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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4461 | ||||||||||||
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タイトル | High resolution electron cryo-microscopy structure of the bacteriophage PR772 | ||||||||||||
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![]() | Phage / Tectiviridae / Membrane / double-barrel / helix turn helix / helix with a kink / beta-propeller / heteropentamer / penton / VIRUS | ||||||||||||
機能・相同性 | ![]() | ||||||||||||
生物種 | ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å | ||||||||||||
![]() | Narayana Reddy HK / Svenda M | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Electron cryo-microscopy of bacteriophage PR772 reveals the elusive vertex complex and the capsid architecture. 著者: Hemanth Kn Reddy / Marta Carroni / Janos Hajdu / Martin Svenda / ![]() ![]() 要旨: Bacteriophage PR772, a member of the family, has a 70 nm diameter icosahedral protein capsid that encapsulates a lipid membrane, dsDNA, and various internal proteins. An icosahedrally averaged ...Bacteriophage PR772, a member of the family, has a 70 nm diameter icosahedral protein capsid that encapsulates a lipid membrane, dsDNA, and various internal proteins. An icosahedrally averaged CryoEM reconstruction of the wild-type virion and a localized reconstruction of the vertex region reveal the composition and the structure of the vertex complex along with new protein conformations that play a vital role in maintaining the capsid architecture of the virion. The overall resolution of the virion is 2.75 Å, while the resolution of the protein capsid is 2.3 Å. The conventional penta-symmetron formed by the capsomeres is replaced by a large vertex complex in the pseudo T = 25 capsid. All the vertices contain the host-recognition protein, P5; two of these vertices show the presence of the receptor-binding protein, P2. The 3D structure of the vertex complex shows interactions with the viral membrane, indicating a possible mechanism for viral infection. #1: ![]() タイトル: Electron cryo-microscopy of Bacteriophage PR772 reveals the composition and structure of the elusive vertex complex and the capsid architecture 著者: Narayana Reddy HK / Hajdu J / Carroni M / Svenda M | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 2 GB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 16.4 KB 16.4 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 30 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 335.9 KB | ||
Filedesc metadata | ![]() | 6.6 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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「今月の分子」の関連する項目 |
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マップ
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Bacteriophage PR772
全体 | 名称: Bacteriophage PR772 |
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要素 |
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-超分子 #1: Bacteriophage PR772
超分子 | 名称: Bacteriophage PR772 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: Wild type |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 86 MDa |
-分子 #1: Major Capsid Protein (P3)
分子 | 名称: Major Capsid Protein (P3) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 43.505492 KDa |
配列 | 文字列: MAQVQQLTPA QQAALRNQQA MAANLQARQI VLQQSYPVIQ QVETQTFDPA NRSVFDVTPA NVGIVKGFLV KVTAAIKNNH ATEAVALTD FGPANLVQRV IYYDPDNQRH TETSGWHLHF VNTAKQGAPF LSSMVTDSPI KYGDVMNVID APATIAAGAT G ELTMYYWV ...文字列: MAQVQQLTPA QQAALRNQQA MAANLQARQI VLQQSYPVIQ QVETQTFDPA NRSVFDVTPA NVGIVKGFLV KVTAAIKNNH ATEAVALTD FGPANLVQRV IYYDPDNQRH TETSGWHLHF VNTAKQGAPF LSSMVTDSPI KYGDVMNVID APATIAAGAT G ELTMYYWV PLAYSETDLT GAVLANVPQS KQRLKLEFAN NNTAFAAVGA NPLEAIYQGA GAADCEFEEI SYTVYQSYLD QL PVGQNGY ILPLIDLSTL YNLENSAQAG LTPNVDFVVQ YANLYRYLST IAVFDNGGSF NAGTDINYLS QRTANFSDTR KLD PKTWAA QTRRRIATDF PKGVYYCDNR DKPIYTLQYG NVGFVVNPKT VNQNARLLMG YEYFTSRTEL VNAGTISTT UniProtKB: Major capsid protein |
-分子 #2: Minor Capsid Protein (P30)
分子 | 名称: Minor Capsid Protein (P30) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 9.275559 KDa |
配列 | 文字列: MALINPQFPY AGPVPIPGPA PTETMPLLNY RVEGRIAGIQ QARQFMPFLQ GPHREVAEQT YYAIGTGIQM GQTFNQPLIN TQEG UniProtKB: Minor capsid protein |
-分子 #3: Infectivity Protein (P16)
分子 | 名称: Infectivity Protein (P16) / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 12.616262 KDa |
配列 | 文字列: MDKKKLLYWV GGGLVLIIIW LWFRNRPAAQ VASNWEGPPY MTYNQPQAGS VTLPVAGYTS PSLTLPNRNR SCGCNPAVSA AMAQGADLA SKLTESISSQ LNNYAESLND YLASQAGV UniProtKB: Infectivity protein |
-分子 #4: Spike protein
分子 | 名称: Spike protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 34.483898 KDa |
配列 | 文字列: MANQQIGGST VTYNGAIPMG GPVAINSVIE IAGTEVLVDL KLDYATGKIS GVQTLYIDLR DFLGDVTVTM PDTGQRITAR AGTQGYYPV LSTNLMKFIV SATIDGKFPM NFINFPIALG VWPSGIKGDK GDPGAPGPAG GTVVVEDSGA SFGESLLDTT S EPGKILVK ...文字列: MANQQIGGST VTYNGAIPMG GPVAINSVIE IAGTEVLVDL KLDYATGKIS GVQTLYIDLR DFLGDVTVTM PDTGQRITAR AGTQGYYPV LSTNLMKFIV SATIDGKFPM NFINFPIALG VWPSGIKGDK GDPGAPGPAG GTVVVEDSGA SFGESLLDTT S EPGKILVK RISGGSGITV TDYGDEVEIE ASGGGGGGGG VTDALSLMYS TSTGGPASIA ANALTDFDLS GALTVNTVGT GL TKSAAGI QLAAGKSGLY QITMTVKNNT VTTGNYLLRV KYGSSDFVVA CPASSLTAGG TISLLIYCDV LGVPSLDVLK FSL CNDGAA LSNYIINITA AKIN UniProtKB: Spike |
-分子 #5: Penton protein
分子 | 名称: Penton protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: ![]() |
分子量 | 理論値: 13.757388 KDa |
配列 | 文字列: MNVNNPNQMT VTPVYNGCDS GEGPQSVRGY FDAVAGENVK YDLTYLADTQ GFTGVQCIYI DNAENDGAFE IDVEETGQRI KCPAGKQGY FPLLVPGRAK FVARHLGSGK KSVPLFFLNF TIAQGVW UniProtKB: Penton |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 7 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 8 |
グリッド | モデル: C-flat-2/2 / 材質: COPPER / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 298.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3200 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.8 µm / 倍率(公称値): 130000 |
試料ステージ | ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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画像解析
-原子モデル構築 1
ソフトウェア | 名称: ![]() |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 104.93 当てはまり具合の基準: Cross-correlation coefficient |
得られたモデル | ![]() PDB-6q5u: |