[日本語] English
万見
- EMDB-48075: Cryo-EM structure of Human RNA polymerase II Elongation Complex b... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-48075
タイトルCryo-EM structure of Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to the RECQL5 helicase in the presence of AMPPNP
マップデータCryo-EM structure of the Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AMPPNP-bound RECQL5 helicase
試料
  • 複合体: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AMPPNP-bound RECQL5 helicase
    • タンパク質・ペプチド: x 13種
    • DNA: x 2種
    • RNA: x 1種
  • リガンド: x 3種
キーワードtranslocation / Human RNA polymerase II / RECQL5 helicase / TRANSCRIPTION / TRANSFERASE-DNA-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitotic DNA-templated DNA replication / LRR domain binding / microfibril binding / chromosome separation / cellular response to camptothecin / RNA Polymerase III Chain Elongation / RNA Polymerase III Transcription Termination / regulation of transcription by RNA polymerase I / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex ...mitotic DNA-templated DNA replication / LRR domain binding / microfibril binding / chromosome separation / cellular response to camptothecin / RNA Polymerase III Chain Elongation / RNA Polymerase III Transcription Termination / regulation of transcription by RNA polymerase I / replication-born double-strand break repair via sister chromatid exchange / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 1 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 2 Promoter / RNA Polymerase III Transcription Initiation From Type 3 Promoter / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / RNA Polymerase III Abortive And Retractive Initiation / Abortive elongation of HIV-1 transcript in the absence of Tat / FGFR2 alternative splicing / RNA Polymerase I Transcription Termination / transcription preinitiation complex / MicroRNA (miRNA) biogenesis / 3'-5' DNA helicase activity / DNA 3'-5' helicase / Viral Messenger RNA Synthesis / Signaling by FGFR2 IIIa TM / DNA metabolic process / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE during HIV infection / RNA Pol II CTD phosphorylation and interaction with CE / Formation of the Early Elongation Complex / Formation of the HIV-1 Early Elongation Complex / mRNA Capping / HIV Transcription Initiation / RNA Polymerase II HIV Promoter Escape / Transcription of the HIV genome / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / mRNA Splicing - Minor Pathway / RNA polymerase II complex binding / PIWI-interacting RNA (piRNA) biogenesis / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / maintenance of transcriptional fidelity during transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase I Transcription Initiation / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / Processing of Capped Intron-Containing Pre-mRNA / positive regulation of translational initiation / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / transcription by RNA polymerase III / transcription by RNA polymerase I / RNA polymerase I complex / transcription elongation by RNA polymerase I / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA polymerase III complex / transcription-coupled nucleotide-excision repair / DNA helicase activity / RNA polymerase II, core complex / tRNA transcription by RNA polymerase III / RNA Polymerase II Transcription Elongation / : / Formation of RNA Pol II elongation complex / translation initiation factor binding / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / DNA-directed RNA polymerase activity / Inhibition of DNA recombination at telomere / mRNA Splicing - Major Pathway / positive regulation of RNA splicing / replication fork / isomerase activity / helicase activity / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / promoter-specific chromatin binding / P-body / DNA-templated transcription termination / double-strand break repair via homologous recombination / protein-DNA complex / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Transcription-Coupled Nucleotide Excision Repair (TC-NER) / ribonucleoside binding / Formation of TC-NER Pre-Incision Complex / kinase binding / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / : / : / : / fibrillar center / : / : / :
類似検索 - 分子機能
RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DNA-directed RNA polymerase II subunit Rpb4-like ...RecQ helicase-like 5 / RecQ helicase protein-like 5 (RecQ5) / Set2 Rpb1 interacting domain / SRI (Set2 Rpb1 interacting) domain / ATP-dependent DNA helicase RecQ, zinc-binding domain / RecQ zinc-binding / DNA helicase, ATP-dependent, RecQ type / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / DNA-directed RNA polymerase II subunit Rpb4-like / RNA polymerase Rpb1 C-terminal repeat / RNA polymerase II, heptapeptide repeat, eukaryotic / Eukaryotic RNA polymerase II heptapeptide repeat. / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb1, domain 6 / RNA polymerase Rpb4/RPC9, core / DNA-directed RNA-polymerase II subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / RNA polymerase Rpb1, domain 7 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 7 / Pol II subunit B9, C-terminal zinc ribbon / RNA polymerase RBP11 / Rpb4/RPC9 superfamily / RNA polymerase subunit Rpb4/RPC9 / RNA polymerase Rpb4 / Zinc finger TFIIS-type signature. / HRDC-like superfamily / RNA polymerase Rpb7-like , N-terminal / RNA polymerase Rpb7-like, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase