[日本語] English
万見
- EMDB-4101: Structure of F-ATPase from Pichia angusta, state2. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4101
タイトルStructure of F-ATPase from Pichia angusta, state2.
マップデータThis is one of three states of the ATP synthase with the inhibitor protein bound.
試料
  • 複合体: Yeast F1FO ATP Synthase
    • 複合体: Yeast F1FO ATP Synthase
      • タンパク質・ペプチド: x 16種
    • 複合体: ATP synthase inhibitor protein IF1
      • タンパク質・ペプチド: x 1種
  • リガンド: x 3種
キーワードATP synthase / ATP hydrolase / complex / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / : / : / heme biosynthetic process / : / : / : ...negative regulation of mitochondrial ATP synthesis coupled proton transport / angiostatin binding / ATPase inhibitor activity / negative regulation of hydrolase activity / : / : / heme biosynthetic process / : / : / : / proton-transporting ATP synthase complex, coupling factor F(o) / negative regulation of endothelial cell proliferation / proton motive force-driven ATP synthesis / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / proton transmembrane transporter activity / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / erythrocyte differentiation / ADP binding / ATPase binding / protein homotetramerization / mitochondrial inner membrane / calmodulin binding / lipid binding / structural molecule activity / cell surface / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial ...: / Fungal epsilon subunit of F1F0-ATP synthase C-terminal domain / Mitochondrial ATPase inhibitor / Mitochondrial ATPase inhibitor, IATP / ATP synthase, F0 complex, subunit B/MI25 / ATP synthase, F0 complex, subunit B / Mitochondrial ATP synthase B chain precursor (ATP-synt_B) / ATP synthase, F0 complex, subunit D, mitochondrial / ATP synthase D chain, mitochondrial (ATP5H) / ATP synthase, F0 complex, subunit D superfamily, mitochondrial / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/mitochondria / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit, mitochondrial / ATP synthase, F1 complex, epsilon subunit superfamily, mitochondrial / Mitochondrial ATP synthase epsilon chain / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit epsilon, mitochondrial / ATP synthase subunit alpha, mitochondrial / ATP synthase subunit beta, mitochondrial / ATP synthase subunit gamma, mitochondrial / ATP synthase subunit 4, mitochondrial / ATP synthase subunit 9, mitochondrial / ATP synthase subunit d, mitochondrial / ATP synthase subunit a / ATPase inhibitor, mitochondrial / ATP synthase subunit delta, mitochondrial / ATP synthase subunit 5, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Ogataea angusta (菌類) / Bos taurus (ウシ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.8 Å
データ登録者Vinothkumar KR / Montgomery MG
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2016
タイトル: Structure of the mitochondrial ATP synthase from determined by electron cryo-microscopy.
著者: Kutti R Vinothkumar / Martin G Montgomery / Sidong Liu / John E Walker /
要旨: The structure of the intact monomeric ATP synthase from the fungus, , has been solved by electron cryo-microscopy. The structure provides insights into the mechanical coupling of the transmembrane ...The structure of the intact monomeric ATP synthase from the fungus, , has been solved by electron cryo-microscopy. The structure provides insights into the mechanical coupling of the transmembrane proton motive force across mitochondrial membranes in the synthesis of ATP. This mechanism requires a strong and integral stator, consisting of the catalytic αβ-domain, peripheral stalk, and, in the membrane domain, subunit a and associated supernumerary subunits, kept in contact with the rotor turning at speeds up to 350 Hz. The stator's integrity is ensured by robust attachment of both the oligomycin sensitivity conferral protein (OSCP) to the catalytic domain and the membrane domain of subunit b to subunit a. The ATP8 subunit provides an additional brace between the peripheral stalk and subunit a. At the junction between the OSCP and the apparently stiff, elongated α-helical b-subunit and associated d- and h-subunits, an elbow or joint allows the stator to bend to accommodate lateral movements during the activity of the catalytic domain. The stator may also apply lateral force to help keep the static a-subunit and rotating c-ring together. The interface between the c-ring and the a-subunit contains the transmembrane pathway for protons, and their passage across the membrane generates the turning of the rotor. The pathway has two half-channels containing conserved polar residues provided by a bundle of four α-helices inclined at ∼30° to the plane of the membrane, similar to those described in other species. The structure provides more insights into the workings of this amazing machine.
履歴
登録2016年10月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年11月16日-
マップ公開2016年11月16日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.145
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.145
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5lqy
  • 表面レベル: 0.145
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4101.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4101.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈This is one of three states of the ATP synthase with the inhibitor protein bound.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.75 Å/pix.
x 300 pix.
= 525. Å		1.75 Å/pix.
x 300 pix.
= 525. Å		1.75 Å/pix.
x 300 pix.
= 525. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.75 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.145 / ムービー #1: 0.145
最小 - 最大-0.24199536 - 0.54795206
平均 (標準偏差)0.00009660332 (±0.019414693)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 525.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.751.751.75
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z525.000525.000525.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.2420.5480.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

