[日本語] English
万見
- EMDB-45209: AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-45209
タイトルAP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement
マップデータdeepEMHancer sharpened map for Arf1 dimer
試料
  • 複合体: AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit mu-1
    • タンパク質・ペプチド: ADP-ribosylation factor 1
    • タンパク質・ペプチド: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードAdaptor Protein complex / Endosomal Trafficking / Lysosomal Trafficking / Protein transport / AP complex / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of protein localization to mitochondrial membrane involved in mitochondrial fission / clathrin-coated vesicle cargo loading, AP-3-mediated / skin epidermis development / regulation of organelle transport along microtubule / AP-3 adaptor complex / positive regulation of natural killer cell degranulation / anterograde synaptic vesicle transport / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / phagolysosome membrane / microvesicle ...establishment of protein localization to mitochondrial membrane involved in mitochondrial fission / clathrin-coated vesicle cargo loading, AP-3-mediated / skin epidermis development / regulation of organelle transport along microtubule / AP-3 adaptor complex / positive regulation of natural killer cell degranulation / anterograde synaptic vesicle transport / granzyme-mediated programmed cell death signaling pathway / phagolysosome membrane / microvesicle / Golgi to lysosome transport / mitotic cleavage furrow ingression / trans-Golgi Network Vesicle Budding / establishment of protein localization to organelle / cytolytic granule membrane / postsynaptic recycling endosome / clathrin adaptor complex / platelet dense granule organization / Glycosphingolipid transport / regulation of receptor internalization / melanosome assembly / granulocyte differentiation / Intra-Golgi traffic / regulation of Arp2/3 complex-mediated actin nucleation / postsynaptic neurotransmitter receptor internalization / GTP-dependent protein binding / positive regulation of NK T cell differentiation / Synthesis of PIPs at the Golgi membrane / clathrin-coated vesicle membrane / lysosomal lumen acidification / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / protein targeting to lysosome / melanosome organization / respiratory system process / anterograde axonal transport / Nef Mediated CD4 Down-regulation / intracellular zinc ion homeostasis / dendritic spine organization / protein localization to cell surface / long-term synaptic depression / azurophil granule membrane / lysosome organization / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / Lysosome Vesicle Biogenesis / toll-like receptor signaling pathway / ion channel inhibitor activity / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / cell leading edge / lung morphogenesis / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / autolysosome / autophagosome membrane / ficolin-1-rich granule membrane / homeostasis of number of cells / intracellular copper ion homeostasis / single fertilization / intracellular transport / hematopoietic progenitor cell differentiation / COPI-mediated anterograde transport / vesicle-mediated transport / axon cytoplasm / multivesicular body / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / cytoplasmic vesicle membrane / sarcomere / small monomeric GTPase / intracellular protein transport / mRNA transcription by RNA polymerase II / cell morphogenesis / sarcolemma / protein modification process / cellular response to virus / small GTPase binding / endocytosis / blood coagulation / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / late endosome membrane / late endosome / synaptic vesicle / melanosome / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / protein phosphatase binding / spermatogenesis / early endosome / lysosome / neuron projection / postsynaptic density / endosome membrane / protein stabilization / inflammatory response / protein domain specific binding / Golgi membrane / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / focal adhesion / GTPase activity
類似検索 - 分子機能