subunit Rpb7-like / SHS2 domain found in N terminus of Rpb7p/Rpc25p/MJ0397 / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / RNA polymerase Rpb2, domain 5 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / RNA polymerase Rpb2, domain 4 / DNA-directed RNA polymerase, M/15kDa subunit / RNA polymerases M/15 Kd subunit / RNA polymerase subunit 9 / DNA-directed RNA polymerase M, 15kDa subunit, conserved site / RNA polymerases M / 15 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase subunit/transcription factor S / : / RNA polymerase, Rpb8 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 / RNA polymerase Rpb8 / RNA polymerase subunit 8 / RNA polymerase, Rpb5, N-terminal / RNA polymerase Rpb5, N-terminal domain superfamily / RNA polymerase Rpb5, N-terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit RPB6 / DNA-directed RNA polymerase subunit RPABC5/Rpb10 / RNA polymerases, subunit N, zinc binding site / RNA polymerase subunit RPB10 / RNA polymerases N / 8 kDa subunit / RNA polymerases N / 8 Kd subunits signature. / DNA directed RNA polymerase, 7 kDa subunit / RNA polymerase archaeal subunit P/eukaryotic subunit RPABC4 / RNA polymerase, subunit H/Rpb5, conserved site / RNA polymerases H / 23 Kd subunits signature. / RNA polymerase subunit CX / DNA-directed RNA polymerase, 30-40kDa subunit, conserved site / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo3/Rpb3/RPAC1 / RNA polymerases D / 30 to 40 Kd subunits signature. / DNA-directed RNA polymerase Rpb11, 13-16kDa subunit, conserved site / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo11 / RNA polymerases L / 13 to 16 Kd subunits signature. / Zinc finger, TFIIS-type / Transcription factor S-II (TFIIS) / Zinc finger TFIIS-type profile. / C2C2 Zinc finger / RNA polymerase subunit RPABC4/transcription elongation factor Spt4 / DNA-directed RNA polymerase, RBP11-like dimerisation domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerase, subunit H/Rpb5 C-terminal / DNA-directed RNA polymerase subunit Rpo5/Rpb5 / RPB5-like RNA polymerase subunit superfamily / RNA polymerase Rpb5, C-terminal domain / Archaeal Rpo6/eukaryotic RPB6 RNA polymerase subunit / DNA-directed RNA polymerase, 14-18kDa subunit, conserved site / RNA polymerases K / 14 to 18 Kd subunits signature. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / DEAD/DEAH box helicase domain / DEAD/DEAH box helicase / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / Helicase conserved C-terminal domain / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / ATP-dependent DNA helicase Q5 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 ...DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / ATP-dependent DNA helicase Q5 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2 / DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7 / DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Florez Ariza A / Lue N / Nogales E
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
National Institutes of Health/National Institute of Biomedical Imaging and Bioengineering (NIH/NIBIB)R35 GM127018 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2025
タイトル: Structural insights into transcriptional regulation by the helicase RECQL5.
著者: Alfredo Jose Florez Ariza / Nicholas Z Lue / Patricia Grob / Benjamin Kaeser / Jie Fang / Susanne A Kassube / Eva Nogales /
要旨: Transcription and its regulation pose a major challenge for genome stability. The helicase RECQL5 has been proposed as an important factor to help safeguard the genome, and is the only member of the ...Transcription and its regulation pose a major challenge for genome stability. The helicase RECQL5 has been proposed as an important factor to help safeguard the genome, and is the only member of the human RecQ helicase family that directly binds to RNA Polymerase II (Pol II) and affects its progression. RECQL5 mitigates transcription stress and genome instability in cells, yet the molecular mechanism underlying this phenomenon is unclear. Here, we employ cryo-electron microscopy (cryo-EM) to determine the structures of stalled Pol II elongation complexes (ECs) bound to RECQL5. Our structures reveal the molecular interactions stabilizing RECQL5 binding to the Pol II EC and highlight its role as a transcriptional roadblock. Additionally, we find that RECQL5 can modulate the Pol II translocation state. In its nucleotide-free state, RECQL5 mechanically twists the downstream DNA in the EC, and upon nucleotide binding, it undergoes a conformational change that allosterically induces Pol II towards a post-translocation state. We propose this mechanism may help restart Pol II elongation and therefore contribute to reduction of transcription stress.
履歴
登録2024年11月25日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年3月5日-
マップ公開2025年3月5日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_48075.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_48075.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of the Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AMPPNP-bound RECQL5 helicase
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 335.36 Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 335.36 Å		1.05 Å/pix.
x 320 pix.
= 335.36 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.07
最小 - 最大-0.03920284 - 1.8871816
平均 (標準偏差)0.001975543 (±0.03236549)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 335.36 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
マスク #1

