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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4791 | |||||||||
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タイトル | full-length bacterial polysaccharide co-polymerase - C1 symmetry | |||||||||
マップデータ | Full-length bacterial polysaccharide co-polymerase - C1 symmetry | |||||||||
試料 |
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生物種 | Escherichia coli K-12 (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Wiseman B / Nitharwal RG / Hogbom M | |||||||||
資金援助 | スウェーデン, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Structure of a full-length bacterial polysaccharide co-polymerase. 著者: Benjamin Wiseman / Ram Gopal Nitharwal / Göran Widmalm / Martin Högbom / 要旨: Lipopolysaccharides are important components of the bacterial cell envelope that among other things act as a protective barrier against the environment and toxic molecules such as antibiotics. One of ...Lipopolysaccharides are important components of the bacterial cell envelope that among other things act as a protective barrier against the environment and toxic molecules such as antibiotics. One of the most widely disseminated pathways of polysaccharide biosynthesis is the inner membrane bound Wzy-dependent pathway. Here we present the 3.0 Å structure of the co-polymerase component of this pathway, WzzB from E. coli solved by single-particle cryo-electron microscopy. The overall architecture is octameric and resembles a box jellyfish containing a large bell-shaped periplasmic domain with the 2-helix transmembrane domain from each protomer, positioned 32 Å apart, encircling a large empty transmembrane chamber. This structure also reveals the architecture of the transmembrane domain, including the location of key residues for the Wzz-family of proteins and the Wzy-dependent pathway present in many Gram-negative bacteria, explaining several of the previous biochemical and mutational studies and lays the foundation for future investigations. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4791.map.gz | 8.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4791-v30.xml emd-4791.xml | 12.3 KB 12.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4791_fsc.xml | 14.4 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4791.png | 58.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4791 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4791 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_4791_validation.pdf.gz | 234.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_4791_full_validation.pdf.gz | 233.5 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_4791_validation.xml.gz | 14.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4791 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-4791 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4791.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Full-length bacterial polysaccharide co-polymerase - C1 symmetry | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Octameric bacterial polysaccharide co-polymerase complex
全体 | 名称: Octameric bacterial polysaccharide co-polymerase complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Octameric bacterial polysaccharide co-polymerase complex
超分子 | 名称: Octameric bacterial polysaccharide co-polymerase complex タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 組換株: C41 |
分子量 | 理論値: 300 KDa |
-分子 #1: Bacterial polysaccharide co-polymerase
分子 | 名称: Bacterial polysaccharide co-polymerase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) |
配列 | 文字列: MRVENNNVSG QNHDPEQIDL IDLLVQLWRG KMTIIISVIV AIALAIGYLA VAKEKWTSTA IITQPDVGQI AGYNNAMNVI YGQAAPKVSD LQETLIGRFS SAFSALAETL DNQEEREKLT IEPSVKNQQL PLTVSYVGQT AEGAQMKLAQ YIQQVDDKVN QELEKDLKDN ...文字列: MRVENNNVSG QNHDPEQIDL IDLLVQLWRG KMTIIISVIV AIALAIGYLA VAKEKWTSTA IITQPDVGQI AGYNNAMNVI YGQAAPKVSD LQETLIGRFS SAFSALAETL DNQEEREKLT IEPSVKNQQL PLTVSYVGQT AEGAQMKLAQ YIQQVDDKVN QELEKDLKDN IALGRKNLQD SLRTQEVVAQ EQKDLRIRQI QEALQYANQA QVTKPQIQQT GEDITQDTLF LLGSEALESM IKHEATRPLV FSPNYYQTRQ NLLDIESLKV DDLDIHAYRY VMKPMLPIRR DSPKKAITLI LAVLLGGMVG AGIVLGRNAL RNYNAKEFRV PGSHHHHHHH H |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 3.5 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 詳細: 40 seconds at 20 mA |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2347 / 平均電子線量: 52.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |