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- EMDB-41146: PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-41146
タイトルPRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome
マップデータPRC-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome, non-uniform refinement
試料
  • 複合体: PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome
    • 複合体: Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: x 6種
      • DNA: x 2種
    • 複合体: PRC2
      • タンパク質・ペプチド: x 5種
  • リガンド: x 1種
キーワードHistone methyl transferase / gene repression / epigenetics / chromatin / GENE REGULATION
機能・相同性
機能・相同性情報


protein localization to pericentric heterochromatin / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / sex chromatin / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation ...protein localization to pericentric heterochromatin / hepatocyte homeostasis / cellular response to trichostatin A / regulation of gliogenesis / negative regulation of striated muscle cell differentiation / regulation of kidney development / [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase / sex chromatin / CAF-1 complex / negative regulation of keratinocyte differentiation / histone H3K27 trimethyltransferase activity / negative regulation of retinoic acid receptor signaling pathway / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / response to tetrachloromethane / cerebellar cortex development / primary miRNA binding / random inactivation of X chromosome / regulatory ncRNA-mediated heterochromatin formation / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / histone H3K27 methyltransferase activity / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / facultative heterochromatin formation / ubiquitin-modified histone reader activity / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy / positive regulation of cell cycle G1/S phase transition / NuRD complex / NURF complex / regulation of cell fate specification / negative regulation of DNA recombination / negative regulation of stem cell population maintenance / DNA replication-dependent chromatin assembly / ESC/E(Z) complex / Transcription of E2F targets under negative control by p107 (RBL1) and p130 (RBL2) in complex with HDAC1 / Apoptosis induced DNA fragmentation / regulation of stem cell differentiation / RSC-type complex / negative regulation of stem cell differentiation / pronucleus / chromatin silencing complex / protein-lysine N-methyltransferase activity / Polo-like kinase mediated events / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / Transcription of E2F targets under negative control by DREAM complex / chromosome condensation / G1 to G0 transition / positive regulation of dendrite development / cardiac muscle cell proliferation / histone H3 methyltransferase activity / nucleosomal DNA binding / histone methyltransferase complex / synaptic transmission, GABAergic / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA methylation-dependent constitutive heterochromatin formation / histone methyltransferase activity / lncRNA binding / negative regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / ATPase complex / spinal cord development / negative regulation of gene expression, epigenetic / Sin3-type complex / G1/S-Specific Transcription / positive regulation of stem cell population maintenance / oligodendrocyte differentiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / RNA Polymerase I Transcription Initiation / histone deacetylase complex / G0 and Early G1 / negative regulation of cell differentiation / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / subtelomeric heterochromatin formation / ribonucleoprotein complex binding / pericentric heterochromatin / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / Cyclin E associated events during G1/S transition / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / Cyclin A:Cdk2-associated events at S phase entry / nucleosome binding / : / keratinocyte differentiation / spleen development / protein localization to chromatin / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / transcription repressor complex / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of GTPase activity / positive regulation of MAP kinase activity / B cell differentiation / SUMOylation of chromatin organization proteins / cellular response to leukemia inhibitory factor / enzyme activator activity / negative regulation of cell migration / liver development / thymus development / liver regeneration / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / ubiquitin binding
類似検索 - 分子機能
: / Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 ...: / Polycomb protein SUZ12-like, Zn domain / EZH2, SET domain / Polycomb protein, VEFS-Box / VEFS-Box of polycomb protein / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/EZH2 / Polycomb repressive complex 2 subunit EZH1/EZH2, tri-helical domain / Pre-SET CXC domain / : / WD repeat binding protein EZH2 / Polycomb repressive complex 2 tri-helical domain / CXC domain / Ezh2, MCSS domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / Tesmin/TSO1-like CXC domain / CXC domain / Histone-lysine N-methyltransferase EZH1/2-like / CXC domain profile. / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / : / Linker histone H1/H5 / : / linker histone H1 and H5 family / Linker histone H1/H5, domain H15 / Linker histone H1/H5 globular (H15) domain profile. / Domain in histone families 1 and 5 / Zinc finger, C5HC2-type / C5HC2 zinc finger / ARID DNA-binding domain / ARID DNA-binding domain superfamily / ARID/BRIGHT DNA binding domain / ARID domain profile. / BRIGHT, ARID (A/T-rich interaction domain) domain / ARID/BRIGHT DNA binding domain / JmjN domain / jmjN domain / JmjN domain profile. / Small domain found in the jumonji family of transcription factors / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / JmjC domain, hydroxylase / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / SANT SWI3, ADA2, N-CoR and TFIIIB'' DNA-binding domains / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / SANT/Myb domain / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / : / Histone H2B signature. / Histone H2B / Histone H2B / Zinc finger C2H2-type / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / G-protein beta WD-40 repeat / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Polycomb protein EED / Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Histone H1.0 / Histone H4 / Histone H3.2 / Histone-binding protein RBBP4 / Polycomb protein SUZ12 / Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / Zinc finger protein AEBP2 / Protein Jumonji
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.0 Å
データ登録者Sauer PV / Cookis T / Pavlenko E / Nogales E / Poepsel S
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2024
タイトル: Activation of automethylated PRC2 by dimerization on chromatin.
著者: Paul V Sauer / Egor Pavlenko / Trinity Cookis / Linda C Zirden / Juliane Renn / Ankush Singhal / Pascal Hunold / Michaela N Hoehne-Wiechmann / Olivia van Ray / Farnusch Kaschani / Markus ...著者: Paul V Sauer / Egor Pavlenko / Trinity Cookis / Linda C Zirden / Juliane Renn / Ankush Singhal / Pascal Hunold / Michaela N Hoehne-Wiechmann / Olivia van Ray / Farnusch Kaschani / Markus Kaiser / Robert Hänsel-Hertsch / Karissa Y Sanbonmatsu / Eva Nogales / Simon Poepsel /
要旨: Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is an epigenetic regulator that trimethylates lysine 27 of histone 3 (H3K27me3) and is essential for embryonic development and cellular differentiation. H3K27me3 ...Polycomb repressive complex 2 (PRC2) is an epigenetic regulator that trimethylates lysine 27 of histone 3 (H3K27me3) and is essential for embryonic development and cellular differentiation. H3K27me3 is associated with transcriptionally repressed chromatin and is established when PRC2 is allosterically activated upon methyl-lysine binding by the regulatory subunit EED. Automethylation of the catalytic subunit enhancer of zeste homolog 2 (EZH2) stimulates its activity by an unknown mechanism. Here, we show that human PRC2 forms a dimer on chromatin in which an inactive, automethylated PRC2 protomer is the allosteric activator of a second PRC2 that is poised to methylate H3 of a substrate nucleosome. Functional assays support our model of allosteric trans-autoactivation via EED, suggesting a previously unknown mechanism mediating context-dependent activation of PRC2. Our work showcases the molecular mechanism of auto-modification-coupled dimerization in the regulation of chromatin-modifying complexes.
履歴
登録2023年6月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月25日-
マップ公開2024年9月25日-
更新2024年11月6日-
現状2024年11月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_41146.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_41146.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈PRC-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome, non-uniform refinement
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.94 Å/pix.
x 384 pix.
= 360.96 Å		0.94 Å/pix.
x 384 pix.
= 360.96 Å		0.94 Å/pix.
x 384 pix.
= 360.96 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.94 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.18
最小 - 最大-0.24401125 - 0.7348247
平均 (標準偏差)0.0017221955 (±0.029898908)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 360.96 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_41146_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome

全体名称: PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome
要素
  • 複合体: PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome
    • 複合体: Nucleosome
      • タンパク質・ペプチド: Histone H1.0
      • DNA: DNA (226-MER)
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4
      • タンパク質・ペプチド: Histone-binding protein RBBP4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • DNA: DNA (226-MER)
    • 複合体: PRC2
      • タンパク質・ペプチド: Protein Jumonji
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein SUZ12
      • タンパク質・ペプチド: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2
      • タンパク質・ペプチド: Polycomb protein EED
      • タンパク質・ペプチド: Zinc finger protein AEBP2
  • リガンド: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

+
超分子 #1: PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome

超分子名称: PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#13
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 290 KDa

+
超分子 #2: Nucleosome

超分子名称: Nucleosome / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1, #6-#12
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
超分子 #3: PRC2

超分子名称: PRC2 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#5, #9, #13
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: Histone H1.0

分子名称: Histone H1.0 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 21.209459 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GSHMTENSTS APAAKPKRAK ASKKSTDHPK YSDMIVAAIQ AEKNRAGSSR QSIQKYIKSH YKVGENADSQ IKLSIKRLVT TGVLKQTKG VGASGSFRLA KSDEPKKSVA FKKTKKEIKK VATPKKASKP KKAASKAPTK KPKATPVKKA KKKLAATPKK A KKPKTVKA ...文字列:
GSHMTENSTS APAAKPKRAK ASKKSTDHPK YSDMIVAAIQ AEKNRAGSSR QSIQKYIKSH YKVGENADSQ IKLSIKRLVT TGVLKQTKG VGASGSFRLA KSDEPKKSVA FKKTKKEIKK VATPKKASKP KKAASKAPTK KPKATPVKKA KKKLAATPKK A KKPKTVKA KPVKASKPKK AKPVKPKAKS SAKRAGKKK