ファイルemd_48075_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: Unsharpened cryo-EM density map

ファイルemd_48075_additional_1.map
注釈Unsharpened cryo-EM density map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half-map 1

ファイルemd_48075_half_map_1.map
注釈half-map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: half-map 2

ファイルemd_48075_half_map_2.map
注釈half-map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

+
全体 : Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AM...

全体名称: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AMPPNP-bound RECQL5 helicase
要素
  • 複合体: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AMPPNP-bound RECQL5 helicase
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4
    • DNA: Non-template DNA, nucleic acid scaffold
    • RNA: RNA, nucleic acid scaffold
    • DNA: Template DNA, nucleic acid scaffold
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent DNA helicase Q5
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

+
超分子 #1: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AM...

超分子名称: Stalled Human RNA polymerase II Elongation Complex bound to an AMPPNP-bound RECQL5 helicase
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#16
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 490 KDa

+
分子 #1: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed RNA polymerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 217.420047 KDa
配列文字列: MHGGGPPSGD SACPLRTIKR VQFGVLSPDE LKRMSVTEGG IKYPETTEGG RPKLGGLMDP RQGVIERTGR CQTCAGNMTE CPGHFGHIE LAKPVFHVGF LVKTMKVLRC VCFFCSKLLV DSNNPKIKDI LAKSKGQPKK RLTHVYDLCK GKNICEGGEE M DNKFGVEQ ...文字列:
