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万見
- EMDB-3681: Full-length complex of S.cerevisiae MCM in ATPgS-bound state. -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3681
タイトルFull-length complex of S.cerevisiae MCM in ATPgS-bound state.
マップデータ
試料
  • 複合体: Full-length yeast MCM complex in ATPgS-bound state.
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 20.4 Å
データ登録者He J / Frigola J / Kinkelin K / Pye VE / Renault L / Douglas M / Remus D / Cherepanov P / Costa A / Diffley JFX
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2017
タイトル: Cdt1 stabilizes an open MCM ring for helicase loading.
著者: Jordi Frigola / Jun He / Kerstin Kinkelin / Valerie E Pye / Ludovic Renault / Max E Douglas / Dirk Remus / Peter Cherepanov / Alessandro Costa / John F X Diffley /
要旨: ORC, Cdc6 and Cdt1 act together to load hexameric MCM, the motor of the eukaryotic replicative helicase, into double hexamers at replication origins. Here we show that Cdt1 interacts with MCM ...ORC, Cdc6 and Cdt1 act together to load hexameric MCM, the motor of the eukaryotic replicative helicase, into double hexamers at replication origins. Here we show that Cdt1 interacts with MCM subunits Mcm2, 4 and 6, which both destabilizes the Mcm2-5 interface and inhibits MCM ATPase activity. Using X-ray crystallography, we show that Cdt1 contains two winged-helix domains in the C-terminal half of the protein and a catalytically inactive dioxygenase-related N-terminal domain, which is important for MCM loading, but not for subsequent replication. We used these structures together with single-particle electron microscopy to generate three-dimensional models of MCM complexes. These show that Cdt1 stabilizes MCM in a left-handed spiral open at the Mcm2-5 gate. We propose that Cdt1 acts as a brace, holding MCM open for DNA entry and bound to ATP until ORC-Cdc6 triggers ATP hydrolysis by MCM, promoting both Cdt1 ejection and MCM ring closure.
履歴
登録2017年4月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年6月14日-
マップ公開2017年7月5日-
更新2017年7月5日-
現状2017年7月5日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.055
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3681.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3681.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
2.7 Å/pix.
x 128 pix.
= 345.6 Å		2.7 Å/pix.
x 128 pix.
= 345.6 Å		2.7 Å/pix.
x 128 pix.
= 345.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.7 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.055 / ムービー #1: 0.055
最小 - 最大-0.11936737 - 0.25244936
平均 (標準偏差)-0.00076460984 (±0.016734218)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ128128128
Spacing128128128
セルA=B=C: 345.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.72.72.7
M x/y/z128128128
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z345.600345.600345.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS128128128
D min/max/mean-0.1190.252-0.001

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Full-length yeast MCM complex in ATPgS-bound state.

全体名称: Full-length yeast MCM complex in ATPgS-bound state.
要素
  • 複合体: Full-length yeast MCM complex in ATPgS-bound state.

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超分子 #1: Full-length yeast MCM complex in ATPgS-bound state.

超分子名称: Full-length yeast MCM complex in ATPgS-bound state. / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.6
染色タイプ: NEGATIVE / 材質: Uranyl formate

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 2100
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: LAB6
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 20.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 41013
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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