[日本語] English
万見
- EMDB-4117: cryoEM structure of crenactin double helical filament at 3.8A res... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4117
タイトルcryoEM structure of crenactin double helical filament at 3.8A resolution
マップデータ
試料
  • 複合体: crenactin
    • タンパク質・ペプチド: Actin/actin family protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoskeleton / hydrolase activity / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Pyrobaculum calidifontis (古細菌) / Pyrobaculum calidifontis (strain JCM 11548 / VA1) (古細菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Izore T / Lowe J
引用ジャーナル: Elife / 年: 2016
タイトル: Crenactin forms actin-like double helical filaments regulated by arcadin-2.
著者: Thierry Izoré / Danguole Kureisaite-Ciziene / Stephen H McLaughlin / Jan Löwe /
要旨: The similarity of eukaryotic actin to crenactin, a filament-forming protein from the crenarchaeon supports the theory of a common origin of Crenarchaea and Eukaryotes. Monomeric structures of ...The similarity of eukaryotic actin to crenactin, a filament-forming protein from the crenarchaeon supports the theory of a common origin of Crenarchaea and Eukaryotes. Monomeric structures of crenactin and actin are similar, although their filament architectures were suggested to be different. Here we report that crenactin forms double helical filaments that show exceptional similarity to eukaryotic F-actin. With cryo-electron microscopy and helical reconstruction we solved the structure of the crenactin filament to 3.8 Å resolution. When forming double filaments, the 'hydrophobic plug' loop in crenactin rearranges. Arcadin-2, also encoded by the arcade gene cluster, binds tightly with its C-terminus to the hydrophobic groove of crenactin. Binding is reminiscent of eukaryotic actin modulators such as cofilin and thymosin β4 and arcadin-2 is a depolymeriser of crenactin filaments. Our work further supports the theory of shared ancestry of Eukaryotes and Crenarchaea.
履歴
登録2016年9月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年10月26日-
マップ公開2017年1月18日-
更新2017年1月18日-
現状2017年1月18日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5mw1
  • 表面レベル: 0.128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5mw1
  • 表面レベル: 0.128
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5mw1
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4117.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4117.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 280 pix.
= 375.2 Å		1.34 Å/pix.
x 280 pix.
= 375.2 Å		1.34 Å/pix.
x 280 pix.
= 375.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.128 / ムービー #1: 0.128
最小 - 最大-0.39248633 - 0.7795027
平均 (標準偏差)-0.00007327642 (±0.024862617)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 375.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z375.200375.200375.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-190-190-190
NX/NY/NZ380380380
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.3920.780-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : crenactin

全体名称: crenactin
要素
  • 複合体: crenactin
    • タンパク質・ペプチド: Actin/actin family protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

-
超分子 #1: crenactin

超分子名称: crenactin / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Pyrobaculum calidifontis (古細菌)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pOPIN-S

-
分子 #1: Actin/actin family protein

分子名称: Actin/actin family protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Pyrobaculum calidifontis (strain JCM 11548 / VA1) (古細菌)
株: JCM 11548 / VA1
分子量理論値: 48.425484 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MGVISDAYRL KYTFGVDFGT SYVKYGPITL NEPKMVQTRG LFLRDLPESV KMRIPPDVLA RGLVVGDEEV RKYLSSVRDV QRNLKYPLK DGVARRDDEE AWRVLKELAR YTLAQFPVSD PEFAGWLVAV ALSALAPDYM YKAIFDIYDE LASEFKIYAV T ILPQPLAV ...文字列:
MGVISDAYRL KYTFGVDFGT SYVKYGPITL NEPKMVQTRG LFLRDLPESV KMRIPPDVLA RGLVVGDEEV RKYLSSVRDV QRNLKYPLK DGVARRDDEE AWRVLKELAR YTLAQFPVSD PEFAGWLVAV ALSALAPDYM YKAIFDIYDE LASEFKIYAV T ILPQPLAV AIAENAVNCV IVEGGHGNIQ VAPISFALIR EGLVALNRGG AEANAITREI LKDIGYSDIA REEYAVEVVK RA VGLVPRR LKEAIRAAKS DPDRFVTKVR LSPVVEVEIP REYAWTRFLI GEIVFDPNHE EIKSYIEQSR LRIENAVIGD VTL YGEMDV ASAIITSLRN VSVEIQERVA SQIILSGGAF SWRVPPGMED VAADSVTRVK IALEEKSPAL ASKVEVRLVS EPQY SVWRG AVIYGYALPL SLEWSDTTRE GWRFPRR

-
分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

-
試料調製

緩衝液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 実像数: 1474 / 平均電子線量: 40.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細Falcon III prototype at 46 frames per second
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 25.6 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -161.9 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
詳細: Helical segments divided at the filament level into the two half sets at the beginning.
使用した粒子像数: 470396
CTF補正ソフトウェア - 名称: GCTF
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4cj7

最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: OTHER / 当てはまり具合の基準: R-factor & stereochemistry
得られたモデル

PDB-5mw1:
cryoEM structure of crenactin double helical filament at 3.8A resolution

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る