[日本語] English
万見
- EMDB-4717: BACTERIOPHAGE SPP1 PROCAPSID-I PROTEIN -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4717
タイトルBACTERIOPHAGE SPP1 PROCAPSID-I PROTEIN
マップデータcryo-EM atomic structures of the bacteriophage SPP1 procapsid I. Procapsid I (a virion precursor without DNA) is assembled first.
試料
  • ウイルス: Bacillus phage SPP1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein
キーワードVIRUS
機能・相同性Major capsid protein 13-like / Major capsid protein 13-like / T=7 icosahedral viral capsid / viral capsid / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Bacillus phage SPP1 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Ignatiou A / Brasiles S
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structural transitions during the scaffolding-driven assembly of a viral capsid.
著者: Athanasios Ignatiou / Sandrine Brasilès / Mehdi El Sadek Fadel / Jörg Bürger / Thorsten Mielke / Maya Topf / Paulo Tavares / Elena V Orlova /
要旨: Assembly of tailed bacteriophages and herpesviruses starts with formation of procapsids (virion precursors without DNA). Scaffolding proteins (SP) drive assembly by chaperoning the major capsid ...Assembly of tailed bacteriophages and herpesviruses starts with formation of procapsids (virion precursors without DNA). Scaffolding proteins (SP) drive assembly by chaperoning the major capsid protein (MCP) to build an icosahedral lattice. Here we report near-atomic resolution cryo-EM structures of the bacteriophage SPP1 procapsid, the intermediate expanded procapsid with partially released SPs, and the mature capsid with DNA. In the intermediate state, SPs are bound only to MCP pentons and to adjacent subunits from hexons. SP departure results in the expanded state associated with unfolding of the MCP N-terminus and straightening of E-loops. The newly formed extensive inter-capsomere bonding appears to compensate for release of SPs that clasp MCP capsomeres together. Subsequent DNA packaging instigates bending of MCP A domain loops outwards, closing the hexons central opening and creating the capsid auxiliary protein binding interface. These findings provide a molecular basis for the sequential structural rearrangements during viral capsid maturation.
履歴
登録2019年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月23日-
マップ公開2019年10月23日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6r3b
  • 表面レベル: 4.5
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6r3b
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4717.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4717.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 824 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cryo-EM atomic structures of the bacteriophage SPP1 procapsid I. Procapsid I (a virion precursor without DNA) is assembled first.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.31 Å
密度
表面レベル登録者による: 4.5 / ムービー #1: 4.5
最小 - 最大0.0 - 16.831703000000001
平均 (標準偏差)0.2607685 (±1.0377659)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-300-300-300
サイズ600600600
Spacing600600600
セルA=B=C: 785.99994 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.311.311.31
M x/y/z600600600
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z786.000786.000786.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-300-300-300
NC/NR/NS600600600
D min/max/mean0.00016.8320.261

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Bacillus phage SPP1

全体名称: Bacillus phage SPP1 (ファージ)
要素
  • ウイルス: Bacillus phage SPP1 (ファージ)
    • タンパク質・ペプチド: Major capsid protein

-
超分子 #1: Bacillus phage SPP1

超分子名称: Bacillus phage SPP1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10724 / 生物種: Bacillus phage SPP1 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No
宿主生物種: Bacillus subtilis (枯草菌)
分子量理論値: 30 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: procapsid / 直径: 550.0 Å / T番号(三角分割数): 7

-
分子 #1: Major capsid protein

分子名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 7 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bacillus phage SPP1 (ファージ)
分子量理論値: 35.258426 KDa
配列文字列: AYTKISDVIV PELFNPYVIN TTTQLSAFFQ SGIAATDDEL NALAKKAGGG STLNMPYWND LDGDSQVLND TDDLVPQKIN AGQDKAVLI LRGNAWSSHD LAATLSGSDP MQAIGSRVAA YWAREMQKIV FAELAGVFSN DDMKDNKLDI SGTADGIYSA E TFVDASYK ...文字列:
AYTKISDVIV PELFNPYVIN TTTQLSAFFQ SGIAATDDEL NALAKKAGGG STLNMPYWND LDGDSQVLND TDDLVPQKIN AGQDKAVLI LRGNAWSSHD LAATLSGSDP MQAIGSRVAA YWAREMQKIV FAELAGVFSN DDMKDNKLDI SGTADGIYSA E TFVDASYK LGDHESLLTA IGMHSATMAS AVKQDLIEFV KDSQSGIRFP TYMNKRVIVD DSMPVETLED GTKVFTSYLF GA GALGYAE GQPEVPTETA RNALGSQDIL INRKHFVLHP RGVKFTENAM AGTTPTDEEL ANGANWQRVY DPKKIRIVQF KHR LQA

UniProtKB: Major capsid protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R3/3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
温度最低: 60.0 K / 最高: 70.0 K
特殊光学系色収差補正装置: none
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 BASE (4k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 7000 / 平均露光時間: 5.0 sec. / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 / 詳細: Movie frames were aligned using MOTIONCORR-2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.9 µm / 倍率（補正後）: 39000 / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.3 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.9 µm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 6078
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: EXACT BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5) / 使用した粒子像数: 4558
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5) / 詳細: ab initio reconstruction
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: IMAGIC (ver. 5)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4an5


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6r3b:
BACTERIOPHAGE SPP1 PROCAPSID-I PROTEIN

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る