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- EMDB-39865: Cryo-EM structure of human GPR4-Gs complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-39865
タイトルCryo-EM structure of human GPR4-Gs complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Cryo-EM structure of human GPR4-Gs complex
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Gnas-2 of Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody-35
    • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled receptor 4
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water
キーワードGPCR / class A / GPR4-Gs / cryo-EM / protein sensing / active state / MEMBRANE PROTEIN/IMMUNE SYSTEM / MEMBRANE PROTEIN-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glomerular mesangial cell development / Class A/1 (Rhodopsin-like receptors) / regulation of vascular permeability / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 ...glomerular mesangial cell development / Class A/1 (Rhodopsin-like receptors) / regulation of vascular permeability / G-protein activation / Activation of the phototransduction cascade / Glucagon-type ligand receptors / Thromboxane signalling through TP receptor / Sensory perception of sweet, bitter, and umami (glutamate) taste / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / G beta:gamma signalling through CDC42 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Activation of G protein gated Potassium channels / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / G alpha (q) signalling events / angiogenesis involved in wound healing / G alpha (i) signalling events / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / Activation of G protein gated Potassium channels / G-protein activation / G beta:gamma signalling through PI3Kgamma / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / G beta:gamma signalling through PLC beta / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Thromboxane signalling through TP receptor / Presynaptic function of Kainate receptors / G beta:gamma signalling through CDC42 / Inhibition of voltage gated Ca2+ channels via Gbeta/gamma subunits / G alpha (12/13) signalling events / Glucagon-type ligand receptors / G beta:gamma signalling through BTK / ADP signalling through P2Y purinoceptor 12 / Adrenaline,noradrenaline inhibits insulin secretion / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / Ca2+ pathway / G alpha (z) signalling events / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / response to acidic pH / Extra-nuclear estrogen signaling / G alpha (s) signalling events / G alpha (q) signalling events / photoreceptor outer segment membrane / spectrin binding / G alpha (i) signalling events / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / alkylglycerophosphoethanolamine phosphodiesterase activity / positive regulation of Rho protein signal transduction / adenylate cyclase-activating G protein-coupled bile acid receptor signaling pathway / adenylate cyclase-activating serotonin receptor signaling pathway / regulation of skeletal muscle contraction / PKA activation in glucagon signalling / hair follicle placode formation / developmental growth / intracellular transport / photoreceptor outer segment / D1 dopamine receptor binding / regulation of cell adhesion / vascular endothelial cell response to laminar fluid shear stress / renal water homeostasis / activation of adenylate cyclase activity / Hedgehog 'off' state / cellular response to acidic pH / adenylate cyclase-activating adrenergic receptor signaling pathway / cardiac muscle cell apoptotic process / photoreceptor inner segment / cellular response to glucagon stimulus / intracellular glucose homeostasis / negative regulation of angiogenesis / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / adenylate cyclase activator activity / trans-Golgi network membrane / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / response to prostaglandin E / bone development / platelet aggregation / G protein-coupled receptor activity / cognition / G-protein beta/gamma-subunit complex binding / positive regulation of insulin secretion / positive regulation of inflammatory response / Glucagon signaling in metabolic regulation / Prostacyclin signalling through prostacyclin receptor / sensory perception of smell / Glucagon-type ligand receptors / Vasopressin regulates renal water homeostasis via Aquaporins / Glucagon-like Peptide-1 (GLP1) regulates insulin secretion / G alpha (z) signalling events / cellular response to catecholamine stimulus / ADORA2B mediated anti-inflammatory cytokines production / adenylate cyclase-activating dopamine receptor signaling pathway / GPER1 signaling / cellular response to prostaglandin E stimulus
類似検索 - 分子機能
G protein-coupled receptor 4 orphan / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain ...G protein-coupled receptor 4 orphan / G-protein alpha subunit, group S / G protein alpha subunit, helical insertion / G protein alpha subunit / Guanine nucleotide binding protein (G-protein), alpha subunit / G-protein alpha subunit / G-alpha domain profile. / G-protein, gamma subunit / G-protein gamma subunit domain profile. / G-protein gamma-like domain / G-protein gamma-like domain superfamily / GGL domain / G protein gamma subunit-like motifs / GGL domain / G protein beta WD-40 repeat protein / Guanine nucleotide-binding protein, beta subunit / G-protein, beta subunit / G-protein coupled receptors family 1 signature. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
G-protein coupled receptor 4 / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1 / Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short / Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Rattus norvegicus (ドブネズミ) / Bos taurus (ウシ) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chen LN / Mao CY / Cheng SZ / Liu YF / Fu YF / Ma XY / Xu P / Ji SY / Wang WW / Shen DD ...Chen LN / Mao CY / Cheng SZ / Liu YF / Fu YF / Ma XY / Xu P / Ji SY / Wang WW / Shen DD / Zhang HB / Shen QY / Chai R / Zhang M / Yang L / Han F / Cai XJ / Zhang Y
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2025
タイトル: Proton perception and activation of a proton-sensing GPCR.
著者: Li-Nan Chen / Hui Zhou / Kun Xi / Shizhuo Cheng / Yongfeng Liu / Yifan Fu / Xiangyu Ma / Ping Xu / Su-Yu Ji / Wei-Wei Wang / Dan-Dan Shen / Huibing Zhang / Qingya Shen / Renjie Chai / Min ...著者: Li-Nan Chen / Hui Zhou / Kun Xi / Shizhuo Cheng / Yongfeng Liu / Yifan Fu / Xiangyu Ma / Ping Xu / Su-Yu Ji / Wei-Wei Wang / Dan-Dan Shen / Huibing Zhang / Qingya Shen / Renjie Chai / Min Zhang / Lin Yang / Feng Han / Chunyou Mao / Xiujun Cai / Yan Zhang /
要旨: Maintaining pH at cellular, tissular, and systemic levels is essential for human health. Proton-sensing GPCRs regulate physiological and pathological processes by sensing the extracellular acidity. ...Maintaining pH at cellular, tissular, and systemic levels is essential for human health. Proton-sensing GPCRs regulate physiological and pathological processes by sensing the extracellular acidity. However, the molecular mechanism of proton sensing and activation of these receptors remains elusive. Here, we present cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of human GPR4, a prototypical proton-sensing GPCR, in its inactive and active states. Our studies reveal that three extracellular histidine residues are crucial for proton sensing of human GPR4. The binding of protons induces substantial conformational changes in GPR4's ECLs, particularly in ECL2, which transforms from a helix-loop to a β-turn-β configuration. This transformation leads to the rearrangements of H-bond network and hydrophobic packing, relayed by non-canonical motifs to accommodate G proteins. Furthermore, the antagonist NE52-QQ57 hinders human GPR4 activation by preventing hydrophobic stacking rearrangement. Our findings provide a molecular framework for understanding the activation mechanism of a human proton-sensing GPCR, aiding future drug discovery.
履歴
登録2024年4月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2025年7月16日-
マップ公開2025年7月16日-
更新2026年1月14日-
現状2026年1月14日処理サイト: PDBc / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_39865.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_39865.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 42.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.93 Å/pix.
x 224 pix.
= 208.32 Å		0.93 Å/pix.
x 224 pix.
= 208.32 Å		0.93 Å/pix.
x 224 pix.
= 208.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.93 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.015
最小 - 最大-0.13709576 - 0.2387034
平均 (標準偏差)0.00004896969 (±0.0052243415)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ224224224
Spacing224224224
セルA=B=C: 208.32 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_39865_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_39865_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Cryo-EM structure of human GPR4-Gs complex

全体名称: Cryo-EM structure of human GPR4-Gs complex
要素
  • 複合体: Cryo-EM structure of human GPR4-Gs complex
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
    • タンパク質・ペプチド: Isoform Gnas-2 of Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
    • タンパク質・ペプチド: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
    • タンパク質・ペプチド: Nanobody-35
    • タンパク質・ペプチド: G-protein coupled receptor 4
  • リガンド: CHOLESTEROL
  • リガンド: water

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超分子 #1: Cryo-EM structure of human GPR4-Gs complex

超分子名称: Cryo-EM structure of human GPR4-Gs complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)
分子量理論値: 37.198656 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLVS ASQDGKLIIW DSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG HTGYLSCCRF LDDNQIVTSS G DTTCALWD ...文字列:
ELDQLRQEAE QLKNQIRDAR KACADATLSQ ITNNIDPVGR IQMRTRRTLR GHLAKIYAMH WGTDSRLLVS ASQDGKLIIW DSYTTNKVH AIPLRSSWVM TCAYAPSGNY VACGGLDNIC SIYNLKTREG NVRVSRELAG HTGYLSCCRF LDDNQIVTSS G DTTCALWD IETGQQTTTF TGHTGDVMSL SLAPDTRLFV SGACDASAKL WDVREGMCRQ TFTGHESDIN AICFFPNGNA FA TGSDDAT CRLFDLRADQ ELMTYSHDNI ICGITSVSFS KSGRLLLAGY DDFNCNVWDA LKADRAGVLA GHDNRVSCLG VTD DGMAVA TGSWDSFLKI WN

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(T) subunit beta-1

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分子 #2: Isoform Gnas-2 of Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit...

分子名称: Isoform Gnas-2 of Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.234875 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG DSEKATKVQD IKNNLKEAIE TIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY ERSNEYQLID CAQYFLDKID V IKQADYVP ...文字列:
DQRNEEKAQR EANKKIEKQL QKDKQVYRAT HRLLLLGAGE SGKSTIVKQM RILHVNGFNG DSEKATKVQD IKNNLKEAIE TIVAAMSNL VPPVELANPE NQFRVDYILS VMNVPDFDFP PEFYEHAKAL WEDEGVRACY ERSNEYQLID CAQYFLDKID V IKQADYVP SDQDLLRCRV LTSGIFETKF QVDKVNFHMF DVGAQRDERR KWIQCFNDVT AIIFVVASSS YNMVIREDNQ TN RLQAALK LFDSIWNNKW LRDTSVILFL NKQDLLAEKV LAGKSKIEDY FPEFARYTTP EDATPEPGED PRVTRAKYFI RDE FLRIST ASGDGRHYCY PHFTCAVDTE NIRRVFNDCR DIIQRMHLRQ YELL

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(s) subunit alpha isoforms short

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分子 #3: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

分子名称: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2
タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
分子量理論値: 6.261229 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列:
TASIAQARKL VEQLKMEANI DRIKVSKAAA DLMAYCEAHA KEDPLLTPVP ASENPFR

UniProtKB: Guanine nucleotide-binding protein G(I)/G(S)/G(O) subunit gamma-2

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分子 #4: Nanobody-35

分子名称: Nanobody-35 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 13.711284 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
QVQLQESGGG LVQPGGSLRL SCAASGFTFS NYKMNWVRQA PGKGLEWVSD ISQSGASISY TGSVKGRFTI SRDNAKNTLY LQMNSLKPE DTAVYYCARC PAPFTRDCFD VTSTTYAYRG QGTQVTV

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分子 #5: G-protein coupled receptor 4

分子名称: G-protein coupled receptor 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 34.657527 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GCHVDSRVDH LFPPSLYIFV IGVGLPTNCL ALWAAYRQVQ QRNELGVYLM NLSIADLLYI CTLPLWVDYF LHHDNWIHGP GSCKLFGFI FYTNIYISIA FLCCISVDRY LAVAHPLRFA RLRRVKTAVA VSSVVWATEL GANSAPLFHD ELFRDRYNHT F CFEKFPME ...文字列:
GCHVDSRVDH LFPPSLYIFV IGVGLPTNCL ALWAAYRQVQ QRNELGVYLM NLSIADLLYI CTLPLWVDYF LHHDNWIHGP GSCKLFGFI FYTNIYISIA FLCCISVDRY LAVAHPLRFA RLRRVKTAVA VSSVVWATEL GANSAPLFHD ELFRDRYNHT F CFEKFPME GWVAWMNLYR VFVGFLFPWA LMLLSYRGIL RAVRGSVSTE RQEKAKIKRL ALSLIAIVLV CFAPYHVLLL SR SAIYLGR PWDCGFEERV FSAYHSSLAF TSLNCVADPI LYCLVNEGAR SDVAKALHNL LRFLAS

UniProtKB: G-protein coupled receptor 4

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分子 #6: CHOLESTEROL

分子名称: CHOLESTEROL / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: CLR
分子量理論値: 386.654 Da
Chemical component information

ChemComp-CLR:
CHOLESTEROL

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分子 #7: water

分子名称: water / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: HOH
分子量理論値: 18.015 Da
Chemical component information

ChemComp-HOH:
WATER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡TFS KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 52.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION / 使用した粒子像数: 158171
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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