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- EMDB-49725: The structure of cerebellar GluA1/A4 ATD -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-49725
タイトルThe structure of cerebellar GluA1/A4 ATD
マップデータ
試料
  • 複合体: CP-AMPA receptors
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: 11B8 scFv
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードiGluR / CP-AMPA receptors / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / proximal dendrite / myosin V binding ...Cargo concentration in the ER / cellular response to amine stimulus / axonal spine / COPII-mediated vesicle transport / positive regulation of membrane potential / positive regulation of locomotion involved in locomotory behavior / cellular response to ammonium ion / response to sucrose / proximal dendrite / myosin V binding / neuron spine / Trafficking of AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor complex / cellular response to L-glutamate / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / conditioned place preference / response to arsenic-containing substance / cellular response to dsRNA / regulation of synapse structure or activity / dendritic spine membrane / Synaptic adhesion-like molecules / long-term synaptic depression / beta-2 adrenergic receptor binding / cellular response to peptide hormone stimulus / response to morphine / neuronal cell body membrane / peptide hormone receptor binding / protein kinase A binding / response to psychosocial stress / spinal cord development / Activation of AMPA receptors / perisynaptic space / AMPA glutamate receptor activity / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / : / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / response to lithium ion / immunoglobulin binding / behavioral response to pain / AMPA glutamate receptor complex / ionotropic glutamate receptor complex / adenylate cyclase binding / asymmetric synapse / regulation of receptor recycling / excitatory synapse / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / G-protein alpha-subunit binding / long-term memory / postsynaptic density, intracellular component / glutamate receptor binding / positive regulation of synaptic transmission / response to electrical stimulus / neuronal action potential / glutamate-gated receptor activity / response to fungicide / synapse assembly / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite membrane / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / cellular response to amino acid stimulus / response to cocaine / synaptic membrane / response to nutrient levels / modulation of chemical synaptic transmission / postsynaptic density membrane / : / terminal bouton / neuromuscular junction / cellular response to growth factor stimulus / recycling endosome / cerebral cortex development / regulation of synaptic plasticity / small GTPase binding / receptor internalization / response to peptide hormone / long-term synaptic potentiation / response to toxic substance / synaptic vesicle membrane / recycling endosome membrane / synaptic vesicle / cell-cell junction / G-protein beta-subunit binding / response to estradiol / presynapse / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / cell body / early endosome membrane / scaffold protein binding / chemical synaptic transmission / dendritic spine
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 4
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.53 Å
データ登録者Fang CF / Gouaux E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2025
タイトル: Gating and noelin clustering of native Ca2+-permeable AMPA receptors
著者: Fang C / Spangler CJ / Park J / Sheldon N / Trussell LO / Gouaux E
履歴
登録2025年3月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月2日-
マップ公開2025年7月2日-
更新2025年7月2日-
現状2025年7月2日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_49725.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_49725.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 343 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 448 pix.
= 421.12 Å		0.94 Å/pix.
x 448 pix.
= 421.12 Å		0.94 Å/pix.
x 448 pix.
= 421.12 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.186
最小 - 最大-0.89702445 - 1.5609442
平均 (標準偏差)0.00006594976 (±0.023622794)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ448448448
Spacing448448448
セルA=B=C: 421.12 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: #1

ファイルemd_49725_additional_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_49725_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_49725_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CP-AMPA receptors

全体名称: CP-AMPA receptors
要素
  • 複合体: CP-AMPA receptors
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 1
    • タンパク質・ペプチド: Glutamate receptor 4
    • タンパク質・ペプチド: 11B8 scFv
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: CP-AMPA receptors

