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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-4127 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM reconstruction of the Bacterial proteasome interactor (Bpa) bound to the 20S proteasome of M. tuberculosis. | |||||||||
マップデータ | bacterial proteasome activator bound to bacterial proteasome reconstructed without applied symmetry | |||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 symbiont-mediated perturbation of host defenses / proteasome accessory complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / zymogen binding / proteasome binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process ...symbiont-mediated perturbation of host defenses / proteasome accessory complex / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / zymogen binding / proteasome binding / proteasome endopeptidase complex / proteasome core complex, beta-subunit complex / proteasome core complex, alpha-subunit complex / threonine-type endopeptidase activity / proteasomal protein catabolic process / peptidoglycan-based cell wall / proteolysis involved in protein catabolic process / protein homooligomerization / modification-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / extracellular region / plasma membrane / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.6 Å | |||||||||
データ登録者 | Bolten M / Delley CL / Leibundgut M / Boehringer D / Ban N / Weber-Ban E | |||||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2016 タイトル: Structural Analysis of the Bacterial Proteasome Activator Bpa in Complex with the 20S Proteasome. 著者: Marcel Bolten / Cyrille L Delley / Marc Leibundgut / Daniel Boehringer / Nenad Ban / Eilika Weber-Ban / 要旨: Mycobacterium tuberculosis harbors proteasomes that recruit substrates for degradation through an ubiquitin-like modification pathway. Recently, a non-ATPase activator termed Bpa (bacterial ...Mycobacterium tuberculosis harbors proteasomes that recruit substrates for degradation through an ubiquitin-like modification pathway. Recently, a non-ATPase activator termed Bpa (bacterial proteasome activator) was shown to support an alternate proteasomal degradation pathway. Here, we present the cryo-electron microscopy (cryo-EM) structure of Bpa in complex with the 20S core particle (CP). For docking into the cryo-EM density, we solved the X-ray structure of Bpa, showing that it forms tight four-helix bundles arranged into a 12-membered ring with a 40 Å wide central pore and the C-terminal helix of each protomer protruding from the ring. The Bpa model was fitted into the cryo-EM map of the Bpa-CP complex, revealing its architecture and striking symmetry mismatch. The Bpa-CP interface was resolved to 3.5 Å, showing the interactions between the C-terminal GQYL motif of Bpa and the proteasome α-rings. This docking mode is related to the one observed for eukaryotic activators with features specific to the bacterial complex. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_4127.map.gz | 200.9 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-4127-v30.xml emd-4127.xml | 12.5 KB 12.5 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_4127_fsc.xml | 13.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_4127.png | 153 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4127 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-4127 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_4127.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | bacterial proteasome activator bound to bacterial proteasome reconstructed without applied symmetry | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : proteasome in complex with bacterial proteasome activator
全体 | 名称: proteasome in complex with bacterial proteasome activator |
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要素 |
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-超分子 #1: proteasome in complex with bacterial proteasome activator
超分子 | 名称: proteasome in complex with bacterial proteasome activator タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7 |
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由来(天然) | 生物種: Mycobacterium tuberculosis H37Rv (結核菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 930 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.102 mg/mL | |||||||||
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緩衝液 | pH: 7.5 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: OTHER 詳細: Quantifoil R 2/2 with an additional thin carbon layer | |||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 280.5 K / 装置: FEI VITROBOT MARK I |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サンプリング間隔: 14.0 µm / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 25.0 e/Å2 詳細: Drift corrected in post-processing. 4 images per hole. |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 100000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.6 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |