[日本語] English
万見
- EMDB-49760: SPEF1 bound to 14-pf microtubule -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49760
タイトルSPEF1 bound to 14-pf microtubule
マップデータ
試料
  • 複合体: 14-protofilament microtubule bound by SPEF1 CH-domain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Sperm flagellar protein 1,G protein/GFP fusion protein
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TAXOL
キーワードmicrotubules / spef1 / seam / PROTEIN BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


axonemal central apparatus / axonemal central apparatus assembly / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / 9+2 motile cilium / cilium movement / ciliary tip / negative regulation of microtubule depolymerization / filopodium assembly / microtubule bundle formation / lamellipodium assembly ...axonemal central apparatus / axonemal central apparatus assembly / regulation of Wnt signaling pathway, planar cell polarity pathway / 9+2 motile cilium / cilium movement / ciliary tip / negative regulation of microtubule depolymerization / filopodium assembly / microtubule bundle formation / lamellipodium assembly / regulation of cytoskeleton organization / microvillus / axoneme / host cell membrane / microtubule-based process / cytoplasmic microtubule / stress fiber / cellular response to interleukin-4 / bioluminescence / generation of precursor metabolites and energy / filopodium / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / cell migration / mitotic cell cycle / lamellipodium / double-stranded RNA binding / actin binding / microtubule cytoskeleton / basolateral plasma membrane / microtubule binding / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / apical plasma membrane / symbiont entry into host cell / GTPase activity / viral envelope / ubiquitin protein ligase binding / GTP binding / virion attachment to host cell / virion membrane / metal ion binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / CH-like domain in sperm protein / CH-like domain in sperm protein / : / Rhabdovirus spike glycoprotein G central domain / Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein fusion domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. ...: / CH-like domain in sperm protein / CH-like domain in sperm protein / : / Rhabdovirus spike glycoprotein G central domain / Rhabdovirus glycoprotein / Rhabdovirus spike glycoprotein fusion domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Alpha tubulin / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Green fluorescent protein, GFP / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Green fluorescent protein-related / Green fluorescent protein / Green fluorescent protein / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tubulin beta chain / G protein/GFP fusion protein / Tubulin alpha-1B chain / Sperm flagellar protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス) / Bos taurus (ウシ)
手法サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.1 Å
データ登録者Legal T / Bui KH
資金援助 カナダ, 2件
OrganizationGrant number国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)PJT-156354 カナダ
Natural Sciences and Engineering Research Council (NSERC, Canada)RGPIN-2022-04774 カナダ
引用ジャーナル: Curr Biol / 年: 2025
タイトル: Structure of the ciliary tip central pair reveals the unique role of the microtubule-seam binding protein SPEF1.
著者: Thibault Legal / Ewa Joachimiak / Mireya Parra / Wang Peng / Amanda Tam / Corbin Black / Mayukh Guha / Chau Anh Nguyen / Avrin Ghanaeian / Melissa Valente-Paterno / Gary Brouhard / Jacek ...著者: Thibault Legal / Ewa Joachimiak / Mireya Parra / Wang Peng / Amanda Tam / Corbin Black / Mayukh Guha / Chau Anh Nguyen / Avrin Ghanaeian / Melissa Valente-Paterno / Gary Brouhard / Jacek Gaertig / Dorota Wloga / Khanh Huy Bui /
要旨: Motile cilia are unique organelles with the ability to move autonomously. The force generated by beating cilia propels cells and moves fluids. The ciliary skeleton is made of peripheral doublet ...Motile cilia are unique organelles with the ability to move autonomously. The force generated by beating cilia propels cells and moves fluids. The ciliary skeleton is made of peripheral doublet microtubules and a central pair (CP) with a distinct structure at the tip. In this study, we present a high-resolution structure of the CP in the ciliary tip of the ciliate Tetrahymena thermophila and identify several tip proteins that bind and form unique patterns on both microtubules of the tip CP. Two of those proteins that contain tubulin polymerization-promoting protein (TPPP)-like domains, TLP1 and TLP2, bind to high curvature regions of the microtubule. TLP2, which contains two TPPP-like domains, is an unusually long protein that wraps laterally around half a microtubule and forms the bridge between the two microtubules. Moreover, we found that the conserved protein SPEF1 binds to both microtubule seams and crosslinked the two microtubules. In vitro, human SPEF1 binds to the microtubule seam as visualized by cryoelectron tomography and subtomogram averaging. Single-molecule microtubule dynamics assays indicate that SPEF1 stabilizes microtubules in vitro. Together, these data show that the proteins in the tip CP maintain stable microtubule structures and play important roles in maintaining the integrity of the axoneme.
履歴
登録2025年3月18日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月23日-
マップ公開2025年7月23日-
更新2025年7月23日-
現状2025年7月23日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_49760.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49760.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 206 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.12 Å/pix.
x 378 pix.
= 801.36 Å		2.12 Å/pix.
x 378 pix.
= 801.36 Å		2.12 Å/pix.
x 378 pix.
= 801.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.12 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0398
最小 - 最大-0.0004562203 - 1.363461
平均 (標準偏差)0.004955031 (±0.041669276)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ378378378
Spacing378378378
セルA=B=C: 801.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_49760_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_49760_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : 14-protofilament microtubule bound by SPEF1 CH-domain

