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- EMDB-44954: Human Vault Cage in complex with NAD+ -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-44954
タイトルHuman Vault Cage in complex with NAD+
マップデータSharpened cryo-EM map of the human MVP cage with bound NAD
試料
  • 複合体: Binary complex of NAD+ bound to oligomerized human MVP
    • タンパク質・ペプチド: Major Vault Protein
キーワードVault / Vault Cage / MVP / Major Vault Protein / SPFH / PARP4 / Poly(ADP-ribose)Polymerase 4 / MINT / NAD+ / NAD / Poly(ADP-ribose)Polymerase / Ribonucleoprotein / Megadalton complex / TEP1 / vault RNA / PROTEIN TRANSPORT
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein tyrosine kinase activity / protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / ERBB signaling pathway / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / mRNA transport / nuclear pore / protein transport / protein phosphatase binding / secretory granule lumen ...negative regulation of protein tyrosine kinase activity / protein activation cascade / negative regulation of protein autophosphorylation / ERBB signaling pathway / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / mRNA transport / nuclear pore / protein transport / protein phosphatase binding / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / cytoskeleton / cell population proliferation / ribonucleoprotein complex / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain ...Major vault protein, N-terminal / Major vault protein, shoulder domain / Major vault protein / Major vault protein repeat domain 3 / Major vault protein repeat domain 2 / Major vault protein repeat domain 4 / Major vault protein repeat domain / Major vault protein repeat domain superfamily / Major vault protein repeat domain 2 superfamily / Major Vault Protein repeat domain / Shoulder domain / Major Vault Protein repeat domain / Major Vault Protein Repeat domain / Major Vault Protein repeat domain / MVP (vault) repeat profile. / Band 7/SPFH domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Major vault protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Lodwick JE / Zhao M
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM143052 米国
引用ジャーナル: bioRxiv / 年: 2024
タイトル: Structural Insights into the Roles of PARP4 and NAD in the Human Vault Cage.
要旨: Vault is a massive ribonucleoprotein complex found across Eukaryota. The major vault protein (MVP) oligomerizes into an ovular cage, which contains several minor vault components (MVCs) and is ...Vault is a massive ribonucleoprotein complex found across Eukaryota. The major vault protein (MVP) oligomerizes into an ovular cage, which contains several minor vault components (MVCs) and is thought to transport transiently bound "cargo" molecules. Vertebrate vaults house a poly (ADP-ribose) polymerase (known as PARP4 in humans), which is the only MVC with known enzymatic activity. Despite being discovered decades ago, the molecular basis for PARP4's interaction with MVP remains unclear. In this study, we determined the structure of the human vault cage in complex with PARP4 and its enzymatic substrate NAD . The structures reveal atomic-level details of the protein-binding interface, as well as unexpected NAD -binding pockets within the interior of the vault cage. In addition, proteomics data show that human vaults purified from wild-type and PARP4-depleted cells interact with distinct subsets of proteins. Our results thereby support a model in which PARP4's specific incorporation into the vault cage helps to regulate vault's selection of cargo and its subcellular localization. Further, PARP4's proximity to MVP's NAD -binding sites could support its enzymatic function within the vault.
履歴
登録2024年5月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年2月5日-
マップ公開2025年2月5日-
更新2025年2月5日-
現状2025年2月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_44954.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_44954.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Sharpened cryo-EM map of the human MVP cage with bound NAD
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 800 pix.
= 1075.2 Å		1.34 Å/pix.
x 800 pix.
= 1075.2 Å		1.34 Å/pix.
x 800 pix.
= 1075.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.344 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.3
最小 - 最大-0.9912067 - 2.2005427
平均 (標準偏差)-0.00020358516 (±0.049165573)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ800800800
Spacing800800800
セルA=B=C: 1075.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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追加マップ: Unsharpened cryo-EM map of the human MVP cage with bound NAD

ファイルemd_44954_additional_1.map
注釈Unsharpened cryo-EM map of the human MVP cage with bound NAD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map of the human MVP cage with bound NAD

ファイルemd_44954_half_map_1.map
注釈Cryo-EM half map of the human MVP cage with bound NAD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Cryo-EM half map of the human MVP cage with bound NAD

ファイルemd_44954_half_map_2.map
注釈Cryo-EM half map of the human MVP cage with bound NAD
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Binary complex of NAD+ bound to oligomerized human MVP