UniProtKB: Histone H1.0

+
分子 #2: Protein Jumonji

分子名称: Protein Jumonji / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 36.251715 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVQSQPNSPS TTPVKIVEPL LPPPATQISD LSKRKPKTED FLTFLCLRGS PALPNSMVYF GSSQDEEEVE EEDDETEDVK TATNNASSS CQSTPRKGKT HKHVHNGHVF NGSSRSTREK EPVQKHKSKE ATPAKEKHSD HRADSRREQA SANHPAAAPS T GSSAKGLA ...文字列:
MVQSQPNSPS TTPVKIVEPL LPPPATQISD LSKRKPKTED FLTFLCLRGS PALPNSMVYF GSSQDEEEVE EEDDETEDVK TATNNASSS CQSTPRKGKT HKHVHNGHVF NGSSRSTREK EPVQKHKSKE ATPAKEKHSD HRADSRREQA SANHPAAAPS T GSSAKGLA ATHHHPPLHR SAQDLRKQVS KVNGVTRMSS LGAGVTSAKK MREVRPSPSK TVKYTATVTK GAVTYTKAKR EL VKDTKPN HHKPSSAVNH TISGKTESSN AKTRKQVLSL GGASKSTGPA VNGLKVSGRL NPKSCTKEVG GRQLREGLQL REG LRNSKR RLEEAHQA

UniProtKB: Protein Jumonji

+
分子 #3: Polycomb protein SUZ12

分子名称: Polycomb protein SUZ12 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 72.266359 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MVLPVKKPKM EHVQADHELF LQAFEKPTQI YRFLRTRNLI APIFLHRTLT YMSHRNSRTN IKRKTFKVDD MLSKVEKMKG EQESHSLSA HLQLTFTGFF HKNDKPSPNS ENEQNSVTLE VLLVKVCHKK RKDVSCPIRQ VPTGKKQVPL NPDLNQTKPG N FPSLAVSS ...文字列:
MVLPVKKPKM EHVQADHELF LQAFEKPTQI YRFLRTRNLI APIFLHRTLT YMSHRNSRTN IKRKTFKVDD MLSKVEKMKG EQESHSLSA HLQLTFTGFF HKNDKPSPNS ENEQNSVTLE VLLVKVCHKK RKDVSCPIRQ VPTGKKQVPL NPDLNQTKPG N FPSLAVSS NEFEPSNSHM VKSYSLLFRV TRPGRREFNG MINGETNENI DVNEELPARR KRNREDGEKT FVAQMTVFDK NR RLQLLDG EYEVAMQEME ECPISKKRAT WETILDGKRL PPFETFSQGP TLQFTLRWTG ETNDKSTAPI AKPLATRNSE SLH QENKPG SVKPTQTIAV KESLTTDLQT RKEKDTPNEN RQKLRIFYQF LYNNNTRQQT EARDDLHCPW CTLNCRKLYS LLKH LKLCH SRFIFNYVYH PKGARIDVSI NECYDGSYAG NPQDIHRQPG FAFSRNGPVK RTPITHILVC RPKRTKASMS EFLES EDGE VEQQRTYSSG HNRLYFHSDT CLPLRPQEME VDSEDEKDPE WLREKTITQI EEFSDVNEGE KEVMKLWNLH VMKHGF IAD NQMNHACMLF VENYGQKIIK KNLCRNFMLH LVSMHDFNLI SIMSIDKAVT KLREMQ

