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万見
- EMDB-3669: Closed dimer (C1) of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3669
タイトルClosed dimer (C1) of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
マップデータClosed dimer (C1) of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM
キーワードPIKK / kinase / DNA-repair / HEAT-repeats / SIGNALING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / cellular response to nitrosative stress / negative regulation of telomere capping / Sensing of DNA Double Strand Breaks / establishment of protein-containing complex localization to telomere / peptidyl-serine autophosphorylation / meiotic telomere clustering / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / pre-B cell allelic exclusion ...establishment of RNA localization to telomere / positive regulation of telomerase catalytic core complex assembly / cellular response to nitrosative stress / negative regulation of telomere capping / Sensing of DNA Double Strand Breaks / establishment of protein-containing complex localization to telomere / peptidyl-serine autophosphorylation / meiotic telomere clustering / positive regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / pre-B cell allelic exclusion / DNA-dependent protein kinase activity / histone mRNA catabolic process / male meiotic nuclear division / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / histone H2AXS139 kinase activity / regulation of telomere maintenance via telomerase / female meiotic nuclear division / lipoprotein catabolic process / DNA double-strand break processing / regulation of autophagosome assembly / cellular response to X-ray / V(D)J recombination / pexophagy / oocyte development / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / reciprocal meiotic recombination / DNA repair complex / positive regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / response to ionizing radiation / negative regulation of B cell proliferation / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / positive regulation of double-strand break repair / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / cellular response to stress / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / peroxisomal matrix / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / replicative senescence / signal transduction in response to DNA damage / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / somitogenesis / ovarian follicle development / regulation of cellular response to heat / cellular response to retinoic acid / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / telomere maintenance / positive regulation of cell adhesion / Pexophagy / DNA damage checkpoint signaling / thymus development / regulation of signal transduction by p53 class mediator / post-embryonic development / determination of adult lifespan / cellular response to reactive oxygen species / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Stabilization of p53 / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / cellular response to gamma radiation / double-strand break repair via homologous recombination / G2/M DNA damage checkpoint / brain development / Regulation of TP53 Activity through Methylation / HDR through Homologous Recombination (HRR) / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / double-strand break repair via nonhomologous end joining / Meiotic recombination / spindle / multicellular organism growth / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / cellular senescence / Regulation of TP53 Degradation / double-strand break repair / positive regulation of neuron apoptotic process / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromosome / site of double-strand break / heart development / protein autophosphorylation / Processing of DNA double-strand break ends / neuron apoptotic process / regulation of apoptotic process / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / regulation of autophagy / positive regulation of cell migration
類似検索 - 分子機能
Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain ...Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Serine/threonine-protein kinase ATM, plant / ATM, catalytic domain / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / Telomere-length maintenance and DNA damage repair / FATC domain / PIK-related kinase, FAT / FAT domain / FATC / FATC domain / PIK-related kinase / FAT domain profile. / FATC domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Armadillo-type fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine-protein kinase ATM
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.7 Å
データ登録者Baretic D / Pollard HK
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_U105184308 英国
LMB/AstraZenecaMC_A024-5PF9H 英国
引用ジャーナル: Sci Adv / 年: 2017
タイトル: Structures of closed and open conformations of dimeric human ATM.
著者: Domagoj Baretić / Hannah K Pollard / David I Fisher / Christopher M Johnson / Balaji Santhanam / Caroline M Truman / Tomas Kouba / Alan R Fersht / Christopher Phillips / Roger L Williams /
要旨: ATM (ataxia-telangiectasia mutated) is a phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) best known for its role in DNA damage response. ATM also functions in oxidative stress response, ...ATM (ataxia-telangiectasia mutated) is a phosphatidylinositol 3-kinase-related protein kinase (PIKK) best known for its role in DNA damage response. ATM also functions in oxidative stress response, insulin signaling, and neurogenesis. Our electron cryomicroscopy (cryo-EM) suggests that human ATM is in a dynamic equilibrium between closed and open dimers. In the closed state, the PIKK regulatory domain blocks the peptide substrate-binding site, suggesting that this conformation may represent an inactive or basally active enzyme. The active site is held in this closed conformation by interaction with a long helical hairpin in the TRD3 (tetratricopeptide repeats domain 3) domain of the symmetry-related molecule. The open dimer has two protomers with only a limited contact interface, and it lacks the intermolecular interactions that block the peptide-binding site in the closed dimer. This suggests that the open conformation may be more active. The ATM structure shows the detailed topology of the regulator-interacting N-terminal helical solenoid. The ATM conformational dynamics shown by the structures represent an important step in understanding the enzyme regulation.
履歴
登録2017年4月13日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年4月26日-
マップ公開2017年5月17日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5np0
  • 表面レベル: 0.035
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3669.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3669.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Closed dimer (C1) of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.43 Å/pix.
x 300 pix.
= 429. Å		1.43 Å/pix.
x 300 pix.
= 429. Å		1.43 Å/pix.
x 300 pix.
= 429. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.43 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.028897868 - 0.09947639
平均 (標準偏差)-0.0000113511205 (±0.0042891996)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 428.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.431.431.43
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z429.000429.000429.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-0.0290.099-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase

全体名称: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
    • タンパク質・ペプチド: Serine-protein kinase ATM

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超分子 #1: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase

超分子名称: Dimeric human ATM (Ataxia telangiectasia mutated) kinase
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / 詳細: homodimer
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 705 KDa

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分子 #1: Serine-protein kinase ATM

分子名称: Serine-protein kinase ATM / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: non-specific serine/threonine protein kinase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 352.393969 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MDYKDDDDKH MSLVLNDLLI CCRQLEHDRA TERKKEVEKF KRLIRDPETI KHLDRHSDSK QGKYLNWDAV FRFLQKYIQK ETECLRIAK PNVSASTQAS RQKKMQEISS LVKYFIKCAN RRAPRLKCQE LLNYIMDTVK DSSNGAIYGA DCSNILLKDI L SVRKYWCE ...文字列:
MDYKDDDDKH MSLVLNDLLI CCRQLEHDRA TERKKEVEKF KRLIRDPETI KHLDRHSDSK QGKYLNWDAV FRFLQKYIQK ETECLRIAK PNVSASTQAS RQKKMQEISS LVKYFIKCAN RRAPRLKCQE LLNYIMDTVK DSSNGAIYGA DCSNILLKDI L SVRKYWCE ISQQQWLELF SVYFRLYLKP SQDVHRVLVA RIIHAVTKGC CSQTDGLNSK FLDFFSKAIQ CARQEKSSSG LN HILAALT IFLKTLAVNF RIRVCELGDE ILPTLLYIWT QHRLNDSLKE VIIELFQLQI YIHHPKGAKT QEKGAYESTK WRS ILYNLY DLLVNEISHI GSRGKYSSGF RNIAVKENLI ELMADICHQV FNEDTRSLEI SQSYTTTQRE SSDYSVPCKR KKIE LGWEV IKDHLQKSQN DFDLVPWLQI ATQLISKYPA SLPNCELSPL LMILSQLLPQ QRHGERTPYV LRCLTEVALC QDKRS NLES SQKSDLLKLW NKIWCITFRG ISSEQIQAEN FGLLGAIIQG SLVEVDREFW KLFTGSACRP SCPAVCCLTL ALTTSI VPG TVKMGIEQNM CEVNRSFSLK ESIMKWLLFY QLEGDLENST EVPPILHSNF PHLVLEKILV SLTMKNCKAA MNFFQSV PE CEHHQKDKEE LSFSEVEELF LQTTFDKMDF LTIVRECGIE KHQSSIGFSV HQNLKESLDR CLLGLSEQLL NNYSSEIT N SETLVRCSRL LVGVLGCYCY MGVIAEEEAY KSELFQKAKS LMQCAGESIT LFKNKTNEEF RIGSLRNMMQ LCTRCLSNC TKKSPNKIAS GFFLRLLTSK LMNDIADICK SLASFIKKPF DRGEVESMED DTNGNLMEVE DQSSMNLFND YPDSSVSDAN EPGESQSTI GAINPLAEEY LSKQDLLFLD MLKFLCLCVT TAQTNTVSFR AADIRRKLLM LIDSSTLEPT KSLHLHMYLM L LKELPGEE YPLPMEDVLE LLKPLSNVCS LYRRDQDVCK TILNHVLHVV KNLGQSNMDS ENTRDAQGQF LTVIGAFWHL TK ERKYIFS VRMALVNCLK TLLEADPYSK WAILNVMGKD FPVNEVFTQF LADNHHQVRM LAAESINRLF QDTKGDSSRL LKA LPLKLQ QTAFENAYLK AQEGMREMSH SAENPETLDE IYNRKSVLLT LIAVVLSCSP ICEKQALFAL CKSVKENGLE PHLV KKVLE KVSETFGYRR LEDFMASHLD YLVLEWLNLQ DTEYNLSSFP FILLNYTNIE DFYRSCYKVL IPHLVIRSHF DEVKS IANQ IQEDWKSLLT DCFPKILVNI LPYFAYEGTR DSGMAQQRET ATKVYDMLKS ENLLGKQIDH LFISNLPEIV VELLMT LHE PANSSASQST DLCDFSGDLD PAPNPPHFPS HVIKATFAYI SNCHKTKLKS ILEILSKSPD SYQKILLAIC EQAAETN NV YKKHRILKIY HLFVSLLLKD IKSGLGGAWA FVLRDVIYTL IHYINQRPSC IMDVSLRSFS LCCDLLSQVC QTAVTYCK D ALENHLHVIV GTLIPLVYEQ VEVQKQVLDL LKYLVIDNKD NENLYITIKL LDPFPDHVVF KDLRITQQKI KYSRGPFSL LEEINHFLSV SVYDALPLTR LEGLKDLRRQ LELHKDQMVD IMRASQDNPQ DGIMVKLVVN LLQLSKMAIN HTGEKEVLEA VGSCLGEVG PIDFSTIAIQ HSKDASYTKA LKLFEDKELQ WTFIMLTYLN NTLVEDCVKV RSAAVTCLKN ILATKTGHSF W EIYKMTTD PMLAYLQPFR TSRKKFLEVP RFDKENPFEG LDDINLWIPL SENHDIWIKT LTCAFLDSGG TKCEILQLLK PM CEVKTDF CQTVLPYLIH DILLQDTNES WRNLLSTHVQ GFFTSCLRHF SQTSRSTTPA NLDSESEHFF RCCLDKKSQR TML AVVDYM RRQKRPSSGT IFNDAFWLDL NYLEVAKVAQ SCAAHFTALL YAEIYADKKS MDDQEKRSLA FEEGSQSTTI SSLS EKSKE ETGISLQDLL LEIYRSIGEP DSLYGCGGGK MLQPITRLRT YEHEAMWGKA LVTYDLETAI PSSTRQAGII QALQN LGLC HILSVYLKGL DYENKDWCPE LEELHYQAAW RNMQWDHCTS VSKEVEGTSY HESLYNALQS LRDREFSTFY ESLKYA RVK EVEEMCKRSL ESVYSLYPTL SRLQAIGELE SIGELFSRSV THRQLSEVYI KWQKHSQLLK DSDFSFQEPI MALRTVI LE ILMEKEMDNS QRECIKDILT KHLVELSILA RTFKNTQLPE RAIFQIKQYN SVSCGVSEWQ LEEAQVFWAK KEQSLALS I LKQMIKKLDA SCAANNPSLK LTYTECLRVC GNWLAETCLE NPAVIMQTYL EKAVEVAGNY DGESSDELRN GKMKAFLSL ARFSDTQYQR IENYMKSSEF ENKQALLKRA KEEVGLLREH KIQTNRYTVK VQRELELDEL ALRALKEDRK RFLCKAVENY INCLLSGEE HDMWVFRLCS LWLENSGVSE VNGMMKRDGM KIPTYKFLPL MYQLAARMGT KMMGGLGFHE VLNNLISRIS M DHPHHTLF IILALANANR DEFLTKPEVA RRSRITKNVP KQSSQLDEDR TEAANRIICT IRSRRPQMVR SVEALCDAYI IL ANLDATQ WKTQRKGINI PADQPITKLK NLEDVVVPTM EIKVDHTGEY GNLVTIQSFK AEFRLAGGVN LPKIIDCVGS DGK ERRQLV KGRDDLRQDA VMQQVFQMCN TLLQRNTETR KRKLTICTYK VVPLSQRSGV LEWCTGTVPI GEFLVNNEDG AHKR YRPND FSAFQCQKKM MEVQKKSFEE KYEVFMDVCQ NFQPVFRYFC MEKFLDPAIW FEKRLAYTRS VATSSIVGYI LGLGD RHVQ NILINEQSAE LVHIDLGVAF EQGKILPTPE TVPFRLTRDI VDGMGITGVE GVFRRCCEKT MEVMRNSQET LLTIVE VLL YDPLFDWTMN PLKALYLQQR PEDETELHPT LNADDQECKR NLSDIDQSFN KVAERVLMRL QEKLKGVEEG TVLSVGG QV NLLIQQAIDP KNLSRLFPGW KAWV