超分子名称: CP-AMPA receptors / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

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分子 #1: Glutamate receptor 1

分子名称: Glutamate receptor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 42.956734 KDa
配列文字列: ANFPNNIQIG GLFPNQQSQE HAAFRFALSQ LTEPPKLLPQ IDIVNISDSF EMTYRFCSQF SKGVYAIFGF YERRTVNMLT SFCGALHVC FITPSFPVDT SNQFVLQLRP ELQEALISII DHYKWQTFVY IYDADRGLSV LQRVLDTAAE KNWQVTAVNI L TTTEEGYR ...文字列:
ANFPNNIQIG GLFPNQQSQE HAAFRFALSQ LTEPPKLLPQ IDIVNISDSF EMTYRFCSQF SKGVYAIFGF YERRTVNMLT SFCGALHVC FITPSFPVDT SNQFVLQLRP ELQEALISII DHYKWQTFVY IYDADRGLSV LQRVLDTAAE KNWQVTAVNI L TTTEEGYR MLFQDLEKKK ERLVVVDCES ERLNAILGQI VKLEKNGIGY HYILANLGFM DIDLNKFKES GANVTGFQLV NY TDTIPAR IMQQWRTSDS RDHTRVDWKR PKYTSALTYD GVKVMAEAFQ SLRRQRIDIS RRGNAGDCLA NPAVPWGQGI DIQ RALQQV RFEGLTGNVQ FNEKGRRTNY TLHVIEMKHD GIRKIGYWNE DDKFVPA

UniProtKB: Glutamate receptor 1

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分子 #2: Glutamate receptor 4

分子名称: Glutamate receptor 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 43.087867 KDa
配列文字列: AFPSSVQIGG LFIRNTDQEY TAFRLAIFLH NTSPNASEAP FNLVPHVDNI ETANSFAVTN AFCSQYSRGV FAIFGLYDKR SVHTLTSFC SALHISLITP SFPTEGESQF VLQLRPSLRG ALLSLLDHYE WNCFVFLYDT DRGYSILQAI MEKAGQNGWH V SAICVENF ...文字列:
AFPSSVQIGG LFIRNTDQEY TAFRLAIFLH NTSPNASEAP FNLVPHVDNI ETANSFAVTN AFCSQYSRGV FAIFGLYDKR SVHTLTSFC SALHISLITP SFPTEGESQF VLQLRPSLRG ALLSLLDHYE WNCFVFLYDT DRGYSILQAI MEKAGQNGWH V SAICVENF NDVSYRQLLE ELDRRQEKKF VIDCEIERLQ NILEQIVSVG KHVKGYHYII ANLGFKDISL ERFIHGGANV TG FQLVDFN TPMVTKLMDR WKKLDQREYP GSETPPKYTS ALTYDGVLVM AETFRSLRRQ KIDISRRGNA GDCLANPAAP WGQ GIDMER TLKQVRIQGL TGNVQFDHYG RRVNYTMDVF ELKSTGPRKV GYWNDMDKLV LI

UniProtKB: Glutamate receptor 4

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分子 #3: 11B8 scFv

分子名称: 11B8 scFv / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 27.511527 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: EVKLLESGGG LVQPGGSLKL SCAASGFDFS EYWMSWVRQA PGKGLEWIGE INPDSSSIDY TPSLKDKIII SRDNAKKTLY LQLSKVRSE DTALYYCARP RGNYVVMDYW GQGTSVTVSS SGGGGSGGGG SGGGGNIVLT QSPASLAVSL GQRATISCRA S ESVDSYGS ...文字列:
EVKLLESGGG LVQPGGSLKL SCAASGFDFS EYWMSWVRQA PGKGLEWIGE INPDSSSIDY TPSLKDKIII SRDNAKKTLY LQLSKVRSE DTALYYCARP RGNYVVMDYW GQGTSVTVSS SGGGGSGGGG SGGGGNIVLT QSPASLAVSL GQRATISCRA S ESVDSYGS SFVHWYQQKP GQPPKLLIFL ASKLESGVPA RFSGSGSRTD FTLTIDPVEA DDAATYYCQQ TNEDPYTFGG GT KLEIKRA SNWSHPQFEK

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.1 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: OTHER / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.53 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 36405
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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