MHGGGPPSGD SACPLRTIKR VQFGVLSPDE LKRMSVTEGG IKYPETTEGG RPKLGGLMDP RQGVIERTGR CQTCAGNMTE CPGHFGHIE LAKPVFHVGF LVKTMKVLRC VCFFCSKLLV DSNNPKIKDI LAKSKGQPKK RLTHVYDLCK GKNICEGGEE M DNKFGVEQ PEGDEDLTKE KGHGGCGRYQ PRIRRSGLEL YAEWKHVNED SQEKKILLSP ERVHEIFKRI SDEECFVLGM EP RYARPEW MIVTVLPVPP LSVRPAVVMQ GSARNQDDLT HKLADIVKIN NQLRRNEQNG AAAHVIAEDV KLLQFHVATM VDN ELPGLP RAMQKSGRPL KSLKQRLKGK EGRVRGNLMG KRVDFSARTV ITPDPNLSID QVGVPRSIAA NMTFAEIVTP FNID RLQEL VRRGNSQYPG AKYIIRDNGD RIDLRFHPKP SDLHLQTGYK VERHMCDGDI VIFNRQPTLH KMSMMGHRVR ILPWS TFRL NLSVTTPYNA DFDGDEMNLH LPQSLETRAE IQELAMVPRM IVTPQSNRPV MGIVQDTLTA VRKFTKRDVF LERGEV MNL LMFLSTWDGK VPQPAILKPR PLWTGKQIFS LIIPGHINCI RTHSTHPDDE DSGPYKHISP GDTKVVVENG ELIMGIL CK KSLGTSAGSL VHISYLEMGH DITRLFYSNI QTVINNWLLI EGHTIGIGDS IADSKTYQDI QNTIKKAKQD VIEVIEKA H NNELEPTPGN TLRQTFENQV NRILNDARDK TGSSAQKSLS EYNNFKSMVV SGAKGSKINI SQVIAVVGQQ NVEGKRIPF GFKHRTLPHF IKDDYGPESR GFVENSYLAG LTPTEFFFHA MGGREGLIDT AVKTAETGYI QRRLIKSMES VMVKYDATVR NSINQVVQL RYGEDGLAGE SVEFQNLATL KPSNKAFEKK FRFDYTNERA LRRTLQEDLV KDVLSNAHIQ NELEREFERM R EDREVLRV IFPTGDSKVV LPCNLLRMIW NAQKIFHINP RLPSDLHPIK VVEGVKELSK KLVIVNGDDP LSRQAQENAT LL FNIHLRS TLCSRRMAEE FRLSGEAFDW LLGEIESKFN QAIAHPGEMV GALAAQSLGE PATQMTLNTF HYAGVSAKNV TLG VPRLKE LINISKKPKT PSLTVFLLGQ SARDAERAKD ILCRLEHTTL RKVTANTAIY YDPNPQSTVV AEDQEWVNVY YEMP DFDVA RISPWLLRVE LDRKHMTDRK LTMEQIAEKI NAGFGDDLNC IFNDDNAEKL VLRIRIMNSD ENKMQEEEEV VDKMD DDVF LRCIESNMLT DMTLQGIEQI SKVYMHLPQT DNKKKIIITE DGEFKALQEW ILETDGVSLM RVLSEKDVDP VRTTSN DIV EIFTVLGIEA VRKALERELY HVISFDGSYV NYRHLALLCD TMTCRGHLMA ITRHGVNRQD TGPLMKCSFE ETVDVLM EA AAHGESDPMK GVSENIMLGQ LAPAGTGCFD LLLDAEKCKY GMEIPTNIPG LGAAGPTGMF FGSAPSPMGG ISPAMTPW N QGATPAYGAW SPSVGSGMTP GAAGFSPSAA SDASGFSPGY SPAWSPTPGS PGSPGPSSPY IPSPGGAMSP SYSPTSPAY EPRSPGGYTP QSPSYSPTSP SYSPTSPSYS PTSPNYSPTS PSYSPTSPSY SPTSPSYSPT SPSYSPTSPS YSPTSPSYSP TSPSYSPTS PSYSPTSPSY SPTSPSYSPT SPSYSPTSPS YSPTSPSYSP TSPSYSPTSP SYSPTSPNYS PTSPNYTPTS P SYSPTSPS YSPTSPNYTP TSPNYSPTSP SYSPTSPSYS PTSPSYSPSS PRYTPQSPTY TPSSPSYSPS SPSYSPASPK YT PTSPSYS PSSPEYTPTS PKYSPTSPKY SPTSPKYSPT SPTYSPTTPK YSPTSPTYSP TSPVYTPTSP KYSPTSPTYS PTS PKYSPT SPTYSPTSPK GSTYSPTSPG YSPTSPTYSL TSPAISPDDS DEEN