全体名称: Binary complex of NAD+ bound to oligomerized human MVP
要素
  • 複合体: Binary complex of NAD+ bound to oligomerized human MVP
    • タンパク質・ペプチド: Major Vault Protein

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超分子 #1: Binary complex of NAD+ bound to oligomerized human MVP

超分子名称: Binary complex of NAD+ bound to oligomerized human MVP
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 7.8 MDa

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分子 #1: Major Vault Protein

分子名称: Major Vault Protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLE IRLAQDPFPL YPGEVLEKDI TPLQVVLPNT ALHLKALLDF EDKDGDKVVA GDEWLFEGPG TYIPRKEVEV V EIIQATII ...文字列:
MATEEFIIRI PPYHYIHVLD QNSNVSRVEV GPKTYIRQDN ERVLFAPMRM VTVPPRHYCT VANPVSRDAQ GLVLFDVTGQ VRLRHADLE IRLAQDPFPL YPGEVLEKDI TPLQVVLPNT ALHLKALLDF EDKDGDKVVA GDEWLFEGPG TYIPRKEVEV V EIIQATII RQNQALRLRA RKECWDRDGK ERVTGEEWLV TTVGAYLPAV FEEVLDLVDA VILTEKTALH LRARRNFRDF RG VSRRTGE EWLVTVQDTE AHVPDVHEEV LGVVPITTLG PHNYCVILDP VGPDGKNQLG QKRVVKGEKS FFLQPGEQLE QGI QDVYVL SEQQGLLLRA LQPLEEGEDE EKVSHQAGDH WLIRGPLEYV PSAKVEVVEE RQAIPLDENE GIYVQDVKTG KVRA VIGST YMLTQDEVLW EKELPPGVEE LLNKGQDPLA DRGEKDTAKS LQPLAPRNKT RVVSYRVPHN AAVQVYDYRE KRARV VFGP ELVSLGPEEQ FTVLSLSAGR PKRPHARRAL CLLLGPDFFT DVITIETADH ARLQLQLAYN WHFEVNDRKD PQETAK LFS VPDFVGDACK AIASRVRGAV ASVTFDDFHK NSARIIRTAV FGFETSEAKG PDGMALPRPR DQAVFPQNGL VVSSVDV QS VEPVDQRTRD ALQRSVQLAI EITTNSQEAA AKHEAQRLEQ EARGRLERQK ILDQSEAEKA RKELLELEAL SMAVESTG T AKAEAESRAE AARIEGEGSV LQAKLKAQAL AIETEAELQR VQKVRELELV YARAQLELEV SKAQQLAEVE VKKFKQMTE AIGPSTIRDL AVAGPEMQVK LLQSLGLKST LITDGSTPIN LFNTAFGLLG MGPEGQPLGR RVASGPSPGE GISPQSAQAP QAPGDNHVV PVLR

UniProtKB: Major vault protein

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1.8 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMC8H18N2O4SHEPES
5.0 mMMgCl2Magnesium chloride
5.0 mMCaCl2Calcium chloride
0.25 mMC4H10O2S2DTT

詳細: 50 mM HEPES, 5 mM MgCl2, 5 mM CaCl2, 0.25 mM DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 14 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 雰囲気: OTHER
詳細: Quantifoil grids with a 2 nm continuous carbon coating were subjected to a 15 s, 5W plasma cleaning program in O2 gas
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Vitrification carried out under standard conditions.
詳細Sample was monodisperse

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum
詳細Preliminary grid screening was performed manually.
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 4952 / 平均電子線量: 45.0 e/Å2
詳細: Images were collected in movie mode, with 40 frames per image.
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 64000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 318989
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: EM map from a previous dataset we collected
最終 再構成使用したクラス数: 1
想定した対称性 - 点群: D39 (2回x39回 2面回転対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
ソフトウェア - 詳細: cryoSPARC Non-Uniform Refinement was performed. The program was instructed to optimize the per-particle defocus and per-exposure-group CTF parameters, fit the anisotropic ...ソフトウェア - 詳細: cryoSPARC Non-Uniform Refinement was performed. The program was instructed to optimize the per-particle defocus and per-exposure-group CTF parameters, fit the anisotropic beam magnification, and apply Ewald sphere correction using the correct curvature sign.
使用した粒子像数: 108991
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
最終 3次元分類クラス数: 50 / 平均メンバー数/クラス: 2180 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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