AP-3 complex subunit beta, C-terminal domain / AP-3 complex subunit beta 1, serine-rich domain / : / Clathrin-adaptor complex-3 beta-1 subunit C-terminal / Serine-rich region of AP3B1, clathrin-adaptor complex / AP-3 complex subunit beta-1, C-terminal domain / Clathrin-adaptor complex-3 beta-1 subunit C-terminal / Lysosome-associated membrane glycoprotein, conserved site / AP-3 complex subunit beta / : ...AP-3 complex subunit beta, C-terminal domain / AP-3 complex subunit beta 1, serine-rich domain / : / Clathrin-adaptor complex-3 beta-1 subunit C-terminal / Serine-rich region of AP3B1, clathrin-adaptor complex / AP-3 complex subunit beta-1, C-terminal domain / Clathrin-adaptor complex-3 beta-1 subunit C-terminal / Lysosome-associated membrane glycoprotein, conserved site / AP-3 complex subunit beta / : / Lysosome-associated membrane glycoprotein 2, transmembrane segment / Lysosome-associated membrane glycoproteins duplicated domain signature. / LAMP glycoproteins transmembrane and cytoplasmic domain signature. / Lysosome-associated membrane glycoprotein / : / Lysosome-associated membrane glycoprotein 2-like, luminal domains / Lysosome-associated membrane glycoprotein family profile. / Beta-adaptin appendage, C-terminal subdomain / Beta2-adaptin appendage, C-terminal sub-domain / ADP-ribosylation factor 1-5 / AP complex subunit beta / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 1. / Clathrin adaptor, mu subunit / Clathrin adaptor, mu subunit, conserved site / Clathrin adaptor complexes medium chain signature 2. / : / AP complex, mu/sigma subunit / Clathrin adaptor complex small chain / Adaptor complexes medium subunit family / AP-2 complex subunit mu, C-terminal superfamily / Clathrin/coatomer adaptor, adaptin-like, N-terminal / Adaptin N terminal region / Mu homology domain / Mu homology domain (MHD) profile. / Small GTPase superfamily, ARF type / Small GTPase Arf domain profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / Longin-like domain superfamily / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
AP-3 complex subunit beta-1 / Lysosome-associated membrane glycoprotein 1 / ADP-ribosylation factor 1 / AP-3 complex subunit mu-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Begley MC / Baker RW
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM150960 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2024
タイトル: A structure-based mechanism for initiation of AP-3 coated vesicle formation.
著者: Matthew Begley / Mahira Aragon / Richard W Baker /
要旨: Adaptor protein complex-3 (AP-3) mediates cargo sorting from endosomes to lysosomes and lysosome-related organelles. Recently, it was shown that AP-3 adopts a constitutively open conformation ...Adaptor protein complex-3 (AP-3) mediates cargo sorting from endosomes to lysosomes and lysosome-related organelles. Recently, it was shown that AP-3 adopts a constitutively open conformation compared to the related AP-1 and AP-2 coat complexes, which are inactive until undergoing large conformational changes upon membrane recruitment. How AP-3 is regulated is therefore an open question. To understand the mechanism of AP-3 membrane recruitment and activation, we reconstituted human AP-3 and determined multiple structures in the soluble and membrane-bound states using electron cryo-microscopy. Similar to yeast AP-3, human AP-3 is in a constitutively open conformation. To reconstitute AP-3 activation by adenosine di-phosphate (ADP)-ribosylation factor 1 (Arf1), a small guanosine tri-phosphate (GTP)ase, we used lipid nanodiscs to build Arf1-AP-3 complexes on membranes and determined three structures showing the stepwise conformational changes required for formation of AP-3 coated vesicles. First, membrane recruitment is driven by one of two predicted Arf1 binding sites, which flexibly tethers AP-3 to the membrane. Second, cargo binding causes AP-3 to adopt a fixed position and rigidifies the complex, which stabilizes binding for a second Arf1 molecule. Finally, binding of the second Arf1 molecule provides the template for AP-3 dimerization, providing a glimpse into the first step of coat polymerization. We propose coat polymerization only occurs after cargo engagement, thereby linking cargo sorting with assembly of higher-order coat structures. Additionally, we provide evidence for two amphipathic helices in AP-3, suggesting that AP-3 contributes to membrane deformation during coat assembly. In total, these data provide evidence for the first stages of AP-3-mediated vesicle coat assembly.
履歴
登録2024年6月6日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年12月18日-
マップ公開2024年12月18日-
更新2025年3月5日-
現状2025年3月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_45209.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_45209.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈deepEMHancer sharpened map for Arf1 dimer
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 423.2 Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 423.2 Å		1.06 Å/pix.
x 400 pix.
= 423.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.058 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.0017204892 - 2.0888836
平均 (標準偏差)0.0008835663 (±0.021501599)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 423.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

