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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4662 | ||||||||||||
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タイトル | The cryo-EM structure of connector in bacteriophage phi29 prohead | ||||||||||||
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![]() | bacteriophage / phi29 / prohead / VIRUS | ||||||||||||
機能・相同性 | Portal protein Gp10 / Phage Connector (GP10) / Portal protein Gp10 superfamily / viral portal complex / viral procapsid / symbiont genome ejection through host cell envelope, short tail mechanism / viral DNA genome packaging / RNA binding / Portal protein![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å | ||||||||||||
![]() | Xu J / Gui M | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structural assembly of the tailed bacteriophage ϕ29. 著者: Jingwei Xu / Dianhong Wang / Miao Gui / Ye Xiang / ![]() ![]() ![]() 要旨: The mature virion of the tailed bacteriophage ϕ29 is an ~33 MDa complex that contains more than 450 subunits of seven structural proteins assembling into a prolate head and a short non-contractile ...The mature virion of the tailed bacteriophage ϕ29 is an ~33 MDa complex that contains more than 450 subunits of seven structural proteins assembling into a prolate head and a short non-contractile tail. Here, we report the near-atomic structures of the ϕ29 pre-genome packaging head (prohead), the mature virion and the genome-emptied virion. Structural comparisons suggest local rotation or oscillation of the head-tail connector upon DNA packaging and release. Termination of the DNA packaging occurs through pressure-dependent correlative positional and conformational changes in the connector. The funnel-shaped tail lower collar attaches the expanded narrow end of the connector and has a 180-Å long, 24-strand β barrel narrow stem tube that undergoes conformational changes upon genome release. The appendages form an interlocked assembly attaching the tail around the collar. The membrane active long loops at the distal end of the tail knob exit during the late stage of infection and form the cone-shaped tip of a largely hydrophobic helix barrel, prepared for membrane penetration. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 8.4 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 9.3 KB 9.3 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 83.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 5.1 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 237.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 236.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 6qx7MC ![]() 4655C ![]() 4677C ![]() 4678C ![]() 4679C ![]() 4680C ![]() 4681C ![]() 4682C ![]() 4683C ![]() 4684C ![]() 4685C ![]() 6qvkC ![]() 6qydC ![]() 6qyjC ![]() 6qymC ![]() 6qyyC ![]() 6qyzC ![]() 6qz0C ![]() 6qz9C ![]() 6qzfC M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.072 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Bacillus phage phi29
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacillus phage phi29
超分子 | 名称: Bacillus phage phi29 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 10756 / 生物種: Bacillus phage phi29 / ウイルスタイプ: PRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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-分子 #1: Portal protein
分子 | 名称: Portal protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
分子量 | 理論値: 35.917293 KDa |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MARKRSNTYR SINEIQRQKR NRWFIHYLNY LQSLAYQLFE WENLPPTINP SFLEKSIHQF GYVGFYKDPV ISYIACNGAL SGQRDVYNQ ATVFRAASPV YQKEFKLYNY RDMKEEDMGV VIYNNDMAFP TTPTLELFAA ELAELKEIIS VNQNAQKTPV L IRANDNNQ ...文字列: MARKRSNTYR SINEIQRQKR NRWFIHYLNY LQSLAYQLFE WENLPPTINP SFLEKSIHQF GYVGFYKDPV ISYIACNGAL SGQRDVYNQ ATVFRAASPV YQKEFKLYNY RDMKEEDMGV VIYNNDMAFP TTPTLELFAA ELAELKEIIS VNQNAQKTPV L IRANDNNQ LSLKQVYNQY EGNAPVIFAH EALDSDSIEV FKTDAPYVVD KLNAQKNAVW NEMMTFLGIK NANLEKKERM VT DEVSSND EQIESSGTVF LKSREEACEK INELYGLNVK VKFRYDIVEQ MRRELQQIEN VSRGTSDGET NE UniProtKB: Portal protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: EMDB MAP |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18230 |
初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |