 7 (gp7). The structure reveals a similar protein architecture to that of other tailed double-stranded DNA viruses, even in the absence of detectable sequence similarity. However, the connectivity of the secondary structure elements (topology) in gp7 is unique. Protruding densities are observed around the two-fold axes that cannot be accounted for by gp7. A subsequent proteomic analysis of the whole virus identifies these densities as gp10, a 12-kDa protein. Its structure, location and high binding affinity to the capsid indicate that the gp10 dimer functions as a molecular staple between neighbouring capsomeres to ensure the particle's stability. Beyond epsilon15, this method potentially offers a new approach for modelling the backbone conformations of the protein subunits in other macromolecular assemblies at near-native solution states.
履歴
登録2008年1月29日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年2月28日-
マップ公開2009年4月14日-
更新2011年3月28日-
現状2011年3月28日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j40
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j40
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j40
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5003_1.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5003.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.6 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Icosahedral reconstruction of bacteriophage Epsilon15 at 4.5 Angstrom resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 768 pix.
= 814.08 Å		1.06 Å/pix.
x 768 pix.
= 814.08 Å		1.06 Å/pix.
x 768 pix.
= 814.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベルBy EMDB: 0.004 / ムービー #1: 0.004
最小 - 最大-0.0265433 - 0.0398315
平均 (標準偏差)0.0000334815 (±0.00215055)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-384-384-384
サイズ768768768
Spacing768768768
セルA=B=C: 814.08 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z768768768
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z814.080814.080814.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-40-32-96
NX/NY/NZ8165193
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-384-384-384
NC/NR/NS768768768
D min/max/mean-0.0270.0400.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : bacteriophage epsilon15

全体名称: bacteriophage epsilon15
要素
  • 試料: bacteriophage epsilon15
  • ウイルス: epsilon15 (ファージ)

-
超分子 #1000: bacteriophage epsilon15

超分子名称: bacteriophage epsilon15 / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral / Number unique components: 1
分子量実験値: 22 MDa

-
超分子 #1: epsilon15

超分子名称: epsilon15 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: epsilon15 / 生物種: epsilon15 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: epsilon15
宿主生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Anatum (サルモネラ菌)
別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
分子量実験値: 22 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 700 Å / T番号(三角分割数): 7

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 50 mM Tris pH7.5, 25 mM NaCl and 10 mM MgCl2
グリッド詳細: Quantifoil R2/2 grid
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot

-
電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3000SFF
温度平均: 4.2 K
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM
デジタル化 - スキャナー: NIKON SUPER COOLSCAN 9000
デジタル化 - サンプリング間隔: 6.35 µm / 実像数: 1235 / 平均電子線量: 25 e/Å2 / ビット/ピクセル: 14
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 1.6 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm / 倍率（公称値）: 60000
試料ステージ試料ホルダー: Topentry / 試料ホルダーモデル: GATAN HELIUM

-
画像解析

CTF補正詳細: per particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: EMAN / 使用した粒子像数: 36259

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る