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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4555 | |||||||||
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タイトル | Truncated human R2TP complex, structure 2 | |||||||||
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生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.97 Å | |||||||||
![]() | Munoz-Hernandez H / Rodriguez CF / Llorca O | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural mechanism for regulation of the AAA-ATPases RUVBL1-RUVBL2 in the R2TP co-chaperone revealed by cryo-EM. 著者: Hugo Muñoz-Hernández / Mohinder Pal / Carlos F Rodríguez / Rafael Fernandez-Leiro / Chrisostomos Prodromou / Laurence H Pearl / Oscar Llorca / ![]() ![]() 要旨: The human R2TP complex (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) is an HSP90 co-chaperone required for the maturation of several essential multiprotein complexes, including RNA polymerase II, small nucleolar ...The human R2TP complex (RUVBL1-RUVBL2-RPAP3-PIH1D1) is an HSP90 co-chaperone required for the maturation of several essential multiprotein complexes, including RNA polymerase II, small nucleolar ribonucleoproteins, and PIKK complexes such as mTORC1 and ATR-ATRIP. RUVBL1-RUVBL2 AAA-ATPases are also primary components of other essential complexes such as INO80 and Tip60 remodelers. Despite recent efforts, the molecular mechanisms regulating RUVBL1-RUVBL2 in these complexes remain elusive. Here, we report cryo-EM structures of R2TP and show how access to the nucleotide-binding site of RUVBL2 is coupled to binding of the client recruitment component of R2TP (PIH1D1) to its DII domain. This interaction induces conformational rearrangements that lead to the destabilization of an N-terminal segment of RUVBL2 that acts as a gatekeeper to nucleotide exchange. This mechanism couples protein-induced motions of the DII domains with accessibility of the nucleotide-binding site in RUVBL1-RUVBL2, and it is likely a general mechanism shared with other RUVBL1-RUVBL2-containing complexes. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 41.2 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 12.6 KB 12.6 KB | 表示 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 69.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 219 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 218.1 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 6.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Truncated human R2TP complex
全体 | 名称: Truncated human R2TP complex |
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要素 |
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-超分子 #1: Truncated human R2TP complex
超分子 | 名称: Truncated human R2TP complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
-分子 #1: RuvB-like 1
分子 | 名称: RuvB-like 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLA GPPGTGKTAL ALAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA I GLRIKETK EVYEGEVTEL TPCETENPMG GYGKTISHVI IGLKTAKGTK ...文字列: MKIEEVKSTT KTQRIASHSH VKGLGLDESG LAKQAASGLV GQENAREACG VIVELIKSKK MAGRAVLLA GPPGTGKTAL ALAIAQELGS KVPFCPMVGS EVYSTEIKKT EVLMENFRRA I GLRIKETK EVYEGEVTEL TPCETENPMG GYGKTISHVI IGLKTAKGTK QLKLDPSIFE SL QKERVEA GDVIYIEANS GAVKRQGRCD TYATEFDLEA EEYVPLPKGD VHKKKEIIQD VTL HDLDVA NARPQGGQDI LSMMGQLMKP KKTEITDKLR GEINKVVNKY IDQGIAELVP GVLF VDEVH MLDIECFTYL HRALESSIAP IVIFASNRGN CVIRGTEDIT SPHGIPLDLL DRVMI IRTM LYTPQEMKQI IKIRAQTEGI NISEEALNHL GEIGTKTTLR YSVQLLTPAN LLAKIN GKD SIEKEHVEEI SELFYDAKSS AKILADQQDK YMK |
-分子 #2: RuvB-like 2
分子 | 名称: RuvB-like 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIA GRAVLIAGQP GTGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL T QAFRRSIG VRIKEETEII EGEVVEIQID RPATGTGSKV GKLTLKTTEM ...文字列: MATVTATTKV PEIRDVTRIE RIGAHSHIRG LGLDDALEPR QASQGMVGQL AARRAAGVVL EMIREGKIA GRAVLIAGQP GTGKTAIAMG MAQALGPDTP FTAIAGSEIF SLEMSKTEAL T QAFRRSIG VRIKEETEII EGEVVEIQID RPATGTGSKV GKLTLKTTEM ETIYDLGTKM IE SLTKDKV QAGDVITIDK ATGKISKLGR SFTRARDYDA MGSQTKFVQC PDGELQKRKE VVH TVSLHE IDVINSRTQG FLALFSGDTG EIKSEVREQI NAKVAEWREE GKAEIIPGVL FIDE VHMLD IESFSFLNRA LESDMAPVLI MATNRGITRI RGTSYQSPHG IPIDLLDRLL IVSTT PYSE KDTKQILRIR CEEEDVEMSE DAYTVLTRIG LETSLRYAIQ LITAASLVCR KRKGTE VQV DDIKRVYSLF LDESRSTQYM KEYQDAFLFN ELKGETMDTS |
-分子 #3: PIH1 domain-containing protein 1
分子 | 名称: PIH1 domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: MANPKLLGMG LSEAEAIGAD SARFEELLLQ ASKELQQAQT TRPESTQIQP QPGFCIKTNS SEGKVFINI CHSPSIPPPA DVTEEELLQM LEEDQAGFRI PMSLGEPHAE LDAKGQGCTA Y DVAVNSDF YRRMQNSDFL RELVITIARE GLEDKYNLQL NPEWRMMKNR ...文字列: MANPKLLGMG LSEAEAIGAD SARFEELLLQ ASKELQQAQT TRPESTQIQP QPGFCIKTNS SEGKVFINI CHSPSIPPPA DVTEEELLQM LEEDQAGFRI PMSLGEPHAE LDAKGQGCTA Y DVAVNSDF YRRMQNSDFL RELVITIARE GLEDKYNLQL NPEWRMMKNR PFMGSISQQN IR SEQRPRI QELGDLYTPA PGRAESGPEK PHLNLWLEAP DLLLAEVDLP KLDGALGLSL EIG ENRLVM GGPQQLYHLD AYIPLQINSH ESKAAFHRKR KQLMVAMPLL PVPS |
-分子 #4: RNA polymerase II-associated protein 3
分子 | 名称: RNA polymerase II-associated protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
組換発現 | 生物種: ![]() ![]() |
配列 | 文字列: KGHWDDVFLD STQRQNVVKP IDNPPHPGST KPLKKVIIEE TGNLIQTIDV PDSTTAAAPE NNPINLANV IAATGTTSKK NSSQDDLFPT SDTPRAKVLK IEEVSDTSSL QPQASLKQDV C QSYSEKMP IEIEQKPAQF ATTVLPPIPA NSFQLESDFR QLKSSPDMLY ...文字列: KGHWDDVFLD STQRQNVVKP IDNPPHPGST KPLKKVIIEE TGNLIQTIDV PDSTTAAAPE NNPINLANV IAATGTTSKK NSSQDDLFPT SDTPRAKVLK IEEVSDTSSL QPQASLKQDV C QSYSEKMP IEIEQKPAQF ATTVLPPIPA NSFQLESDFR QLKSSPDMLY QYLKQIEPSL YP KLFQKNL DPDVFNQIVK ILHDFYIEKE KPLLIFEILQ RLSELKRFDM AVMFMSETEK KIA RALFNH IDKSGLKDSS VEELKKRYGG |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
緩衝液 | pH: 7.8 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: COUNTING / 平均電子線量: 1.18 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
粒子像選択 | 選択した数: 408781 |
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最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.97 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 103427 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |