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万見
- EMDB-3928: Human mTORC2 core complex accessory factors -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3928
タイトルHuman mTORC2 core complex accessory factors
マップデータmTORC2 core complex accessory factor density
試料
  • 複合体: Human mTORC2 core complex accessory factors
機能・相同性
機能・相同性情報


TORC2 signaling / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of establishment of cell polarity ...TORC2 signaling / regulation of peptidyl-serine phosphorylation / TORC2 complex / regulation of cellular response to oxidative stress / phosphatidic acid binding / negative regulation of Ras protein signal transduction / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / embryo development ending in birth or egg hatching / regulation of establishment of cell polarity / positive regulation of actin filament polymerization / regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / positive regulation of TOR signaling / cellular response to nutrient levels / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / cytoskeleton organization / positive regulation of endothelial cell proliferation / substantia nigra development / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / protein serine/threonine kinase activator activity / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of actin cytoskeleton organization / small GTPase binding / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / Regulation of TP53 Degradation / PIP3 activates AKT signaling / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / ribosome binding / regulation of inflammatory response / actin cytoskeleton organization / peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of cell growth / regulation of gene expression / cytoplasmic vesicle / molecular adaptor activity / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of protein phosphorylation / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / Golgi apparatus / nucleoplasm / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
TORC2 component Bit61/PRR5 / HbrB-like / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, N-terminal domain / Pianissimo family / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, phosphorylation-site / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, middle domain / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, domain 5 / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, domain 4 / Rapamycin-insensitive companion of mTOR RasGEF_N domain / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, N-term ...TORC2 component Bit61/PRR5 / HbrB-like / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, N-terminal domain / Pianissimo family / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, phosphorylation-site / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, middle domain / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, domain 5 / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, domain 4 / Rapamycin-insensitive companion of mTOR RasGEF_N domain / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, N-term / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, phosphorylation-site / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, middle domain / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, domain 5 / Rapamycin-insensitive companion of mTOR RasGEF_N domain / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, middle domain / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, N-term / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, phosphorylation-site / Rapamycin-insensitive companion of mTOR, domain 5 / Sin1, N-terminal / Stress-activated map kinase interacting protein 1 (SIN1) / TORC2 component Sin1/Avo1 / SAPK-interacting protein 1, Pleckstrin-homology domain / Sin1, middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), middle CRIM domain / SAPK-interacting protein 1 (Sin1), Pleckstrin-homology / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Proline-rich protein 5 / Rapamycin-insensitive companion of mTOR / Target of rapamycin complex 2 subunit MAPKAP1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.2 Å
データ登録者Scaiola A / Aylett CHS / Boehringer D / Stuttfeld E / Imseng S / Sauer E / Hall MN / Maier T / Ban N
引用ジャーナル: Elife / 年: 2018
タイトル: Architecture of the human mTORC2 core complex.
著者: Edward Stuttfeld / Christopher Hs Aylett / Stefan Imseng / Daniel Boehringer / Alain Scaiola / Evelyn Sauer / Michael N Hall / Timm Maier / Nenad Ban /
要旨: The mammalian target of rapamycin (mTOR) is a key protein kinase controlling cellular metabolism and growth. It is part of the two structurally and functionally distinct multiprotein complexes mTORC1 ...The mammalian target of rapamycin (mTOR) is a key protein kinase controlling cellular metabolism and growth. It is part of the two structurally and functionally distinct multiprotein complexes mTORC1 and mTORC2. Dysregulation of mTOR occurs in diabetes, cancer and neurological disease. We report the architecture of human mTORC2 at intermediate resolution, revealing a conserved binding site for accessory proteins on mTOR and explaining the structural basis for the rapamycin insensitivity of the complex.
履歴
登録2017年10月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年12月20日-
マップ公開2018年2月28日-
更新2018年2月28日-
現状2018年2月28日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.075
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.075
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3928.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3928.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈mTORC2 core complex accessory factor density
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 407.04 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 407.04 Å		1.06 Å/pix.
x 384 pix.
= 407.04 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.06 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.075 / ムービー #1: 0.075
最小 - 最大-0.009396254 - 0.14098188
平均 (標準偏差)0.0005588467 (±0.0059428397)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 407.03998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.061.061.06
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z407.040407.040407.040
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.0090.1410.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human mTORC2 core complex accessory factors

全体名称: Human mTORC2 core complex accessory factors
要素
  • 複合体: Human mTORC2 core complex accessory factors

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超分子 #1: Human mTORC2 core complex accessory factors

超分子名称: Human mTORC2 core complex accessory factors / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: Accessory factor density for the mTORC2 core complex; Rictor, mSIN1 and Protor-1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換細胞: Sf9 / 組換プラスミド: Multibac
分子量理論値: 250 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8 / 詳細: 150 mM NaCl, 15 mM NaBicine pH 8.0, 1 mM TCEP
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Two seconds blotting.
詳細Sample was prepared by a modified GRAFIX protocol described in the paper, and was extremely dilute. Particles were adhered to a thin carbon film to obtain reasonable coverage.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 100.0 K / 最高: 100.0 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum SE
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - サンプリング間隔: 5.0 µm / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3997 / 平均露光時間: 20.0 sec. / 平均電子線量: 80.0 e/Å2 / 詳細: Dose weighting applied
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 47100 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 207920
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4) / 詳細: Performed in Relion
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: Continuation from EMDB entry EMD-3927 after subtraction of mTOR-mLST8 and focused refinement of the accessory factor density
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
詳細: Continuation from EMDB entry EMD-3927 after subtraction of mTOR-mLST8 and focused refinement of the accessory factor density
使用した粒子像数: 83362
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 詳細: RELION initial cross-correlation search
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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