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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3902 | |||||||||
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タイトル | Polyproline-stalled ribosome with a truncated mRNA in the A-site. | |||||||||
マップデータ | Polyproline-stalled ribosome with a truncated mRNA in the A-site, with P E-site tRNA | |||||||||
試料 |
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生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Huter P / Arenz S / Wilson D | |||||||||
引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2017 タイトル: Structural Basis for Polyproline-Mediated Ribosome Stalling and Rescue by the Translation Elongation Factor EF-P. 著者: Paul Huter / Stefan Arenz / Lars V Bock / Michael Graf / Jan Ole Frister / Andre Heuer / Lauri Peil / Agata L Starosta / Ingo Wohlgemuth / Frank Peske / Jiří Nováček / Otto Berninghausen ...著者: Paul Huter / Stefan Arenz / Lars V Bock / Michael Graf / Jan Ole Frister / Andre Heuer / Lauri Peil / Agata L Starosta / Ingo Wohlgemuth / Frank Peske / Jiří Nováček / Otto Berninghausen / Helmut Grubmüller / Tanel Tenson / Roland Beckmann / Marina V Rodnina / Andrea C Vaiana / Daniel N Wilson / 要旨: Ribosomes synthesizing proteins containing consecutive proline residues become stalled and require rescue via the action of uniquely modified translation elongation factors, EF-P in bacteria, or ...Ribosomes synthesizing proteins containing consecutive proline residues become stalled and require rescue via the action of uniquely modified translation elongation factors, EF-P in bacteria, or archaeal/eukaryotic a/eIF5A. To date, no structures exist of EF-P or eIF5A in complex with translating ribosomes stalled at polyproline stretches, and thus structural insight into how EF-P/eIF5A rescue these arrested ribosomes has been lacking. Here we present cryo-EM structures of ribosomes stalled on proline stretches, without and with modified EF-P. The structures suggest that the favored conformation of the polyproline-containing nascent chain is incompatible with the peptide exit tunnel of the ribosome and leads to destabilization of the peptidyl-tRNA. Binding of EF-P stabilizes the P-site tRNA, particularly via interactions between its modification and the CCA end, thereby enforcing an alternative conformation of the polyproline-containing nascent chain, which allows a favorable substrate geometry for peptide bond formation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3902.map.gz | 21.1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-3902-v30.xml emd-3902.xml | 8.2 KB 8.2 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_3902.png | 168.4 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3902 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3902 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3902_validation.pdf.gz | 252.2 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_3902_full_validation.pdf.gz | 251.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3902_validation.xml.gz | 7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3902 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3902 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3902.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Polyproline-stalled ribosome with a truncated mRNA in the A-site, with P E-site tRNA | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.084 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Polyproline-stalled ribosome bearing a truncated mRNA in the A-site
全体 | 名称: Polyproline-stalled ribosome bearing a truncated mRNA in the A-site |
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要素 |
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-超分子 #1: Polyproline-stalled ribosome bearing a truncated mRNA in the A-site
超分子 | 名称: Polyproline-stalled ribosome bearing a truncated mRNA in the A-site タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
分子量 | 理論値: 3 MDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 平均電子線量: 28.0 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 50979 |
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初期 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |
最終 角度割当 | タイプ: PROJECTION MATCHING |