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- EMDB-42768: Structure of PKA phosphorylated human RyR2-R420W in the primed st... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-42768
タイトルStructure of PKA phosphorylated human RyR2-R420W in the primed state in the presence of calcium and calmodulin
マップデータComposite map of the Structure of PKA phosphorylated human RyR2-R420W in the primed state in the presence of calcium and calmodulin
試料
  • 複合体: Complex of RyR2-R420W, Calstabin-2, and Calmodulin
    • 複合体: Ryanodine Receptor 2
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 2
    • 複合体: Peptidyl- cis-trans isomerase FKBP1B
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • 複合体: Calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CALCIUM ION
キーワードcalcium channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / calcium-induced calcium release activity / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential ...junctional sarcoplasmic reticulum membrane / sarcoplasmic reticulum calcium ion transport / establishment of protein localization to endoplasmic reticulum / type B pancreatic cell apoptotic process / Purkinje myocyte to ventricular cardiac muscle cell signaling / calcium-induced calcium release activity / regulation of atrial cardiac muscle cell action potential / left ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / suramin binding / regulation of AV node cell action potential / regulation of SA node cell action potential / cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / ventricular cardiac muscle cell action potential / positive regulation of sequestering of calcium ion / cyclic nucleotide binding / negative regulation of calcium-mediated signaling / embryonic heart tube morphogenesis / cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / negative regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / neuronal action potential propagation / insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / calcium ion transport into cytosol / CaM pathway / ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / response to caffeine / regulation of cardiac muscle contraction by calcium ion signaling / Calmodulin induced events / release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / Reduction of cytosolic Ca++ levels / response to redox state / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / 'de novo' protein folding / PKA activation / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / negative regulation of heart rate / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / organelle localization by membrane tethering / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / response to muscle activity / FK506 binding / presynaptic endocytosis / regulation of cardiac muscle cell action potential / positive regulation of axon regeneration / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / protein kinase A regulatory subunit binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Phase 0 - rapid depolarisation / protein kinase A catalytic subunit binding / cellular response to caffeine / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of the force of heart contraction / RHO GTPases activate PAKs / calcineurin-mediated signaling / intracellularly gated calcium channel activity / Ion transport by P-type ATPases / Uptake and function of anthrax toxins / Long-term potentiation / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / protein phosphatase activator activity / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / DARPP-32 events / smooth muscle contraction / response to vitamin E / Smooth Muscle Contraction / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of cytosolic calcium ion concentration / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / smooth endoplasmic reticulum / presynaptic cytosol / calcium channel inhibitor activity / positive regulation of heart rate / cellular response to interferon-beta / Protein methylation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / T cell proliferation / Ion homeostasis / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum / cardiac muscle contraction / eNOS activation / regulation of calcium-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation
類似検索 - 分子機能
Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain ...Ryanodine receptor, SPRY domain 2 / : / Ryanodine receptor junctional solenoid repeat / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor / Ryanodine receptor, SPRY domain 1 / Ryanodine receptor, SPRY domain 3 / Ryanodine Receptor TM 4-6 / Ryanodine receptor Ryr / RyR domain / : / RyR/IP3 receptor binding core, RIH domain superfamily / RyR/IP3R Homology associated domain / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / RyR and IP3R Homology associated / Inositol 1,4,5-trisphosphate/ryanodine receptor / RIH domain / : / MIR motif / MIR domain / MIR domain profile. / Domain in ryanodine and inositol trisphosphate receptors and protein O-mannosyltransferases / Mir domain superfamily / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / EF-hand domain pair / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / Ryanodine receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Miotto MC / Marks AR
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL145473 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: Structural basis for ryanodine receptor type 2 leak in heart failure and arrhythmogenic disorders.
著者: Marco C Miotto / Steven Reiken / Anetta Wronska / Qi Yuan / Haikel Dridi / Yang Liu / Gunnar Weninger / Carl Tchagou / Andrew R Marks /
要旨: Heart failure, the leading cause of mortality and morbidity in the developed world, is characterized by cardiac ryanodine receptor 2 channels that are hyperphosphorylated, oxidized, and depleted of ...Heart failure, the leading cause of mortality and morbidity in the developed world, is characterized by cardiac ryanodine receptor 2 channels that are hyperphosphorylated, oxidized, and depleted of the stabilizing subunit calstabin-2. This results in a diastolic sarcoplasmic reticulum Ca leak that impairs cardiac contractility and triggers arrhythmias. Genetic mutations in ryanodine receptor 2 can also cause Ca leak, leading to arrhythmias and sudden cardiac death. Here, we solved the cryogenic electron microscopy structures of ryanodine receptor 2 variants linked either to heart failure or inherited sudden cardiac death. All are in the primed state, part way between closed and open. Binding of Rycal drugs to ryanodine receptor 2 channels reverts the primed state back towards the closed state, decreasing Ca leak, improving cardiac function, and preventing arrhythmias. We propose a structural-physiological mechanism whereby the ryanodine receptor 2 channel primed state underlies the arrhythmias in heart failure and arrhythmogenic disorders.
履歴
登録2023年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年11月22日-
マップ公開2023年11月22日-
更新2024年10月16日-
現状2024年10月16日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_42768.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_42768.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Composite map of the Structure of PKA phosphorylated human RyR2-R420W in the primed state in the presence of calcium and calmodulin
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å		0.83 Å/pix.
x 512 pix.
= 424.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.14
最小 - 最大-0.006729889 - 0.6374419
平均 (標準偏差)0.014045163 (±0.03657309)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 424.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Complex of RyR2-R420W, Calstabin-2, and Calmodulin