UniProtKB: Serine-protein kinase ATM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.6 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度名称式
25.0 mMHEPES pH 7.5
25.0 mMTris pH 8.8
150.0 mMsodium chlorideNaCl
0.01 %Tween 20
2.0 mMTCEP
グリッドモデル: Quantifoil, UltrAuFoil, R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277.15 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 詳細: 3 uL of sample/grid blotted for 12 s.
詳細N-terminally FLAG-tagged ATM kinase was purified by affinity chromatography (anti-FLAG), overnight dialysis and gel-filtration. The sample was flash-frozen in liquid nitrogen until used for cryo-EM.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80.15 K
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF
エネルギーフィルター - エネルギー下限: 0 eV
エネルギーフィルター - エネルギー上限: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-20 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 2720 / 平均露光時間: 0.8 sec. / 平均電子線量: 2.1 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 倍率（補正後）: 35714 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.5 µm / 倍率（公称値）: 97902
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 371671
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: Experimental images were used to generate the initial model in EMAN2.
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 5.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 25315
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4jsp


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
詳細: building de novo the structure of ATM N-solenoid and modelling of the ATM FATKIN (using mTOR FATKIN PDB:4JSP)
精密化空間: REAL
得られたモデル

PDB-5np0:
Closed dimer of human ATM (Ataxia telangiectasia mutated)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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