+
マスク #1

ファイルemd_45209_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
マスク #2

ファイルemd_45209_msk_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Unsharpened map for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_additional_1.map
注釈Unsharpened map for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Sharpened map for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_additional_2.map
注釈Sharpened map for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Mask for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_additional_3.map
注釈Mask for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Refined mask for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_additional_4.map
注釈Refined mask for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Sharpened map for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_additional_5.map
注釈Sharpened map for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
追加マップ: Map for filtering by local resoluion for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_additional_6.map
注釈Map for filtering by local resoluion for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
ハーフマップ: Unfiltered half map for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_half_map_1.map
注釈Unfiltered half map for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

+
ハーフマップ: Unfiltered half map for Arf1 dimer

ファイルemd_45209_half_map_2.map
注釈Unfiltered half map for Arf1 dimer
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement

全体名称: AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement
要素
  • 複合体: AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: AP-3 complex subunit mu-1
    • タンパク質・ペプチド: ADP-ribosylation factor 1
    • タンパク質・ペプチド: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

-
超分子 #1: AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement

超分子名称: AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4
分子量理論値: 256 KDa

-
分子 #1: AP-3 complex subunit beta-1

分子名称: AP-3 complex subunit beta-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 77.286523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MSSNSFPYNE QSGGGEATEL GQEATSTISP SGAFGLFSSD LKKNEDLKQM LESNKDSAKL DAMKRIVGMI AKGKNASELF PAVVKNVAS KNIEIKKLVY VYLVRYAEEQ QDLALLSIST FQRALKDPNQ LIRASALRVL SSIRVPIIVP IMMLAIKEAS A DLSPYVRK ...文字列:
MSSNSFPYNE QSGGGEATEL GQEATSTISP SGAFGLFSSD LKKNEDLKQM LESNKDSAKL DAMKRIVGMI AKGKNASELF PAVVKNVAS KNIEIKKLVY VYLVRYAEEQ QDLALLSIST FQRALKDPNQ LIRASALRVL SSIRVPIIVP IMMLAIKEAS A DLSPYVRK NAAHAIQKLY SLDPEQKEML IEVIEKLLKD KSTLVAGSVV MAFEEVCPDR IDLIHKNYRK LCNLLVDVEE WG QVVIIHM LTRYARTQFV SPWKEGDELE DNGKNFYESD DDQKEKTDKK KKPYTMDPDH RLLIRNTKPL LQSRNAAVVM AVA QLYWHI SPKSEAGIIS KSLVRLLRSN REVQYIVLQN IATMSIQRKG MFEPYLKSFY VRSTDPTMIK TLKLEILTNL ANEA NISTL LREFQTYVKS QDKQFAAATI QTIGRCATNI LEVTDTCLNG LVCLLSNRDE IVVAESVVVI KKLLQMQPAQ HGEII KHMA KLLDSITVPV ARASILWLIG ENCERVPKIA PDVLRKMAKS FTSEDDLVKL QILNLGAKLY LTNSKQTKLL TQYILN LGK YDQNYDIRDR TRFIRQLIVP NVKSGALSKY AKKIFLAQKP APLLESPFKD RDHFQLGTLS HTLNIKATGY LELSNWP EV APDPSVRNVE VIELAKEWTP AGKAKQENSA KKFYSGLEVL FQ

UniProtKB: AP-3 complex subunit beta-1

-
分子 #2: AP-3 complex subunit mu-1

分子名称: AP-3 complex subunit mu-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 46.989965 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MIHSLFLINC SGDIFLEKHW KSVVSQSVCD YFFEAQEKAA DVENVPPVIS TPHHYLISIY RDKLFFVSVI QTEVPPLFVI EFLHRVADT FQDYFGECSE AAIKDNVVIV YELLEEMLDN GFPLATESNI LKELIKPPTI LRSVVNSITG SSNVGDTLPT G QLSNIPWR ...文字列:
MIHSLFLINC SGDIFLEKHW KSVVSQSVCD YFFEAQEKAA DVENVPPVIS TPHHYLISIY RDKLFFVSVI QTEVPPLFVI EFLHRVADT FQDYFGECSE AAIKDNVVIV YELLEEMLDN GFPLATESNI LKELIKPPTI LRSVVNSITG SSNVGDTLPT G QLSNIPWR RAGVKYTNNE AYFDVVEEID AIIDKSGSTV FAEIQGVIDA CIKLSGMPDL SLSFMNPRLL DDVSFHPCIR FK RWESERV LSFIPPDGNF RLISYRVSSQ NLVAIPVYVK HSISFKENSS CGRFDITIGP KQNMGKTIEG ITVTVHMPKV VLN MNLTPT QGSYTFDPVT KVLTWDVGKI TPQKLPSLKG LVNLQSGAPK PEENPSLNIQ FKIQQLAISG LKVNRLDMYG EKYK PFKGV KYVTKAGKFQ VRT

UniProtKB: AP-3 complex subunit mu-1

-
分子 #3: ADP-ribosylation factor 1

分子名称: ADP-ribosylation factor 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: small monomeric GTPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.775812 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌)
配列文字列:
GNIFANLFKG LFGKKEMRIL MVGLDAAGKT TILYKLKLGE IVTTIPTIGF NVETVEYKNI SFTVWDVGGL DKIRPLWRHY FQNTQGLIF VVDSNDRERV NEAREELMRM LAEDELRDAV LLVFANKQDL PNAMNAAEIT DKLGLHSLRH RNWYIQATCA T SGDGLYEG LDWLSNQLRN QKSL

UniProtKB: ADP-ribosylation factor 1

-
分子 #4: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1

分子名称: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 1.377553 KDa
配列文字列:
GRKRSHAGYQ TI

UniProtKB: Lysosome-associated membrane glycoprotein 1

-
分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

-
分子 #6: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: GTP
分子量理論値: 523.18 Da
Chemical component information

ChemComp-GTP:
GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / GTP / GTP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
2.7 mMKClPotassium Chloride
10.0 mMNa2HPO4Sodium Phosphate (Dibasic)
1.8 mMKH2PO4Potassium Phosphate (Monobasic)
150.0 mMNaClSodium Chloride
1.0 mMC9H15O6PTCEP
5.0 mMC10H16N2O8EDTA
10.0 mMMgCl2Magnesium Chloride
2.0 mMC10H16N5O14P3GTP

詳細: 1x PBS (pH 7.4), 150mM NaCl, 1mM TCEP, 2mM GTP, 5mM EDTA, 10mM MgCl2
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 200 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
詳細: Quantifoil Active grids (SPT Labtech) with backside gold coated. Plasma was 12mA for cleaning
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 294 K / 装置: SPOTITON / 詳細: Commercial form of the chameleon (SPT Labtech).
詳細AP-3 dimer bound to myristoylated Arf1 (Q71L) and LAMP1 on a lipid nanodisc; focused refinement on Arf1 dimeric interface

-
電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 53.37 e/Å2
詳細: 2 datasets collected independently and merged for processing
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
最大 デフォーカス（公称値）: 1.4000000000000001 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.4 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1) / 使用した粒子像数: 122155
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルChain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
精密化プロトコル: AB INITIO MODEL
得られたモデル

PDB-9c5a:
AP-3 Arf1 dimeric interface, focused refinement

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る