+
全体 : Yeast F1FO ATP Synthase

全体名称: Yeast F1FO ATP Synthase
要素
  • 複合体: Yeast F1FO ATP Synthase
    • 複合体: Yeast F1FO ATP Synthase
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit f
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit AAP1
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase alpha subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase beta subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase delta subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase c subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase OSCP subunit
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit d
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit h
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
    • 複合体: ATP synthase inhibitor protein IF1
      • タンパク質・ペプチド: ATP synthase inhibitor protein IF1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

+
超分子 #1: Yeast F1FO ATP Synthase

超分子名称: Yeast F1FO ATP Synthase / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#17
詳細: The complex comprises of the catalytic domain, membrane domain and peripheral stalk of the yeast ATP synthase.
分子量理論値: 550 KDa

+
超分子 #2: Yeast F1FO ATP Synthase

超分子名称: Yeast F1FO ATP Synthase / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#9, #11-#17 / 詳細: Yeast F1FO ATP Synthase
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)

+
超分子 #3: ATP synthase inhibitor protein IF1

超分子名称: ATP synthase inhibitor protein IF1 / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #10 / 詳細: ATP synthase inhibitor protein IF1
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

+
分子 #1: ATP synthase subunit f

分子名称: ATP synthase subunit f / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 2.571161 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)

+
分子 #2: ATP synthase subunit AAP1

分子名称: ATP synthase subunit AAP1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 2.145636 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

+
分子 #3: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 詳細: Helix 1 of subunit a / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 1.464797 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)

+
分子 #4: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 2.315846 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

+
分子 #5: ATP synthase alpha subunit

分子名称: ATP synthase alpha subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 55.007535 KDa
配列文字列: ATAKAAPTEV SSILESKIRG VSDEANLDET GRVLSVGDGI ARVFGLNNCQ AEELVEFASG VKGMALNLEP GQVGIVLFGS DREVKEGEI VKRTGKIVDV PIGPGMLGRV VDALGNPIDG KGPIEATGYA IAQLKAPGIL PRRSVFEPMQ TGLKAVDALV P IGRGQREL ...文字列:
ATAKAAPTEV SSILESKIRG VSDEANLDET GRVLSVGDGI ARVFGLNNCQ AEELVEFASG VKGMALNLEP GQVGIVLFGS DREVKEGEI VKRTGKIVDV PIGPGMLGRV VDALGNPIDG KGPIEATGYA IAQLKAPGIL PRRSVFEPMQ TGLKAVDALV P IGRGQREL IIGDRQTGKT AVALDTILNQ KRWNDGNDES KKLYCVYVAV GQKRSTVAQL VQTLEQNDAM KYSIVVAATA SE AAPLQYL APFTACAIAE WFRDNGKHAL IVYDDLSKQA VAYRQLSLLL RRPPGREAYP GDVFYLHSRL LERAAKMSDA NGG GSLTAL PVIETQGGDV SAYIPTNVIS ITDGQIFLEA ELFYKGIRPA INVGLSVSRV GSAAQVKAMK QVAGSLKLFL AQYR EVAAF AQFGSDLDAS TKQTLSRGER LTQLLKQKQY SPQASEEQVP VIYAGVNGFL DNIPIERIPE FEEQFIAYLK ANEGD ILEA IRTKGELSSE LLDKLKSATE TFVATF

+
分子 #6: ATP synthase beta subunit

分子名称: ATP synthase beta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 50.852434 KDa
配列文字列: ATAGPASGKI RAVIGAVVDV QFEQGELPAI LNALTIDQGN NQKLVLEVAQ HLGENAVRAI AMDGTEGLVR GQTVVDTGAP ISVPVGRGT LGRIINVVGE PIDERGPIEC KQRNPIHADP PSFVEQSTEA EVLETGIKVV DLLAPYARGG KIGLFGGAGV G KTVFIQEL ...文字列:
ATAGPASGKI RAVIGAVVDV QFEQGELPAI LNALTIDQGN NQKLVLEVAQ HLGENAVRAI AMDGTEGLVR GQTVVDTGAP ISVPVGRGT LGRIINVVGE PIDERGPIEC KQRNPIHADP PSFVEQSTEA EVLETGIKVV DLLAPYARGG KIGLFGGAGV G KTVFIQEL INNIAKAHGG FSVFTGVGER TREGNDLYRE MKETGVINLE GESKVALVFG QMNEPPGARA RVALTGLTIA EY FRDEEGQ DVLLFVDNIF RFTQAGSEVS ALLGRIPSAV GYQPTLATDM GLLQERITTT RKGSVTSVQA VYVPADDLTD PAP ATTFAH LDATTVLSRG ISELGIYPAV DPLDSKSRLL DVSVVGQEHY DVATGVQQTL QAYKSLQDII AILGMDELSE QDKL TVERA RKIQRFLSQP FAVAEVFTGI EGKLVRLKDT IASFKAVLEG KYDHLPENAF YMVGGIEDVV AKAEKIAAEA N

