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万見
- EMDB-44957: Human Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44957
タイトルHuman Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+
マップデータSharpened cryo-EM map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD
試料
  • 複合体: Ternary complex of NAD+ and human PARP4 bound to oligomerized human MVP
    • タンパク質・ペプチド: Major vault protein
    • タンパク質・ペプチド: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE
キーワードVault / Vault Cage / MVP / Major Vault Protein / SPFH / PARP4 / Poly(ADP-ribose) Polymerase 4 / MINT / NAD+ / NAD / Poly(ADP-ribose) Polymerase / Ribonucleoprotein / Megadalton complex / TEP1 / vault RNA / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein tyrosine kinase activity / protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / : / Maturation of nucleoprotein / ERBB signaling pathway / Maturation of nucleoprotein / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway ...negative regulation of protein tyrosine kinase activity / protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / : / Maturation of nucleoprotein / ERBB signaling pathway / Maturation of nucleoprotein / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / mRNA transport / nuclear pore / nucleotidyltransferase activity / spindle microtubule / protein modification process / protein transport / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cell population proliferation / inflammatory response / response to xenobiotic stimulus / ribonucleoprotein complex / DNA repair / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4 / VIT domain / Vault protein inter-alpha-trypsin domain / VIT domain profile. / Vault protein Inter-alpha-Trypsin domain / Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 ...Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4 / VIT domain / Vault protein inter-alpha-trypsin domain / VIT domain profile. / Vault protein Inter-alpha-Trypsin domain / Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain / Shoulder domain / Major Vault Protein repeat domain / Major Vault Protein Repeat domain / Major Vault Protein repeat domain / MVP (vault) repeat profile. / Band 7/SPFH domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain superfamily / Poly(ADP-ribose) polymerase, regulatory domain / PARP alpha-helical domain profile. / von Willebrand factor type A domain / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / breast cancer carboxy-terminal domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / von Willebrand factor A-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Major vault protein / Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Lodwick JE / Zhao M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM143052 米国
引用ジャーナル: Science / 年: 2009
タイトル: The structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution.
著者: Hideaki Tanaka / Koji Kato / Eiki Yamashita / Tomoyuki Sumizawa / Yong Zhou / Min Yao / Kenji Iwasaki / Masato Yoshimura / Tomitake Tsukihara /
要旨: Vaults are among the largest cytoplasmic ribonucleoprotein particles and are found in numerous eukaryotic species. Roles in multidrug resistance and innate immunity have been suggested, but the ...Vaults are among the largest cytoplasmic ribonucleoprotein particles and are found in numerous eukaryotic species. Roles in multidrug resistance and innate immunity have been suggested, but the cellular function remains unclear. We have determined the x-ray structure of rat liver vault at 3.5 angstrom resolution and show that the cage structure consists of a dimer of half-vaults, with each half-vault comprising 39 identical major vault protein (MVP) chains. Each MVP monomer folds into 12 domains: nine structural repeat domains, a shoulder domain, a cap-helix domain, and a cap-ring domain. Interactions between the 42-turn-long cap-helix domains are key to stabilizing the particle. The shoulder domain is structurally similar to a core domain of stomatin, a lipid-raft component in erythrocytes and epithelial cells.
履歴
登録2024年5月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44957.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44957.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened cryo-EM map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.32 Å/pix.
x 800 pix.
= 1056. Å		1.32 Å/pix.
x 800 pix.
= 1056. Å		1.32 Å/pix.
x 800 pix.
= 1056. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.17
最小 - 最大-0.7105815 - 1.4364319
平均 (標準偏差)-0.00038679523 (±0.042975858)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1056.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened cryo-EM map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD

ファイルemd_44957_additional_1.map
注釈Unsharpened cryo-EM map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD

ファイルemd_44957_half_map_1.map
注釈Cryo-EM half map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD

ファイルemd_44957_half_map_2.map
注釈Cryo-EM half map of the human MVP-PARP4 complex with bound NAD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of NAD+ and human PARP4 bound to oligomerized hum...

全体名称: Ternary complex of NAD+ and human PARP4 bound to oligomerized human MVP
要素
  • 複合体: Ternary complex of NAD+ and human PARP4 bound to oligomerized human MVP
    • タンパク質・ペプチド: Major vault protein
    • タンパク質・ペプチド: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4
  • リガンド: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

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超分子 #1: Ternary complex of NAD+ and human PARP4 bound to oligomerized hum...

超分子名称: Ternary complex of NAD+ and human PARP4 bound to oligomerized human MVP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.7 MDa

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分子 #1: Major vault protein

分子名称: Major vault protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 99.452766 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLE IRLAQDPFPL YPGEVLEKDI TPLQVVLPNT ALHLKALLDF EDKDGDKVVA GDEWLFEGPG TYIPRKEVEV V EIIQATII ...文字列:
MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLE IRLAQDPFPL YPGEVLEKDI TPLQVVLPNT ALHLKALLDF EDKDGDKVVA GDEWLFEGPG TYIPRKEVEV V EIIQATII RQNQALRLRA RKECWDRDGK ERVTGEEWLV TTVGAYLPAV FEEVLDLVDA VILTEKTALH LRARRNFRDF RG VSRRTGE EWLVTVQDTE AHVPDVHEEV LGVVPITTLG PHNYCVILDP VGPDGKNQLG QKRVVKGEKS FFLQPGEQLE QGI QDVYVL SEQQGLLLRA LQPLEEGEDE EKVSHQAGDH WLIRGPLEYV PSAKVEVVEE RQAIPLDENE GIYVQDVKTG KVRA VIGST YMLTQDEVLW EKELPPGVEE LLNKGQDPLA DRGEKDTAKS LQPLAPRNKT RVVSYRVPHN AAVQVYDYRE KRARV VFGP ELVSLGPEEQ FTVLSLSAGR PKRPHARRAL CLLLGPDFFT DVITIETADH ARLQLQLAYN WHFEVNDRKD PQETAK LFS VPDFVGDACK AIASRVRGAV ASVTFDDFHK NSARIIRTAV FGFETSEAKG PDGMALPRPR DQAVFPQNGL VVSSVDV QS VEPVDQRTRD ALQRSVQLAI EITTNSQEAA AKHEAQRLEQ EARGRLERQK ILDQSEAEKA RKELLELEAL SMAVESTG T AKAEAESRAE AARIEGEGSV LQAKLKAQAL AIETEAELQR VQKVRELELV YARAQLELEV SKAQQLAEVE VKKFKQMTE AIGPSTIRDL AVAGPEMQVK LLQSLGLKST LITDGSTPIN LFNTAFGLLG MGPEGQPLGR RVASGPSPGE GISPQSAQAP QAPGDNHVV PVLR

UniProtKB: Major vault protein

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分子 #2: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4

分子名称: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 192.810172 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVMGIFANCI FCLKVKYLPQ QQKKKLQTDI KENGGKFSFS LNPQCTHIIL DNADVLSQYQ LNSIQKNHVH IANPDFIWKS IREKRLLDV KNYDPYKPLD ITPPPDQKAS SSEVKTEGLC PDSATEEEDT VELTEFGMQN VEIPHLPQDF EVAKYNTLEK V GMEGGQEA ...文字列:
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UniProtKB: Protein mono-ADP-ribosyltransferase PARP4

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分子 #3: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE

分子名称: NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: NAD
分子量理論値: 663.425 Da
Chemical component information

ChemComp-NAD:
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / NAD*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.5 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
5.0 mMCaCl2Calcium chloride
0.25 mMC4H10O2S2DTT

詳細: 50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 14 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
詳細: Quantifoil grids with a 2 nm continuous carbon coating were subjected to a 15 s, 5W plasma cleaning program in O2 gas
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Vitrification carried out under standard conditions.
詳細Sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系球面収差補正装置: Microscope was modified with a Cs corrector with two hexapole elements
エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 8 eV
詳細Preliminary grid screening was performed manually.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 5711 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie mode, with 40 frames per image. Data was collected in SerialEM using a strategy of 3 by 3 + 1 shots per hole.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 0.01 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.7 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
倍率（公称値）: 53000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 174624
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: EM map from a previous dataset we collected
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D39 (2回x39回 2面回転対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
ソフトウェア - 詳細: cryoSPARC Homogeneous Refinement was performed. The program was instructed to optimize the per-particle defocus and per-exposure-group CTF parameters, fit the anisotropic ...ソフトウェア - 詳細: cryoSPARC Homogeneous Refinement was performed. The program was instructed to optimize the per-particle defocus and per-exposure-group CTF parameters, fit the anisotropic beam magnification, and apply Ewald sphere correction using the correct curvature sign.
使用した粒子像数: 93859
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
最終 3次元分類クラス数: 50 / 平均メンバー数/クラス: 2050 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4v60


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1-845 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細The starting model was the rat homologue of MVP from a previous crystal structure of the vault cage (PDB accession no 4V60). Small molecule coordinates were retrieved from the REFMAC monomer library in COOT. The final model was refined in real space and validated using PHENIX
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9bw7:
Human Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

ukk3


Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 1562-1724 / Chain - Source name: AlphaFold / Chain - Initial model type: in silico model
詳細PARP4's MINT domain, predicted by AlphaFold2, was used as the starting model. The final model was refined in real space and validated using PHENIX.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-9bw7:
Human Vault Cage in complex with PARP4 and NAD+

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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