UniProtKB: Polycomb protein SUZ12

+
分子 #4: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2

分子名称: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: [histone H3]-lysine27 N-trimethyltransferase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 86.174984 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAGQTGKKS EKGPVACRKR VKSEYMRLRQ LKRFRRADEV KSMFSSNRQK ILERTEILNQ EWKQRRIQPV HILTSVSSLR GTRECSVTS DLDFPTQVIP LKTLNAVASV PIMYSWSPLQ QNFMVEDETV LHNIPYMGDE VLDQDGTFIE ELIKNYDGKV H GDRECGFI ...文字列:
SNAGQTGKKS EKGPVACRKR VKSEYMRLRQ LKRFRRADEV KSMFSSNRQK ILERTEILNQ EWKQRRIQPV HILTSVSSLR GTRECSVTS DLDFPTQVIP LKTLNAVASV PIMYSWSPLQ QNFMVEDETV LHNIPYMGDE VLDQDGTFIE ELIKNYDGKV H GDRECGFI NDEIFVELVN ALGQYNDDDD DDDGDDPEER EEKQKDLEDH RDDKESRPPR KFPSDKIFEA ISSMFPDKGT AE ELKEKYK ELTEQQLPGA LPPECTPNID GPNAKSVQRE QSLHSFHTLF CRRCFKYDCF LHRKCNYSFH ATPNTYKRKN TET ALDNKP CGPQCYQHLE GAKEFAAALT AERIKTPPKR PGGRRRGRLP NNSSRPSTPT INVLESKDTD SDREAGTETG GENN DKEEE EKKDETSSSS EANSRCQTPI KMKPNIEPPE NVEWSGAEAS MFRVLIGTYY DNFCAIARLI GTKTCRQVYE FRVKE SSII APAPAEDVDT PPRKKKRKHR LWAAHCRKIQ LKKDGSSNHV YNYQPCDHPR QPCDSSCPCV IAQNFCEKFC QCSSEC QNR FPGCRCKAQC NTKQCPCYLA VRECDPDLCL TCGAADHWDS KNVSCKNCSI QRGSKKHLLL APSDVAGWGI FIKDPVQ KN EFISEYCGEI ISQDEADRRG KVYDKYMCSF LFNLNNDFVV DATRKGNKIR FANHSVNPNC YAKVMMVNGD HRIGIFAK R AIQTGEELFF DYRYSQADAL KYVGIEREME IP

UniProtKB: Histone-lysine N-methyltransferase EZH2

+
分子 #5: Polycomb protein EED

分子名称: Polycomb protein EED / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 50.267691 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLK EDHNQPLFGV QFNWHSKEGD PLVFATVGSN RVTLYECHSQ GEIRLLQSYV DADADENFYT CAWTYDSNTS H PLLAVAGS ...文字列:
MSEREVSTAP AGTDMPAAKK QKLSSDENSN PDLSGDENDD AVSIESGTNT ERPDTPTNTP NAPGRKSWGK GKWKSKKCKY SFKCVNSLK EDHNQPLFGV QFNWHSKEGD PLVFATVGSN RVTLYECHSQ GEIRLLQSYV DADADENFYT CAWTYDSNTS H PLLAVAGS RGIIRIINPI TMQCIKHYVG HGNAINELKF HPRDPNLLLS VSKDHALRLW NIQTDTLVAI FGGVEGHRDE VL SADYDLL GEKIMSCGMD HSLKLWRINS KRMMNAIKES YDYNPNKTNR PFISQKIHFP DFSTRDIHRN YVDCVRWLGD LIL SKSCEN AIVCWKPGKM EDDIDKIKPS ESNVTILGRF DYSQCDIWYM RFSMDFWQKM LALGNQVGKL YVWDLEVEDP HKAK CTTLT HHKCGAAIRQ TSFSRDSSIL IAVCDDASIW RWDRLR

UniProtKB: Polycomb protein EED

+
分子 #7: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.2

+
分子 #8: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.625634 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGGSSG

UniProtKB: Histone H4

+
分子 #9: Histone-binding protein RBBP4

分子名称: Histone-binding protein RBBP4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.709527 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MADKEAAFDD AVEERVINEE YKIWKKNTPF LYDLVMTHAL EWPSLTAQWL PDVTRPEGKD FSIHRLVLGT HTSDEQNHLV IASVQLPND DAQFDASHYD SEKGEFGGFG SVSGKIEIEI KINHEGEVNR ARYMPQNPCI IATKTPSSDV LVFDYTKHPS K PDPSGECN ...文字列:
MADKEAAFDD AVEERVINEE YKIWKKNTPF LYDLVMTHAL EWPSLTAQWL PDVTRPEGKD FSIHRLVLGT HTSDEQNHLV IASVQLPND DAQFDASHYD SEKGEFGGFG SVSGKIEIEI KINHEGEVNR ARYMPQNPCI IATKTPSSDV LVFDYTKHPS K PDPSGECN PDLRLRGHQK EGYGLSWNPN LSGHLLSASD DHTICLWDIS AVPKEGKVVD AKTIFTGHTA VVEDVSWHLL HE SLFGSVA DDQKLMIWDT RSNNTSKPSH SVDAHTAEVN CLSFNPYSEF ILATGSADKT VALWDLRNLK LKLHSFESHK DEI FQVQWS PHNETILASS GTDRRLNVWD LSKIGEEQSP EDAEDGPPEL LFIHGGHTAK ISDFSWNPNE PWVICSVSED NIMQ VWQMA ENIYNDEDPE GSVDPEGQGS

