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- EMDB-41884: Structure of the HER4/BTC Homodimer Extracellular Domain -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41884
タイトルStructure of the HER4/BTC Homodimer Extracellular Domain
マップデータ
試料
  • 複合体: HER4/BTC homodimer
    • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
    • タンパク質・ペプチド: Betacellulin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose
キーワードReceptor Tyrosine Kinase / MEMBRANE PROTEIN / TRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / epidermal growth factor receptor activity / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / neuregulin receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / cardiac muscle tissue regeneration ...establishment of planar polarity involved in nephron morphogenesis / ERBB4 signaling pathway / epidermal growth factor receptor activity / ERBB4-ERBB4 signaling pathway / olfactory bulb interneuron differentiation / central nervous system morphogenesis / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / neuregulin receptor activity / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / cardiac muscle tissue regeneration / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / mitochondrial fragmentation involved in apoptotic process / ERBB2-EGFR signaling pathway / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / GABA receptor binding / Signaling by EGFR / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of urine volume / PI3K events in ERBB4 signaling / negative regulation of epithelial cell apoptotic process / mammary gland epithelial cell differentiation / embryonic pattern specification / Signaling by ERBB4 / positive regulation of protein localization to cell surface / ERBB2 Regulates Cell Motility / PI3K events in ERBB2 signaling / neural crest cell migration / epithelial cell apoptotic process / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / epidermal growth factor receptor binding / cell fate commitment / GAB1 signalosome / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Long-term potentiation / positive regulation of cell division / cellular response to epidermal growth factor stimulus / Signaling by ERBB2 / SHC1 events in ERBB4 signaling / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / GABA-ergic synapse / mammary gland alveolus development / GRB2 events in ERBB2 signaling / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / neurogenesis / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / Nuclear signaling by ERBB4 / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / synapse assembly / Downregulation of ERBB4 signaling / lactation / regulation of cell migration / positive regulation of mitotic nuclear division / EGFR downregulation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 KD Mutants / epidermal growth factor receptor signaling pathway / receptor protein-tyrosine kinase / positive regulation of cell differentiation / Downregulation of ERBB2 signaling / positive regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / postsynaptic density membrane / growth factor activity / neuromuscular junction / peptidyl-tyrosine phosphorylation / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / positive regulation of fibroblast proliferation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / PIP3 activates AKT signaling / Clathrin-mediated endocytosis / cell migration / nervous system development / presynaptic membrane / heart development / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RAF/MAP kinase cascade / basolateral plasma membrane / protein tyrosine kinase activity / postsynaptic membrane / Estrogen-dependent gene expression / protein autophosphorylation / Extra-nuclear estrogen signaling / transcription cis-regulatory region binding / receptor complex / cell population proliferation / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / receptor ligand activity / mitochondrial matrix / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of cell population proliferation / positive regulation of cell population proliferation / glutamatergic synapse / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of apoptotic process
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Probetacellulin / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Trenker R / Diwanji D / Bingham T / Verba KA / Jura N
資金援助 ドイツ, 米国, 3件
OrganizationGrant number
German Research Foundation (DFG)TR 16681/1 ドイツ
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM139636 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA274502 米国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structure of the HER4/BTC Homodimer Extracellular Domain
著者: Trenker R / Diwanji D / Bingham T / Verba KA / Jura N
履歴
登録2023年9月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年3月13日-
マップ公開2024年3月13日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41884.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.835 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0688
最小 - 最大-1.0865064 - 1.6778605
平均 (標準偏差)-0.00041947208 (±0.029769713)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 320.63998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41884_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_41884_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_41884_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : HER4/BTC homodimer

全体名称: HER4/BTC homodimer
要素
  • 複合体: HER4/BTC homodimer
    • タンパク質・ペプチド: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4
    • タンパク質・ペプチド: Betacellulin
  • リガンド: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

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超分子 #1: HER4/BTC homodimer

超分子名称: HER4/BTC homodimer / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 306.694 KDa

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分子 #1: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4

分子名称: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: receptor protein-tyrosine kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 68.07282 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: QSVCAGTENK LSSLSDLEQQ YRALRKYYEN CEVVMGNLEI TSIEHNRDLS FLRSVREVTG YVLVALNQFR YLPLENLRII RGTKLYEDR YALAIFLNYR KDGNFGLQEL GLKNLTEILN GGVYVDQNKF LCYADTIHWQ DIVRNPWPSN LTLVSTNGSS G CGRCHKSC ...文字列:
QSVCAGTENK LSSLSDLEQQ YRALRKYYEN CEVVMGNLEI TSIEHNRDLS FLRSVREVTG YVLVALNQFR YLPLENLRII RGTKLYEDR YALAIFLNYR KDGNFGLQEL GLKNLTEILN GGVYVDQNKF LCYADTIHWQ DIVRNPWPSN LTLVSTNGSS G CGRCHKSC TGRCWGPTEN HCQTLTRTVC AEQCDGRCYG PYVSDCCHRE CAGGCSGPKD TDCFACMNFN DSGACVTQCP QT FVYNPTT FQLEHNFNAK YTYGAFCVKK CPHNFVVDSS SCVRACPSSK MEVEENGIKM CKPCTDICPK ACDGIGTGSL MSA QTVDSS NIDKFINCTK INGNLIFLVT GIHGDPYNAI EAIDPEKLNV FRTVREITGF LNIQSWPPNM TDFSVFSNLV TIGG RVLYS GLSLLILKQQ GITSLQFQSL KEISAGNIYI TDNSNLCYYH TINWTTLFST INQRIVIRDN RKAENCTAEG MVCNH LCSS DGCWGPGPDQ CLSCRRFSRG RICIESCNLY DGEFREFENG SICVECDPQC EKMEDGLLTC HGPGPDNCTK CSHFKD GPN CVEKCPDGLQ GANSFIFKYA DPDRECHPCH PNCTQGCNGP TSHDCIY

UniProtKB: Receptor tyrosine-protein kinase erbB-4

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分子 #2: Betacellulin

分子名称: Betacellulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 5.630513 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GHFSRCPKQY KHYCIKGRCR FVVAEQTPSC VCDEGYIGAR CERVDLFY

UniProtKB: Probetacellulin

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分子 #6: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose

分子名称: 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / : NAG
分子量理論値: 221.208 Da
Chemical component information

ChemComp-NAG:
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-アセチル-β-D-グルコサミン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度名称
50.0 mMTris
150.0 mMsodium chlorideNaCl
0.5 mMDDM
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: GRAPHENE OXIDE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 293 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 45.8 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス(公称値): 2.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 0.9 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

詳細: The initial model for the ligand was obtained from the AlphaFoldDB (AF-P35070-F1) and aligned to 3U7U using UCSF ChimeraX.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15) / 使用した粒子像数: 274540
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
得られたモデル

PDB-8u4j:
Structure of the HER4/BTC Homodimer Extracellular Domain

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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