全体名称: Complex of RyR2-R420W, Calstabin-2, and Calmodulin
要素
  • 複合体: Complex of RyR2-R420W, Calstabin-2, and Calmodulin
    • 複合体: Ryanodine Receptor 2
      • タンパク質・ペプチド: Ryanodine receptor 2
    • 複合体: Peptidyl- cis-trans isomerase FKBP1B
      • タンパク質・ペプチド: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B
    • 複合体: Calmodulin
      • タンパク質・ペプチド: Calmodulin-1
  • リガンド: ZINC ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: CALCIUM ION

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超分子 #1: Complex of RyR2-R420W, Calstabin-2, and Calmodulin

超分子名称: Complex of RyR2-R420W, Calstabin-2, and Calmodulin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#3

+
超分子 #2: Ryanodine Receptor 2

超分子名称: Ryanodine Receptor 2 / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Peptidyl- cis-trans isomerase FKBP1B

超分子名称: Peptidyl- cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: Calmodulin

超分子名称: Calmodulin / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Ryanodine receptor 2

分子名称: Ryanodine receptor 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 565.315125 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ ...文字列:
MADGGEGEDE IQFLRTDDEV VLQCTATIHK EQQKLCLAAE GFGNRLCFLE STSNSKNVPP DLSICTFVLE QSLSVRALQE MLANTVEKS EGQVDVEKWK FMMKTAQGGG HRTLLYGHAI LLRHSYSGMY LCCLSTSRSS TDKLAFDVGL QEDTTGEACW W TIHPASKQ RSEGEKVRVG DDLILVSVSS ERYLHLSYGN GSLHVDAAFQ QTLWSVAPIS SGSEAAQGYL IGGDVLRLLH GH MDECLTV PSGEHGEEQR RTVHYEGGAV SVHARSLWRL ETLRVAWSGS HIRWGQPFRL RHVTTGKYLS LMEDKNLLLM DKE KADVKS TAFTFRSSKE KLDVGVRKEV DGMGTSEIKY GDSVCYIQHV DTGLWLTYQS VDVKSVRMGS IQRKAIMHHE GHMD DGISL SRSQHEESRT ARVIWSTVFL FNRFIRGLDA LSKKAKASTV DLPIESVSLS LQDLIGYFHP PDEHLEHEDK QNRLR ALKN RQNLFQEEGM INLVLECIDR LHVYSSAAHF ADVAGREAGE SWKSILNSLY ELLAALIRGN RKNCAQFSGS LDWLIS RLE RLEASSGILE VLHCVLVESP EALNIIKEGH IKSIISLLDK HGRNHKVLDV LCSLCVCHGV AVRSNQHLIC DNLLPGR DL LLQTRLVNHV SSMRPNIFLG VSEGSAQYKK WYYELMVDHT EPFVTAEATH LRVGWASTEG YSPYPGGGEE WGGNGVGD D LFSYGFDGLH LWSGCIARTV SSPNQHLLRT DDVISCCLDL SAPSISFRIN GQPVQGMFEN FNIDGLFFPV VSFSAGIKV RFLLGGRHGE FKFLPPPGYA PCYEAVLPKE KLKVEHSREY KQERTYTRDL LGPTVSLTQA AFTPIPVDTS QIVLPPHLER IREKLAENI HELWVMNKIE LGWQYGPVRD DNKRQHPCLV EFSKLPEQER NYNLQMSLET LKTLLALGCH VGISDEHAED K VKKMKLPK NYQLTSGYKP APMDLSFIKL TPSQEAMVDK LAENAHNVWA RDRIRQGWTY GIQQDVKNRR NPRLVPYTLL DD RTKKSNK DSLREAVRTL LGYGYNLEAP DQDHAARAEV CSGTGERFRI FRAEKTYAVK AGRWYFEFET VTAGDMRVGW SRP GCQPDQ ELGSDERAFA FDGFKAQRWH QGNEHYGRSW QAGDVVGCMV DMNEHTMMFT LNGEILLDDS GSELAFKDFD VGDG FIPVC SLGVAQVGRM NFGKDVSTLK YFTICGLQEG YEPFAVNTNR DITMWLSKRL PQFLQVPSNH EHIEVTRIDG TIDSS PCLK VTQKSFGSQN SNTDIMFYRL SMPIECAEVF SKTVAGGLPG AGLFGPKNDL EDYDADSDFE VLMKTAHGHL VPDRVD KDK EATKPEFNNH KDYAQEKPSR LKQRFLLRRT KPDYSTSHSA RLTEDVLADD RDDYDFLMQT STYYYSVRIF PGQEPAN VW VGWITSDFHQ YDTGFDLDRV RTVTVTLGDE KGKVHESIKR SNCYMVCAGE SMSPGQGRNN NGLEIGCVVD AASGLLTF I ANGKELSTYY