+
分子 #7: ATP synthase gamma subunit

分子名称: ATP synthase gamma subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 29.418238 KDa
配列文字列: ATLREIETRL KSIKNIEKIT NTMKVVASTR MGRAQRAMAS SRAFREGDSD FFATAETSTP ETAEKTLIIA VSSDKGLCGS IHSQIAKAT RAKLQETPNA DVVTIGDKIK AQMLRTHSSN VVLSFNGVGK EAPTFWEASL IADEIRKLGD YDKIEVMYNK F VSGVAFEP ...文字列:
ATLREIETRL KSIKNIEKIT NTMKVVASTR MGRAQRAMAS SRAFREGDSD FFATAETSTP ETAEKTLIIA VSSDKGLCGS IHSQIAKAT RAKLQETPNA DVVTIGDKIK AQMLRTHSSN VVLSFNGVGK EAPTFWEASL IADEIRKLGD YDKIEVMYNK F VSGVAFEP SVFPSFSPIS IEESPKLSEF ELEEDQAIPT SLSQISLTNA ILNAMAEGYA SEISARRNAM DNASKNAGEM IN KYSILYN RTRQAVITNE LVDIITGASS LD

+
分子 #8: ATP synthase delta subunit

分子名称: ATP synthase delta subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 14.171783 KDa
配列文字列:
AEAVNPDVLK VSLVAPHQAI FTNKEVSQVN LPASSGEMGV LANHVPTVEE LAPGVVEVIE SSGTASKYFV SGGFASILPG SKLSISTVE AHPLDAFSSE NIKSLLAEAQ KNASSADETV AAEAAIEIEV LEALQAAVH

+
分子 #9: ATP synthase epsilon subunit

分子名称: ATP synthase epsilon subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 6.910886 KDa
配列文字列:
SSWQKAGISF NKYLAIAART VQRSLKNDLK VAAEKRYISD AKVQKLEKGN VVSTTDLASN KSA

+
分子 #10: ATP synthase inhibitor protein IF1

分子名称: ATP synthase inhibitor protein IF1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 7.462098 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列:
GSESGDNVRS SAGAVRDAGG AFGKREQAEE ERYFRARAKE QLAALKKHHE NEISHHAKEI HHHHHH

+
分子 #11: ATP synthase c subunit

分子名称: ATP synthase c subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 11 / コピー数: 10 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 7.83738 KDa
配列文字列:
MQLVLAAKYI GAAIATIGLT GAGIGIAIVF AALINGTSRN PSLRNTLFPF AILGFALSEA TGLFCLMISF LLLYGV

+
分子 #12: ATP synthase OSCP subunit

分子名称: ATP synthase OSCP subunit / タイプ: protein_or_peptide / ID: 12 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 20.678812 KDa
配列文字列: ASAAPIKPPV QLFGLDGTYA TALFSASAKD SSIEKTFQSV QKLSSTISKD AKVAQVLSNP ALSLNSRKEV VSVLSKELKL EPVVSNLLT VLAENNRLSL FDSIAKQFSV LNDAYNGVVE ATVVSAKPLD SKILNRLTKS ITNSKYVGPG KTLKIKNEVD P EILGGLIV ...文字列:
ASAAPIKPPV QLFGLDGTYA TALFSASAKD SSIEKTFQSV QKLSSTISKD AKVAQVLSNP ALSLNSRKEV VSVLSKELKL EPVVSNLLT VLAENNRLSL FDSIAKQFSV LNDAYNGVVE ATVVSAKPLD SKILNRLTKS ITNSKYVGPG KTLKIKNEVD P EILGGLIV EVADKSVDLS LASKVNKLNK VLSETI

+
分子 #13: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 13 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 22.292332 KDa
配列文字列: STPVDPKTKA NALIDSLPGN SFLSKTGILA TTAAASVYAI SSELYVVNDE SILLVTFLGF IALISKTVAP LYGEMAKNRT DHVVGLLNQ ARADHVNAVK TRIDQVSNLK DVVSTTKALF EMSKETAALE AEAFELKQKV AVASEAKSVL DSWVRYEAQV R QHEQEQLA ...文字列:
STPVDPKTKA NALIDSLPGN SFLSKTGILA TTAAASVYAI SSELYVVNDE SILLVTFLGF IALISKTVAP LYGEMAKNRT DHVVGLLNQ ARADHVNAVK TRIDQVSNLK DVVSTTKALF EMSKETAALE AEAFELKQKV AVASEAKSVL DSWVRYEAQV R QHEQEQLA STVISKVQSE LQNAKFQDKV LAQAVEEVER LFAKEK

+
分子 #14: ATP synthase subunit d

分子名称: ATP synthase subunit d / タイプ: protein_or_peptide / ID: 14 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 16.427818 KDa
配列文字列: SSVAKSTANK LDWTKIVSKL GLSGQTAAAL TSFKKRNDEA KRILFELKQQ PSNVDFAFYK STLKNTAIVD KIQSDVSKFT PSKANLSKQ LNLIESFEAK ALENAKETES VVLAELTDLE KTLENIES(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
SSVAKSTANK LDWTKIVSKL GLSGQTAAAL TSFKKRNDEA KRILFELKQQ PSNVDFAFYK STLKNTAIVD KIQSDVSKFT PSKANLSKQ LNLIESFEAK ALENAKETES VVLAELTDLE KTLENIES(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

+
分子 #15: ATP synthase subunit h

分子名称: ATP synthase subunit h / タイプ: protein_or_peptide / ID: 15 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 1.805216 KDa
配列文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)

+
分子 #16: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 16 / 詳細: helices 4, 5 and 6 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 27.559775 KDa
配列文字列: SPLDQFIINN LLEINSPFLN LSTLNFSTFS LYTLFVVLVI SLTFILSIGG ESNNLVKGSN WLIAIEAIFD TILNMVKGQI GGSVYGRYV PLVYTLFTFI LVANLIGMVP YNFALSASLI YIIGISVSLW IGLTILGLFL NKAVFFSLFV PSGTPLPLVP V LVLIELLS ...文字列:
SPLDQFIINN LLEINSPFLN LSTLNFSTFS LYTLFVVLVI SLTFILSIGG ESNNLVKGSN WLIAIEAIFD TILNMVKGQI GGSVYGRYV PLVYTLFTFI LVANLIGMVP YNFALSASLI YIIGISVSLW IGLTILGLFL NKAVFFSLFV PSGTPLPLVP V LVLIELLS YTARAISLGL RLAANTLSGH LLMSILGNLV KNLMSINYFT FIFGLIPLAG IFAIVILEFA IACIQAYVFA IL TSSYLKD SIYLH

+
分子 #17: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 17 / 詳細: Helices 2 and 3 of subunit a / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Ogataea angusta (菌類)
分子量理論値: 3.762629 KDa
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)

+
分子 #18: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 18 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #19: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 19 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #20: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 20 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

濃度3.5 mg/mL
緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度名称
20.0 mMTris-HCL
100.0 mMsodium chloride
2.0 mMMagnesium sulphate
2.0 mMATP
0.05 %Cymal-7
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 75 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER
詳細: Grids were blotted for 12-14 seconds before plunging..
詳細The enzyme with bound inhibitor protein extracted in DDM and purified in Cymal-7.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 87.5 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 平均露光時間: 4.0 sec. / 平均電子線量: 64.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 81395 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 倍率（公称値）: 47000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

詳細The total exposure was 4 seconds resulting in 69 frames and a total dose of 64 e/A2. Frames were captured with an in-house protocol. For processing frames 1-32 were used.
粒子像選択選択した数: 123683
詳細: After 2D classification, the number of particles used for orientation determination and reconstruction was 100724 particles followed by per-particle motion correction and B-factor weighting.
初期モデルモデルのタイプ: EMDB MAP
EMDB ID:

2011

最終 再構成使用したクラス数: 2 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 23065
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 3次元分類クラス数: 10 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
詳細: The whole data set were subjected to 3D classification to 10 classes with resolution limited to 12 A. Based on the position of the inhibitor protein, the classes were combined into three ...詳細: The whole data set were subjected to 3D classification to 10 classes with resolution limited to 12 A. Based on the position of the inhibitor protein, the classes were combined into three major groups. This map is called state2 and the inhibitor protein is at the furthest point from the peripheral stalk.
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

詳細The refinement of whole data was done at 1.72 A sampling. The map was scaled to 1.75 A after comparison with the model.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5lqy:
Structure of F-ATPase from Pichia angusta, in state2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る