[日本語] English
万見
- EMDB-37547: Cryo-EM structure of the LP ring within the flagellar motor-hook ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-37547
タイトルCryo-EM structure of the LP ring within the flagellar motor-hook complex in the CW state
マップデータExperimental map
試料
  • 複合体: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CW state
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar L-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar P-ring protein
キーワードFlagellum / Flagellar motor / LP ring / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, distal rod, L ring / bacterial-type flagellum basal body, distal rod, P ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / cell outer membrane / outer membrane-bounded periplasmic space / structural molecule activity
類似検索 - 分子機能
Flagellar L-ring protein / Flagellar L-ring protein / Flagellar P-ring protein / Flagellar P-ring protein / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar L-ring protein / Flagellar P-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Tan JX / Zhang L / Zhou Y / Zhu YQ
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81925024 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)U23A20163 中国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2017YFA0503900 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2024
タイトル: Structural basis of the bacterial flagellar motor rotational switching.
著者: Jiaxing Tan / Ling Zhang / Xingtong Zhou / Siyu Han / Yan Zhou / Yongqun Zhu /
要旨: The bacterial flagellar motor is a huge bidirectional rotary nanomachine that drives rotation of the flagellum for bacterial motility. The cytoplasmic C ring of the flagellar motor functions as the ...The bacterial flagellar motor is a huge bidirectional rotary nanomachine that drives rotation of the flagellum for bacterial motility. The cytoplasmic C ring of the flagellar motor functions as the switch complex for the rotational direction switching from counterclockwise to clockwise. However, the structural basis of the rotational switching and how the C ring is assembled have long remained elusive. Here, we present two high-resolution cryo-electron microscopy structures of the C ring-containing flagellar basal body-hook complex from Salmonella Typhimurium, which are in the default counterclockwise state and in a constitutively active CheY mutant-induced clockwise state, respectively. In both complexes, the C ring consists of four subrings, but is in two different conformations. The CheY proteins are bound into an open groove between two adjacent protomers on the surface of the middle subring of the C ring and interact with the FliG and FliM subunits. The binding of the CheY protein induces a significant upward shift of the C ring towards the MS ring and inward movements of its protomers towards the motor center, which eventually remodels the structures of the FliG subunits and reverses the orientations and surface electrostatic potential of the α helices to trigger the counterclockwise-to-clockwise rotational switching. The conformational changes of the FliG subunits reveal that the stator units on the motor require a relocation process in the inner membrane during the rotational switching. This study provides unprecedented molecular insights into the rotational switching mechanism and a detailed overall structural view of the bacterial flagellar motors.
履歴
登録2023年9月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年9月4日-
マップ公開2024年9月4日-
更新2025年3月26日-
現状2025年3月26日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

添付画像

emd_37547.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_37547.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Experimental map
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.2 Å/pix.
x 512 pix.
= 614.4 Å		1.2 Å/pix.
x 512 pix.
= 614.4 Å		1.2 Å/pix.
x 512 pix.
= 614.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.55
最小 - 最大-3.0918057 - 4.120525
平均 (標準偏差)-0.0018327119 (±0.13000719)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 614.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

-
添付データ

-
ハーフマップ: Half map B

ファイルemd_37547_half_map_1.map
注釈Half map B
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: Half map A

ファイルemd_37547_half_map_2.map
注釈Half map A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CW state

全体名称: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CW state
要素
  • 複合体: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CW state
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar L-ring protein
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar P-ring protein

-
超分子 #1: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CW state

超分子名称: C ring-containing flagellar motor-hook complex in the CW state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)

-
分子 #1: Flagellar L-ring protein

分子名称: Flagellar L-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
分子量理論値: 24.726666 KDa
配列文字列: MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ ...文字列:
MQKYALHAYP VMALMVATLT GCAWIPAKPL VQGATTAQPI PGPVPVANGS IFQSAQPINY GYQPLFEDRR PRNIGDTLTI VLQENVSAS KSSSANASRD GKTSFGFDTV PRYLQGLFGN SRADMEASGG NSFNGKGGAN ASNTFSGTLT VTVDQVLANG N LHVVGEKQ IAINQGTEFI RFSGVVNPRT ISGSNSVPST QVADARIEYV GNGYINEAQN MGWLQRFFLN LSPM

UniProtKB: Flagellar L-ring protein

-
分子 #2: Flagellar P-ring protein

分子名称: Flagellar P-ring protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 26 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium str. LT2 (サルモネラ菌)
分子量理論値: 38.194176 KDa
配列文字列: MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG ...文字列:
MFKALAGIVL ALVATLAHAE RIRDLTSVQG VRENSLIGYG LVVGLDGTGD QTTQTPFTTQ TLNNMLSQLG ITVPTGTNMQ LKNVAAVMV TASYPPFARQ GQTIDVVVSS MGNAKSLRGG TLLMTPLKGV DSQVYALAQG NILVGGAGAS AGGSSVQVNQ L NGGRITNG AIIERELPTQ FGAGNTINLQ LNDEDFTMAQ QITDAINRAR GYGSATALDA RTVQVRVPSG NSSQVRFLAD IQ NMEVNVT PQDAKVVINS RTGSVVMNRE VTLDSCAVAQ GNLSVTVNRQ LNVNQPNTPF GGGQTVVTPQ TQIDLRQSGG SLQ SVRSSA NLNSVVRALN ALGATPMDLM SILQSMQSAG CLRAKLEII

UniProtKB: Flagellar P-ring protein

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
11.7 mMTris-HCltris(hydroxymethyl)aminomethane hydrochloride
4.17 mMEDTAethylenediaminetetraacetic acid
0.083 % v/vTX-100octylphenol ethoxylate
25.0 mMNaClsodium chloride
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: GOLD / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 180 sec. / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Blot time: 4 Blot force: 10 Wait time: 30 Blot total: 1 Drain time: 2.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: TFS Selectris / エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 1.8 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

粒子像選択選択した数: 46058 / 詳細: Particles were manually picked using cryoSPARC
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C26 (26回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.75 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1) / 使用した粒子像数: 24190
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 4.1.1)
最終 3次元分類クラス数: 2
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7cbl


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8wht:
Cryo-EM structure of the LP ring within the flagellar motor-hook complex in the CW state

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る