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- EMDB-49839: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Binding Dwell -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49839
タイトルATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Binding Dwell
マップデータATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Binding Dwell
試料
  • 複合体: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains
    • タンパク質・ペプチド: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain A
    • タンパク質・ペプチド: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain D
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
キーワードsingle particle / Ancestral ATPase / ELECTRON TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase gamma chain
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.46 Å
データ登録者Stewart AG / Noji H / Sobti M / Suzuki AK
資金援助 オーストラリア, 1件
OrganizationGrant number国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia) オーストラリア
引用ジャーナル: Protein Sci / 年: 2025
タイトル: Functional and structural characterization of F-ATPase with common ancestral core domains in stator ring.
著者: Aya K Suzuki / Ryutaro Furukawa / Meghna Sobti / Simon H J Brown / Alastair G Stewart / Satoshi Akanuma / Hiroshi Ueno / Hiroyuki Noji /
要旨: Extant F-ATPases exhibit diverse rotational stepping behaviors-3-, 6-, or 9-step cycles-yet the evolutionary origin of these patterns remains unclear. Here, we used ancestral sequence reconstruction ...Extant F-ATPases exhibit diverse rotational stepping behaviors-3-, 6-, or 9-step cycles-yet the evolutionary origin of these patterns remains unclear. Here, we used ancestral sequence reconstruction to infer the catalytic β and non-catalytic α subunits of a putative ancestral F-ATPase. We then fused their functionally critical domains into the thermostable F from Bacillus PS3, yielding a stable chimeric enzyme. Cryo-EM revealed two distinct conformational states-binding and catalytic dwell states-separated by a ~34° rotation of the γ subunit, suggesting a fundamental six-step mechanism akin to that of extant six-stepping F-ATPases. Single-molecule rotation assays with ATP and the slowly hydrolyzed ATP analog ATPγS demonstrated that the chimeric motor is intrinsically a six-stepper, pausing at binding and catalytic dwell positions separated by 32.1°, although the binding dwell is significantly prolonged by an unknown mechanism. These findings indicate that F-ATPase was originally a six-stepper and diversified into 3-, 6- and 9-step forms in evolutionary adaptation. Based on these results, we discuss plausible features of the entire FF complex, along with potential physiological contexts in the last universal common ancestor and related lineages.
履歴
登録2025年3月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年11月5日-
マップ公開2025年11月5日-
更新2025年11月5日-
現状2025年11月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49839.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49839.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Binding Dwell
投影像・断面図

画像のコントロール

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明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 215.04 Å		0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 215.04 Å		0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 215.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.84 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.16
最小 - 最大-0.7411886 - 1.2055533
平均 (標準偏差)-0.0001093231 (±0.048374068)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 215.04 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Additional Map

ファイルemd_49839_additional_1.map
注釈Additional Map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_49839_half_map_1.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_49839_half_map_2.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains

全体名称: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains
要素
  • 複合体: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains
    • タンパク質・ペプチド: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain A
    • タンパク質・ペプチド: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain D
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: PHOSPHATE ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

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超分子 #1: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains

超分子名称: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)

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分子 #1: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain A

分子名称: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain A
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 55.987812 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSHHHHHHGS IRAEEISALI KQQIENYESQ IQVSDVGTVI QVGDGIARAH GLDNVMSGEL VEFANGVMGM ALNLEENNVG IVILGPYTG IKEGDEVRRT GRIMEVPVGE ELIGRVVNAL GQPIDGKGPI NAKEFRPVER KAPGVVDRQP VKEPLQTGIK A IDAMIPIG ...文字列:
MSHHHHHHGS IRAEEISALI KQQIENYESQ IQVSDVGTVI QVGDGIARAH GLDNVMSGEL VEFANGVMGM ALNLEENNVG IVILGPYTG IKEGDEVRRT GRIMEVPVGE ELIGRVVNAL GQPIDGKGPI NAKEFRPVER KAPGVVDRQP VKEPLQTGIK A IDAMIPIG RGQRELIIGD RQTGKTAIAI DTIINQKGQD VICIYVAIGQ KQSTVAQVVK TLEEHGAMEY TIVVAATASD PA ALQYIAP YAGCAMGEYF RDKGKHALVV YDDLSKHAVA YRQISLLLRR PPGREAYPGD VFYLHSRLLE RAAKLSDEKG GGS LTALPI IETQAGDVSA YIPTNVISIT DGQIYLESDL FYSGIRPAIN VGLSVSRVGG AAQIKAMKQV AGKLRLDLAQ YREL QAFAQ FASDLDEATR AQLERGQRMT EILKQPQYSP MPVEKQVVII YAGTNGYLDD IPVEKVKEFE DGFLEYIESK HPDIL EEIR EKKALDDELE EKLKKAIKEF KATFK

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分子 #2: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain D

分子名称: ATPase Hybrid F1 with the ancestral core domains Chain D
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 53.888594 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG PETLGRMFDV LGEPIDEKGP VKAKKRWPIH RPPPSLSEQS TEDEILETGI KVIDLLAPIP K GGKIGLFG ...文字列:
MHHHHHHHHH HMTRGRVIQV MGPVVDVKFE NGHLPAIYNA LKIQHKARNE NEVDIDLTLE VALHLGDDTV RTIAMASTDG LIRGMEVID TGAPISVPVG PETLGRMFDV LGEPIDEKGP VKAKKRWPIH RPPPSLSEQS TEDEILETGI KVIDLLAPIP K GGKIGLFG GAGVGKTVLI MELIRNIAYE HKGFSVFAGV GERSREGNEL WLEMKESGVL DNTVLVFGQM NEPPGARFRV AL TGLTMAE YFRDEEGKDV LLFIDNIFRF AQAGSEVSAL LGRMPSEVGY QPTLATEMAE LQERITSTRR GSITSVQAIY VPA DDLTDP APATTFAHLD ATIVLSRELA EKGIYPAVDP LQSTSRIMDP RIVSEEHYEV ARRVREILQR YKDLQDIIAI LGME ELSEE DKLIVQRARK IQRFLSQPFH VAEHFTGRPG KYVPIEDTIR GFKEILDGKL DDVPEQAFYM VGTIEEAVEK AKKMK KE

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分子 #3: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus sp. PS3 (バクテリア)
分子量理論値: 31.86557 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAC PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL ...文字列:
MASLRDIKTR INATKKTSQI TKAMEMVSTS KLNRAEQNAK SFVPYMEKIQ EVVANVALGA GGASHPMLVS RPVKKTGYLV ITSDRGLAG AYNSNVLRLV YQTIQKRHAC PDEYAIIVIG RVGLSFFRKR NMPVILDITR LPDQPSFADI KEIARKTVGL F ADGTFDEL YMYYNHYVSA IQQEVTERKL LPLTDLAENK QRTVYEFEPS QEECLDVLLP QYAESLIYGA LLDAKASEHA AR MTAMKNA TDNANELIRT LTLSYNRARQ AAITQEITEI VAGANALQ

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: PHOSPHATE ION

分子名称: PHOSPHATE ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: PO4
分子量理論値: 94.971 Da
Chemical component information

ChemComp-PO4:
PHOSPHATE ION

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分子 #7: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 62.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.1 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

7l1q

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.46 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 191889
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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