QVEPSTKLFP AVFAQATSPN VFQFELGRIK NVMPLSAGLF KSEHKNPVPQ CPPRLHVQFL SHVLWSRMP NQFLKVDVSR ISERQGWLVQ CLDPLQFMSL HIPEENRSVD ILELTEQEEL LKFHYHTLRL YSAVCALGNH RVAHALCSHV DEPQLLYAI ENKYMPGLLR AGYYDLLIDI HLSSYATARL MMNNEYIVPM TEETKSITLF PDENKKHGLP GIGLSTSLRP R MQFSSPSF VSISNECYQY SPEFPLDILK SKTIQMLTEA VKEGSLHARD PVGGTTEFLF VPLIKLFYTL LIMGIFHNED LK HILQLIE PSVFKEAATP EEESDTLEKE LSVDDAKLQG AGEEEAKGGK RPKEGLLQMK LPEPVKLQMC LLLQYLCDCQ VRH RIEAIV AFSDDFVAKL QDNQRFRYNE VMQALNMSAA LTARKTKEFR SPPQEQINML LNFKDDKSEC PCPEEIRDQL LDFH EDLMT HCGIELDEDG SLDGNSDLTI RGRLLSLVEK VTYLKKKQAE KPVESDSKKS STLQQLISET MVRWAQESVI EDPEL VRAM FVLLHRQYDG IGGLVRALPK TYTINGVSVE DTINLLASLG QIRSLLSVRM GKEEEKLMIR GLGDIMNNKV FYQHPN LMR ALGMHETVME VMVNVLGGGE SKEITFPKMV ANCCRFLCYF CRISRQNQKA MFDHLSYLLE NSSVGLASPA MRGSTPL DV AAASVMDNNE LALALREPDL EKVVRYLAGC GLQSCQMLVS KGYPDIGWNP VEGERYLDFL RFAVFCNGES VEENANVV V RLLIRRPECF GPALRGEGGN GLLAAMEEAI KIAEDPSRDG PSPNSGSSKT LDTEEEEDDT IHMGNAIMTF YSALIDLLG RCAPEMHLIH AGKGEAIRIR SILRSLIPLG DLVGVISIAF QMPTIAKDGN VVEPDMSAGF CPDHKAAMVL FLDRVYGIEV QDFLLHLLE VGFLPDLRAA ASLDTAALSA TDMALALNRY LCTAVLPLLT RCAPLFAGTE HHASLIDSLL HTVYRLSKGC S LTKAQRDS IEVCLLSICG QLRPSMMQHL LRRLVFDVPL LNEHAKMPLK LLTNHYERCW KYYCLPGGWG NFGAASEEEL HL SRKLFWG IFDALSQKKY EQELFKLALP CLSAVAGALP PDYMESNYVS MMEKQSSMDS 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RAVV ACFRM APLYNLPRHR AVNLFLQGYE KSWIETEEHY FEDKLIEDLA KPGAEPPEED EGTKRVDPLH QLILLFSRTA LTEKC KLEE DFLYMAYADI MAKSCHDEED DDGEEEVKSF EEKEMEKQKL LYQQARLHDR GAAEMVLQTI SASKGETGPM VAATLK LGI AILNGGNSTV QQKMLDYLKE KKDVGFFQSL AGLMQSCSVL DLNAFERQNK AEGLGMVTEE GSGEKVLQDD EFTCDLF RF LQLLCEGHNS DFQNYLRTQT GNNTTVNIII STVDYLLRVQ ESISDFYWYY SGKDVIDEQG QRNFSKAIQV AKQVFNTL T EYIQGPCTGN QQSLAHSRLW DAVVGFLHVF AHMQMKLSQD SSQIELLKEL MDLQKDMVVM LLSMLEGNVV NGTIGKQMV DMLVESSNNV EMILKFFDMF LKLKDLTSSD TFKEYDPDGK GVISKRDFHK AMESHKHYTQ SETEFLLSCA ETDENETLDY EEFVKRFHE PAKDIGFNVA VLLTNLSEHM PNDTRLQTFL ELAESVLNYF QPFLGRIEIM GSAKRIERVY FEISESSRTQ W EKPQVKES KRQFIFDVVN EGGEKEKMEL FVNFCEDTIF EMQLAAQISE SDLNERSANK EESEKERPEE QGPRMAFFSI LT VRSALFA LRYNILTLMR MLSLKSLKKQ MKKVKKMTVK DMVTAFFSSY WSIFMTLLHF VASVFRGFFR IICSLLLGGS LVE GAKKIK VAELLANMPD PTQDEVRGDG EEGERKPLEA ALPSEDLTDL KELTEESDLL SDIFGLDLKR EGGQYKLIPH NPNA GLSDL MSNPVPMPEV QEKFQEQKAK EEEKEEKEET KSEPEKAEGE DGEKEEKAKE DKGKQKLRQL HTHRYGEPEV PESAF WKKI IAYQQKLLNY FARNFYNMRM LALFVAFAIN FILLFYKVST SSVVEGKELP TRSSSENAKV TSLDSSSHRI IAVHYV LEE SSGYMEPTLR ILAILHTVIS FFCIIGYYCL KVPLVIFKRE KEVARKLEFD GLYITEQPSE DDIKGQWDRL VINTQSF PN NYWDKFVKRK VMDKYGEFYG RDRISELLGM DKAALDFSDA REKKKPKKDS SLSAVLNSID VKYQMWKLGV VFTDNSFL Y LAWYMTMSVL GHYNNFFFAA HLLDIAMGFK TLRTILSSVT HNGKQLVLTV GLLAVVVYLY TVVAFNFFRK FYNKSEDGD TPDMKCDDML TCYMFHMYVG VRAGGGIGDE IEDPAGDEYE IYRIIFDITF FFFVIVILLA IIQGLIIDAF GELRDQQEQV KEDMETKCF ICGIGNDYFD TVPHGFETHT LQEHNLANYL FFLMYLINKD ETEHTGQESY VWKMYQERCW EFFPAGDCFR K QYEDQLN