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB1

+
分子 #2: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA-directed RNA polymerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 134.071453 KDa
配列文字列: MYDADEDMQY DEDDDEITPD LWQEACWIVI SSYFDEKGLV RQQLDSFDEF IQMSVQRIVE DAPPIDLQAE AQHASGEVEE PPRYLLKFE QIYLSKPTHW ERDGAPSPMM PNEARLRNLT YSAPLYVDIT KTVIKEGEEQ LQTQHQKTFI GKIPIMLRST Y CLLNGLTD ...文字列:
MYDADEDMQY DEDDDEITPD LWQEACWIVI SSYFDEKGLV RQQLDSFDEF IQMSVQRIVE DAPPIDLQAE AQHASGEVEE PPRYLLKFE QIYLSKPTHW ERDGAPSPMM PNEARLRNLT YSAPLYVDIT KTVIKEGEEQ LQTQHQKTFI GKIPIMLRST Y CLLNGLTD RDLCELNECP LDPGGYFIIN GSEKVLIAQE KMATNTVYVF AKKDSKYAYT GECRSCLENS SRPTSTIWVS ML ARGGQGA KKSAIGQRIV ATLPYIKQEV PIIIVFRALG FVSDRDILEH IIYDFEDPEM MEMVKPSLDE AFVIQEQNVA LNF IGSRGA KPGVTKEKRI KYAKEVLQKE MLPHVGVSDF CETKKAYFLG YMVHRLLLAA LGRRELDDRD HYGNKRLDLA GPLL AFLFR GMFKNLLKEV RIYAQKFIDR GKDFNLELAI KTRIISDGLK YSLATGNWGD QKKAHQARAG VSQVLNRLTF ASTLS HLRR LNSPIGRDGK LAKPRQLHNT LWGMVCPAET PEGHAVGLVK NLALMAYISV GSQPSPILEF LEEWSMENLE EISPAA IAD ATKIFVNGCW VGIHKDPEQL MNTLRKLRRQ MDIIVSEVSM IRDIREREIR IYTDAGRICR PLLIVEKQKL LLKKRHI DQ LKEREYNNYS WQDLVASGVV EYIDTLEEET VMLAMTPDDL QEKEVAYCST YTHCEIHPSM ILGVCASIIP FPDHNQSP R NTYQSAMGKQ AMGVYITNFH VRMDTLAHVL YYPQKPLVTT RSMEYLRFRE LPAGINSIVA IASYTGYNQE DSVIMNRSA VDRGFFRSVF YRSYKEQESK KGFDQEEVFE KPTRETCQGM RHAIYDKLDD DGLIAPGVRV SGDDVIIGKT VTLPENEDEL ESTNRRYTK RDCSTFLRTS ETGIVDQVMV TLNQEGYKFC KIRVRSVRIP QIGDKFASRH GQKGTCGIQY RQEDMPFTCE G ITPDIIIN PHAIPSRMTI GHLIECLQGK VSANKGEIGD ATPFNDAVNV QKISNLLSDY GYHLRGNEVL YNGFTGRKIT SQ IFIGPTY YQRLKHMVDD KIHSRARGPI QILNRQPMEG RSRDGGLRFG EMERDCQIAH GAAQFLRERL FEASDPYQVH VCN LCGIMA IANTRTHTYE CRGCRNKTQI SLVRMPYACK LLFQELMSMS IAPRMMSV

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB2

+
分子 #3: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 31.478148 KDa
配列文字列: MPYANQPTVR ITELTDENVK FIIENTDLAV ANSIRRVFIA EVPIIAIDWV QIDANSSVLH DEFIAHRLGL IPLISDDIVD KLQYSRDCT CEEFCPECSV EFTLDVRCNE DQTRHVTSRD LISNSPRVIP VTSRNRDNDP NDYVEQDDIL IVKLRKGQEL R LRAYAKKG ...文字列:
MPYANQPTVR ITELTDENVK FIIENTDLAV ANSIRRVFIA EVPIIAIDWV QIDANSSVLH DEFIAHRLGL IPLISDDIVD KLQYSRDCT CEEFCPECSV EFTLDVRCNE DQTRHVTSRD LISNSPRVIP VTSRNRDNDP NDYVEQDDIL IVKLRKGQEL R LRAYAKKG FGKEHAKWNP TAGVAFEYDP DNALRHTVYP KPEEWPKSEY SELDEDESQA PYDPNGKPER FYYNVESCGS LR PETIVLS ALSGLKKKLS DLQTQLSHEI QSDVLTIN

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB3

+
分子 #4: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.331255 KDa
配列文字列:
MAAGGSDPRA GDVEEDASQL IFPKEFETAE TLLNSEVHML LEHRKQQNES AEDEQELSEV FMKTLNYTAR FSRFKNRETI ASVRSLLLQ KKLHKFELAC LANLCPETAE ESKALIPSLE GRFEDEELQQ ILDDIQTKRS FQY

