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基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4458 | ||||||||||||
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タイトル | Dodecameric reconstruction of portal and tail of empty partice of bacteriophage P68 (subset with tailknob) | ||||||||||||
![]() | Dodecameric reconstruction of portal and tail of empty particle of bacteriophage P68 (subset with knob) | ||||||||||||
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生物種 | ![]() ![]() | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 21.7 Å | ||||||||||||
![]() | Hrebik D / Skubnik K / Fuzik T / Plevka P | ||||||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Structure and genome ejection mechanism of phage P68. 著者: Dominik Hrebík / Dana Štveráková / Karel Škubník / Tibor Füzik / Roman Pantůček / Pavel Plevka / ![]() 要旨: Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect ...Phages infecting can be used as therapeutics against antibiotic-resistant bacterial infections. However, there is limited information about the mechanism of genome delivery of phages that infect Gram-positive bacteria. Here, we present the structures of native phage P68, genome ejection intermediate, and empty particle. The P68 head contains 72 subunits of inner core protein, 15 of which bind to and alter the structure of adjacent major capsid proteins and thus specify attachment sites for head fibers. Unlike in the previously studied phages, the head fibers of P68 enable its virion to position itself at the cell surface for genome delivery. The unique interaction of one end of P68 DNA with one of the 12 portal protein subunits is disrupted before the genome ejection. The inner core proteins are released together with the DNA and enable the translocation of phage genome across the bacterial membrane into the cytoplasm. | ||||||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | EMマップ: ![]() ![]() ![]() |
添付画像 |
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ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | ![]() | 268.6 MB | ![]() | |
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ヘッダ (付随情報) | ![]() ![]() | 17.7 KB 17.7 KB | 表示 表示 | ![]() |
FSC (解像度算出) | ![]() | 18.2 KB | 表示 | ![]() |
画像 | ![]() | 84.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 262.3 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 261.4 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 16.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 4435C ![]() 4436C ![]() 4437C ![]() 4438C ![]() 4440C ![]() 4442C ![]() 4449C ![]() 4450C ![]() 4451C ![]() 4453C ![]() 4454C ![]() 4455C ![]() 4456C ![]() 4457C ![]() 4459C ![]() 6iabC ![]() 6iacC ![]() 6iatC ![]() 6iawC ![]() 6ib1C ![]() 6q3gC C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ |
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リンク
EMDBのページ | ![]() ![]() |
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マップ
ファイル | ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Dodecameric reconstruction of portal and tail of empty particle of bacteriophage P68 (subset with knob) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.063 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
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試料の構成要素
-全体 : Staphylococcus phage P68
全体 | 名称: ![]() ![]() |
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要素 |
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-超分子 #1: Staphylococcus phage P68
超分子 | 名称: Staphylococcus phage P68 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#4 / NCBI-ID: 204090 / 生物種: Staphylococcus phage P68 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: ![]() ![]() |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: Capsid / 直径: 485.0 Å / T番号(三角分割数): 4 |
-超分子 #2: Portal protein complex in native virion
超分子 | 名称: Portal protein complex in native virion / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #4 詳細: portal protein in complex with inner core protein located in the special icosahedral five-fold symmetry vertex |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #3: Lower collar protein
超分子 | 名称: Lower collar protein / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2 詳細: lower collar protein is located below the portal protein |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #4: Tail fiber protein
超分子 | 名称: Tail fiber protein / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3 / 詳細: Trimer of tail fiber protein |
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-超分子 #5: Tailknob protein
超分子 | 名称: Tailknob protein / タイプ: complex / ID: 5 / 親要素: 1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #6: Tailspike protein
超分子 | 名称: Tailspike protein / タイプ: complex / ID: 6 / 親要素: 1 |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #7: Portal protein
超分子 | 名称: Portal protein / タイプ: complex / ID: 7 / 親要素: 1 / 詳細: Portal protein |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-超分子 #8: Inner core protein
超分子 | 名称: Inner core protein / タイプ: complex / ID: 8 / 親要素: 1 詳細: Inner core protein is located above portal protein's wing domain |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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![]() | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
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試料調製
濃度 | 2 mg/mL | ||||||||||||
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緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: NITROGEN | ||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: blot time 2s; blot force -2; 3.6 ul of sample. |
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電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-7 / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 2891 / 平均露光時間: 1.0 sec. / 平均電子線量: 21.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: ![]() |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 0.003 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.001 µm / 倍率(公称値): 75000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |