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- EMDB-45954: Bufavirus 1 complexed with 6SLN -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45954
タイトルBufavirus 1 complexed with 6SLN
マップデータBufavirus 1 complexed with 6SLN
試料
  • ウイルス: Bufavirus-1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
  • リガンド: N-acetyl-alpha-neuraminic acid
キーワードBufavirus / parvovirus / glycan / VIRUS LIKE PARTICLE
機能・相同性Phospholipase A2-like domain / Phospholipase A2-like domain / Parvovirus coat protein VP2 / Parvovirus coat protein VP1/VP2 / Parvovirus coat protein VP2 / Capsid/spike protein, ssDNA virus / T=1 icosahedral viral capsid / structural molecule activity / VP1
機能・相同性情報
生物種Bufavirus-1 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.16 Å
データ登録者Gulkis MC / McKenna R / Bennett AD
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM082946 米国
引用ジャーナル: Viruses / 年: 2024
タイトル: Structural Characterization of Human Bufavirus 1: Receptor Binding and Endosomal pH-Induced Changes.
著者: Mitchell Gulkis / Mengxiao Luo / Paul Chipman / Mario Mietzsch / Maria Söderlund-Venermo / Antonette Bennett / Robert McKenna /
要旨: Bufaviruses (BuV) are members of the of the genus. They are non-enveloped, T = 1 icosahedral ssDNA viruses isolated from patients exhibiting acute diarrhea. The lack of treatment options and a ...Bufaviruses (BuV) are members of the of the genus. They are non-enveloped, T = 1 icosahedral ssDNA viruses isolated from patients exhibiting acute diarrhea. The lack of treatment options and a limited understanding of their disease mechanisms require studying these viruses on a molecular and structural level. In the present study, we utilize glycan arrays and cell binding assays to demonstrate that BuV1 capsid binds terminal sialic acid (SIA) glycans. Furthermore, using cryo-electron microscopy (cryo-EM), SIA is shown to bind on the 2/5-fold wall of the capsid surface. Interestingly, the capsid residues stabilizing SIA binding are conserved in all human BuVs identified to date. Additionally, biophysical assays illustrate BuV1 capsid stabilization during endo-lysosomal (pH 7.4-pH 4) trafficking and capsid destabilization at pH 3 and less, which correspond to the pH of the stomach. Hence, we determined the cryo-EM structures of BuV1 capsids at pH 7.4, 4.0, and 2.6 to 2.8 Å, 3.2 Å, and 2.7 Å, respectively. These structures reveal capsid structural rearrangements during endo-lysosomal escape and provide a potential mechanism for this process. The structural insights gained from this study will add to the general knowledge of human pathogenic parvoviruses. Furthermore, the identification of the conserved SIA receptor binding site among BuVs provides a possible targetable surface-accessible pocket for the design of small molecules to be developed as anti-virals for these viruses.
履歴
登録2024年7月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月18日-
マップ公開2024年9月18日-
更新2024年9月18日-
現状2024年9月18日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_45954.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45954.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 396.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Bufavirus 1 complexed with 6SLN
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
1.07 Å/pix.
x 470 pix.
= 501.96 Å		1.07 Å/pix.
x 470 pix.
= 501.96 Å		1.07 Å/pix.
x 470 pix.
= 501.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.068 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 2.0
最小 - 最大-12.958500000000001 - 29.187799999999999
平均 (標準偏差)-0.000000000220664 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin-235-235-235
サイズ470470470
Spacing470470470
セルA=B=C: 501.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: Half Map B

ファイルemd_45954_half_map_1.map
注釈Half Map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half Map A

ファイルemd_45954_half_map_2.map
注釈Half Map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Bufavirus-1

全体名称: Bufavirus-1 (ウイルス)
要素
  • ウイルス: Bufavirus-1 (ウイルス)
    • タンパク質・ペプチド: VP1
  • リガンド: N-acetyl-alpha-neuraminic acid

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超分子 #1: Bufavirus-1

超分子名称: Bufavirus-1 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1 / 詳細: Bufavirus 1 VP2 was overexpressed in Sf9 cells / NCBI-ID: 1209382 / 生物種: Bufavirus-1 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4 MDa
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 260.0 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: VP1

分子名称: VP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 60 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bufavirus-1 (ウイルス)
分子量理論値: 80.543203 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MPAIRKARGW VPPGYNYLGP FNQDFNKKPT NPSDNAARKH DLEYNKLIKQ GHNPYWNYNH ADEDFIKETD QATDWGGKFG NFVFRAKRA LAPELAPPAK KKTKTKHTEP EYSHKHIKAG TKRGKPFYLF VNLARKKARM TDTQDVSEQQ SDQPSVASTN A KAGGGGGG ...文字列:
MPAIRKARGW VPPGYNYLGP FNQDFNKKPT NPSDNAARKH DLEYNKLIKQ GHNPYWNYNH ADEDFIKETD QATDWGGKFG NFVFRAKRA LAPELAPPAK KKTKTKHTEP EYSHKHIKAG TKRGKPFYLF VNLARKKARM TDTQDVSEQQ SDQPSVASTN A KAGGGGGG GGSGVGHSTG NYNNRTEFYY HGDEVTIVCH SSRHIHLNMS ESEEYKIYDT DRGPRFPTDQ TLQGRDTIND SY HAQVETP WFLINPNSWG TWMNPADFQQ LTTTCREVTL EHLDQTLDNI VIKTVSKQGS GAEETTQYNN DLTALLQVAL DKS NQLPWV ADNMYLDSLG YIPWRPCKLK QYSYHVNFWN TIDIISGPQQ NQWQQVKKEI RWDDLQFTPI ETTTEIDLLR TGDS WTSGP YKFNTKPTQL SYHWQSTRHT GSVHPTDPPN AIGQQGQNIR DINGWQWGDR SDPMSAATRV SNFHIGYSWP EWRIH YGSG GPAINPGAPF SQAPWSTDPQ VRLTQGASEK AIFDYNHGDD DPAHRDQWWQ NNLPITGQTN WAPKNAHQAN LSSNVP SRQ EFWTQDYHNT FGPFTAVDDV GIQYPWGAIW TKTPDTTHKP MMSAHAPFIC KDGPPGQLLV KLAPNYTENL QTDGLGN NR IVTYATFWWT GKLILKGKLR LPRQFNLYNL PGRPRGTEAK KFLPNEIGHF ELPFMPGRCM PNYTM

UniProtKB: VP1

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分子 #2: N-acetyl-alpha-neuraminic acid

分子名称: N-acetyl-alpha-neuraminic acid / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 60 / 式: SIA
分子量理論値: 309.27 Da
Chemical component information

ChemComp-SIA:
N-acetyl-alpha-neuraminic acid / N-アセチル-α-ノイラミン酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
20.0 mMC8H18N2O4SHEPES
20.0 mMC6H13NO4SMES
20.0 mMCH3COONaSodium Acetate
150.0 mMNaClNaCl
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 支持フィルム - Film thickness: 2 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-50 / 実像数: 1115 / 平均電子線量: 75.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.6 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.1 µm
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 250990
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 95075
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 3次元分類クラス数: 7
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6bwx


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT / 温度因子: 90.4
当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient
得られたモデル

PDB-9cuz:
Bufavirus 1 complexed with 6SLN

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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