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB4

+
分子 #5: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1

分子名称: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.644318 KDa
配列文字列: MDDEEETYRL WKIRKTIMQL CHDRGYLVTQ DELDQTLEEF KAQFGDKPSE GRPRRTDLTV LVAHNDDPTD QMFVFFPEEP KVGIKTIKV YCQRMQEENI TRALIVVQQG MTPSAKQSLV DMAPKYILEQ FLQQELLINI TEHELVPEHV VMTKEEVTEL L ARYKLREN ...文字列:
MDDEEETYRL WKIRKTIMQL CHDRGYLVTQ DELDQTLEEF KAQFGDKPSE GRPRRTDLTV LVAHNDDPTD QMFVFFPEEP KVGIKTIKV YCQRMQEENI TRALIVVQQG MTPSAKQSLV DMAPKYILEQ FLQQELLINI TEHELVPEHV VMTKEEVTEL L ARYKLREN QLPRIQAGDP VARYFGIKRG QVVKIIRPSE TAGRYITYRL VQ

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC1

+
分子 #6: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2

分子名称: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.491026 KDa
配列文字列:
MSDNEDNFDG DDFDDVEEDE GLDDLENAEE EGQENVEILP SGERPQANQK RITTPYMTKY ERARVLGTRA LQIAMCAPVM VELEGETDP LLIAMKELKA RKIPIIIRRY LPDGSYEDWG VDELIITD

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC2

+
分子 #7: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 19.314283 KDa
配列文字列:
MFYHISLEHE ILLHPRYFGP NLLNTVKQKL FTEVEGTCTG KYGFVIAVTT IDNIGAGVIQ PGRGFVLYPV KYKAIVFRPF KGEVVDAVV TQVNKVGLFT EIGPMSCFIS RHSIPSEMEF DPNSNPPCYK TMDEDIVIQQ DDEIRLKIVG TRVDKNDIFA I GSLMDDYL GLVS

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB7

+
分子 #8: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3

分子名称: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3
タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 17.162273 KDa
配列文字列:
MAGILFEDIF DVKDIDPEGK KFDRVSRLHC ESESFKMDLI LDVNIQIYPV DLGDKFRLVI ASTLYEDGTL DDGEYNPTDD RPSRADQFE YVMYGKVYRI EGDETSTEAA TRLSAYVSYG GLLMRLQGDA NNLHGFEVDS RVYLLMKKLA F

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC3

+
分子 #9: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.541221 KDa
配列文字列:
MEPDGTYEPG FVGIRFCQEC NNMLYPKEDK ENRILLYACR NCDYQQEADN SCIYVNKITH EVDELTQIIA DVSQDPTLPR TEDHPCQKC GHKEAVFFQS HSARAEDAMR LYYVCTAPHC GHRWTE

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB9

+
分子 #10: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5

分子名称: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5
タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.655123 KDa
配列文字列:
MIIPVRCFTC GKIVGNKWEA YLGLLQAEYT EGDALDALGL KRYCCRRMLL AHVDLIEKLL NYAPLEK

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC5

+
分子 #11: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a

分子名称: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.310284 KDa
配列文字列:
MNAPPAFESF LLFEGEKKIT INKDTKVPNA CLFTINKEDH TLGNIIKSQL LKDPQVLFAG YKVPHPLEHK IIIRVQTTPD YSPQEAFTN AITDLISELS LLEERFRVAI KDKQEGIE

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase II subunit RPB11-a

+
分子 #12: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4

分子名称: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4
タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.018244 KDa
配列文字列:
MDTQKDVQPP KQQPMIYICG ECHTENEIKS RDPIRCRECG YRIMYKKRTK RLVVFDAR

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerases I, II, and III subunit RPABC4

+
分子 #16: ATP-dependent DNA helicase Q5

分子名称: ATP-dependent DNA helicase Q5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 16
詳細: ATP-dependent DNA helicase Q5 bound to the nucleotide analog AMPPNP (ANP)
コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: DNA 3'-5' helicase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 109.024859 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MSSHHTTFPF DPERRVRSTL KKVFGFDSFK TPLQESATMA VVKGNKDVFV CMPTGAGKSL CYQLPALLAK GITIVVSPLI ALIQDQVDH LLTLKVRVSS LNSKLSAQER KELLADLERE KPQTKILYIT PEMAASSSFQ PTLNSLVSRH LLSYLVVDEA H CVSQWGHD ...文字列:
MSSHHTTFPF DPERRVRSTL KKVFGFDSFK TPLQESATMA VVKGNKDVFV CMPTGAGKSL CYQLPALLAK GITIVVSPLI ALIQDQVDH LLTLKVRVSS LNSKLSAQER KELLADLERE KPQTKILYIT PEMAASSSFQ PTLNSLVSRH LLSYLVVDEA H CVSQWGHD FRPDYLRLGA LRSRLGHAPC VALTATATPQ VQEDVFAALH LKKPVAIFKT PCFRANLFYD VQFKELISDP YG NLKDFCL KALGQEADKG LSGCGIVYCR TREACEQLAI ELSCRGVNAK AYHAGLKASE RTLVQNDWME EKVPVIVATI SFG MGVDKA NVRFVAHWNI AKSMAGYYQE SGRAGRDGKP SWCRLYYSRN DRDQVSFLIR KEVAKLQEKR GNKASDKATI MAFD ALVTF CEELGCRHAA IAKYFGDALP ACAKGCDHCQ NPTAVRRRLE ALERSSSWSK TCIGPSQGNG FDPELYEGGR KGYGD FSRY DEGSGGSGDE GRDEAHKREW NLFYQKQMQL RKGKDPKIEE FVPPDENCPL KEASSRRIPR LTVKAREHCL RLLEEA LSS NRQSTRTADE ADLRAKAVEL EHETFRNAKV ANLYKASVLK KVADIHRASK DGQPYDMGGS AKSCSAQAEP PEPNEYD IP PASHVYSLKP KRVGAGFPKG SCPFQTATEL METTRIREQA PQPERGGEHE PPSRPCGLLD EDGSEPLPGP RGEVPGGS A HYGGPSPEKK AKSSSGGSSL AKGRASKKQQ LLATAAHKDS QSIARFFCRR VESPALLASA PEAEGACPSC EGVQGPPMA PEKYTGEEDG AGGHSPAPPQ TEECLRERPS TCPPRDQGTP EVQPTPAKDT WKGKRPRSQQ ENPESQPQKR PRPSAKPSVV AEVKGSVSA SEQGTLNPTA QDPFQLSAPG VSLKEAANVV VKCLTPFYKE GKFASKELFK GFARHLSHLL TQKTSPGRSV K EEAQNLIR HFFHGRARCE SEADWHGLCG PQR

UniProtKB: ATP-dependent DNA helicase Q5

+
分子 #13: Non-template DNA, nucleic acid scaffold

分子名称: Non-template DNA, nucleic acid scaffold / タイプ: dna / ID: 13 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.305593 KDa
配列文字列:
(DT)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DA) (DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DA)(DA)(DG) (DT)(DA)(DC)(DT)(DT)(DG)(DA)(DG)(DC) (DT)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DA) (DT) (DG)(DT)(DC)

+
分子 #15: Template DNA, nucleic acid scaffold

分子名称: Template DNA, nucleic acid scaffold / タイプ: dna / ID: 15 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 8.515503 KDa
配列文字列:
(DC)(DT)(DC)(DA)(DA)(DG)(DT)(DA)(DC)(DT) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DT) (DC)(DA)(DT)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)

+
分子 #14: RNA, nucleic acid scaffold

分子名称: RNA, nucleic acid scaffold / タイプ: rna / ID: 14 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 6.414902 KDa
配列文字列:
UAUAUGCAUA AAGACCAGGC

+
分子 #17: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 17 / コピー数: 8 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #18: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 18 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #19: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER

分子名称: PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / タイプ: ligand / ID: 19 / コピー数: 1 / 式: ANP
分子量理論値: 506.196 Da
Chemical component information

ChemComp-ANP:
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP / AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

5flm

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 80622
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る