UniProtKB: Ryanodine receptor 2

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分子 #2: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

分子名称: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO / EC番号: peptidylprolyl isomerase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.798501 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MGVEIETISP GDGRTFPKKG QTCVVHYTGM LQNGKKFDSS RDRNKPFKFR IGKQEVIKGF EEGAAQMSLG QRAKLTCTPD VAYGATGHP GVIPPNATLI FDVELLNLE

UniProtKB: Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1B

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分子 #3: Calmodulin-1

分子名称: Calmodulin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.852545 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MADQLTEEQI AEFKEAFSLF DKDGDGTITT KELGTVMRSL GQNPTEAELQ DMINEVDADG NGTIDFPEFL TMMARKMKDT DSEEEIREA FRVFDKDGNG YISAAELRHV MTNLGEKLTD EEVDEMIREA DIDGDGQVNY EEFVQMMTAK

UniProtKB: Calmodulin-1

+
分子 #4: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

+
分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 8 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #6: CALCIUM ION

分子名称: CALCIUM ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 20 / 式: CA
分子量理論値: 40.078 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度2.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
230.0 mMNaClsodium chloride
10.0 mMHEPESHEPES
0.4 %CHAPSCHAPS
1.0 mMEGTAEGTA
0.5 mMTCEPtris(2-carboxyethyl)phosphine
0.001 %DOPCDOPC
10.0 mMATPATP
1.7 mMCaCl2calcium chloride

詳細: 0.020 mM Calmodulin was added to the final sample
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80.0 K / 最高: 100.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 平均電子線量: 58.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.5 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL / In silico モデル: CryoSPARC ab initio
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.12 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 77625
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7ua5


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-8uxl:
Structure of PKA phosphorylated human RyR2-R420W in the primed state in the presence of calcium and calmodulin

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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