全体名称: 14-protofilament microtubule bound by SPEF1 CH-domain
要素
  • 複合体: 14-protofilament microtubule bound by SPEF1 CH-domain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin alpha-1B chain
    • タンパク質・ペプチド: Tubulin beta chain
    • タンパク質・ペプチド: Sperm flagellar protein 1,G protein/GFP fusion protein
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: TAXOL

-
超分子 #1: 14-protofilament microtubule bound by SPEF1 CH-domain

超分子名称: 14-protofilament microtubule bound by SPEF1 CH-domain
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #2-#3, #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Sperm flagellar protein 1,G protein/GFP fusion protein

分子名称: Sperm flagellar protein 1,G protein/GFP fusion protein
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Recombinant vesicular stomatitis Indiana virus rVSV-G/GFP (ウイルス)
分子量理論値: 44.324262 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: PTMGSSGSSG MASSVDEEAL HQLYLWVDNI PLSRPKRNLS RDFSDGVLVA EVIKFYFPKM VEMHNYVPAN SLQQKLSNWG HLNRKVLKR LNFSVPDDVM RKIAQCAPGV VELVLIPLRQ RLEERQRRRK QGAGSLSSPQ QMVSKGEELF TGVVPILVEL D GDVNGHKF ...文字列:
PTMGSSGSSG MASSVDEEAL HQLYLWVDNI PLSRPKRNLS RDFSDGVLVA EVIKFYFPKM VEMHNYVPAN SLQQKLSNWG HLNRKVLKR LNFSVPDDVM RKIAQCAPGV VELVLIPLRQ RLEERQRRRK QGAGSLSSPQ QMVSKGEELF TGVVPILVEL D GDVNGHKF SVSGEGEGDA TYGKLTLKFI CTTGKLPVPW PTLVTTLTYG VQCFSRYPDH MKQHDFFKSA MPEGYVQERT IF FKDDGNY KTRAEVKFEG DTLVNRIELK GIDFKEDGNI LGHKLEYNYN SHNVYIMADK QKNGIKVNFK IRHNIEDGSV QLA DHYQQN TPIGDGPVLL PDNHYLSTQS ALSKDPNEKR DHMVLLEFVT AAGITLGMDE LYKGSAAAAW SHPQFEK

UniProtKB: Sperm flagellar protein 1, G protein/GFP fusion protein

-
分子 #2: Tubulin alpha-1B chain

分子名称: Tubulin alpha-1B chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 42 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 50.204445 KDa
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHP EQLITGKEDA ANNYARGHYT IGKEIIDLVL DRIRKLADQC TGLQGFLVFH SFGGGTGSGF TSLLMERLSV D YGKKSKLE FSIYPAPQVS TAVVEPYNSI LTTHTTLEHS DCAFMVDNEA IYDICRRNLD IERPTYTNLN RLISQIVSSI TA SLRFDGA LNVDLTEFQT NLVPYPRIHF PLATYAPVIS AEKAYHEQLS VAEITNACFE PANQMVKCDP RHGKYMACCL LYR GDVVPK DVNAAIATIK TKRSIQFVDW CPTGFKVGIN YQPPTVVPGG DLAKVQRAVC MLSNTTAIAE AWARLDHKFD LMYA KRAFV HWYVGEGMEE GEFSEAREDM AALEKDYEEV GVDSVEGEGE EEGEEY

UniProtKB: Tubulin alpha-1B chain

-
分子 #3: Tubulin beta chain

分子名称: Tubulin beta chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 42 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 49.983824 KDa
配列文字列: MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEATGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS ...文字列:
MREIVHIQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGSYHGDS DLQLERINVY YNEATGNKYV PRAILVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDN FVFGQSGAGN NWAKGHYTEG AELVDSVLDV VRKESESCDC LQGFQLTHSL GGGTGSGMGT LLISKIREEY P DRIMNTFS VMPSPKVSDT VVEPYNATLS VHQLVENTDE TYSIDNEALY DICFRTLKLT TPTYGDLNHL VSATMSGVTT CL RFPGQLN ADLRKLAVNM VPFPRLHFFM PGFAPLTSRG SQQYRALTVP ELTQQMFDSK NMMAACDPRH GRYLTVAAIF RGR MSMKEV DEQMLNVQNK NSSYFVEWIP NNVKTAVCDI PPRGLKMSAT FIGNSTAIQE LFKRISEQFT AMFRRKAFLH WYTG EGMDE MEFTEAESNM NDLVSEYQQY QDATADEQGE FEEEEGEDEA

UniProtKB: Tubulin beta chain

-
分子 #4: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 42 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 42 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #6: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 42 / 式: GDP
分子量理論値: 443.201 Da
Chemical component information

ChemComp-GDP:
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / GDP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
分子 #7: TAXOL

分子名称: TAXOL / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 42 / 式: TA1
分子量理論値: 853.906 Da
Chemical component information

ChemComp-TA1:
TAXOL / パクリタキセル / 薬剤, 化学療法薬*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析サブトモグラム平均法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 4.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用したサブトモグラム数: 9625
抽出トモグラム数: 58 / 使用した粒子像数: 20342
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る