UniProtKB: Histone-binding protein RBBP4

+
分子 #10: Histone H2A type 1

分子名称: Histone H2A type 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.355659 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
SNAMSGRGKQ GGKTRAKAKT RSSRAGLQFP VGRVHRLLRK GNYAERVGAG APVYLAAVLE YLTAEILELA GNAARDNKKT RIIPRHLQL AVRNDEELNK LLGRVTIAQG GVLPNIQSVL LPKCTESSKS AKSK

UniProtKB: Histone H2A type 1

+
分子 #11: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

UniProtKB: Histone H2B 1.1

+
分子 #13: Zinc finger protein AEBP2

分子名称: Zinc finger protein AEBP2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.183195 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: SNAYTRRYSS ISSTIMDVDS TISSGRSTPA MMNGQGSTTS SSKNIAYNCC WDQCQACFNS SPDLADHIRS IHVDGQRGGV FVCLWKGCK VYNTPSTSQS WLQRHMLTHS GDKPFKCVVG GCNASFASQG GLARHVPTHF SQQNSSKVSS QPKAKEESPS K AGMNKRRK ...文字列:
SNAYTRRYSS ISSTIMDVDS TISSGRSTPA MMNGQGSTTS SSKNIAYNCC WDQCQACFNS SPDLADHIRS IHVDGQRGGV FVCLWKGCK VYNTPSTSQS WLQRHMLTHS GDKPFKCVVG GCNASFASQG GLARHVPTHF SQQNSSKVSS QPKAKEESPS K AGMNKRRK LKNKRRRSLP RPHDFFDAQT LDAIRHRAIC FNLSAHIESL GKGHSVVFHS TVIAKRKEDS GKIKLLLHWM PE DILPDVW VNESERHQLK TKVVHLSKLP KDTALLLDPN IYRTMPQKRL KRTLIRKVFN LYLSKQ

UniProtKB: Zinc finger protein AEBP2

+
分子 #6: DNA (226-MER)

分子名称: DNA (226-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 66.53932 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DG)(DA)(DA)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT) (DG)(DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA) (DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT) (DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DG)(DA)(DA)(DT) (DG)(DA)(DC)(DA)(DT)(DG)(DC)(DA)(DT) (DG)(DC)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA) (DT) (DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DC) (DC)(DT)(DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT)(DG) (DC)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DA)(DG)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG) (DC)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DC) (DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DA)(DC)(DG) (DT)(DG)(DC)(DG)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DT)(DA)(DG) (DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DC) (DC)(DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT)(DG)(DG) (DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC) (DT)(DC) (DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA) (DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG) (DC) (DC)(DG)(DC)(DC)(DG)(DG)(DC)(DA)(DG)(DC) (DG)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DT) (DG)(DA)(DC)(DG)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DA) (DC)(DA)(DG)(DT)(DC)

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分子 #12: DNA (226-MER)

分子名称: DNA (226-MER) / タイプ: dna / ID: 12 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 65.905852 KDa
配列文字列: (DG)(DA)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DC)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DC)(DG) (DC)(DT)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DG) (DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC) ...文字列:
(DG)(DA)(DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC) (DC)(DC)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DC)(DG) (DC)(DT)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC) (DC)(DG)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DG) (DA) (DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG) (DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DC) (DC)(DG) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DT)(DT) (DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG)(DA)(DC) (DA)(DG)(DC) (DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC) (DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA) (DC)(DG)(DT)(DA)(DC) (DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DT)(DT)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA)(DA)(DG) (DG)(DG)(DG)(DA)(DT)(DT) (DA)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DA)(DG)(DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC) (DG) (DT)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DC)(DA) (DC)(DA)(DT)(DC)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG) (DA)(DT)(DC)(DG)(DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC) (DC)(DC)(DG)(DA)(DT)

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分子 #14: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE

分子名称: S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / タイプ: ligand / ID: 14 / コピー数: 1 / 式: SAH
分子量理論値: 384.411 Da
Chemical component information

ChemComp-SAH:
S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

7334

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 55918
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8tb9:
PRC2-J119-450 monomer bound to H1-nucleosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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