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- EMDB-35909: Cryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35909
タイトルCryo-EM structure of Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in complex with bedaquiline(BDQ)
マップデータ
試料
  • 複合体: Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in complex with bedaquiline(BDQ)
    • タンパク質・ペプチド: x 8種
  • リガンド: x 4種
キーワードATP synthase / Mycobacterium tuberculosis / cryo-EM / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / peptidoglycan-based cell wall / ADP binding / hydrolase activity ...proton motive force-driven plasma membrane ATP synthesis / proton motive force-driven ATP synthesis / proton-transporting two-sector ATPase complex, proton-transporting domain / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATP synthase complex / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / peptidoglycan-based cell wall / ADP binding / hydrolase activity / lipid binding / ATP hydrolysis activity / extracellular region / ATP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site ...ATP synthase, F0 complex, subunit b, bacterial / F-type ATP synthase subunit B-like, membrane domain superfamily / : / ATP synthase, F0 complex, subunit A, bacterial/chloroplast / ATP synthase, F0 complex, subunit b/b', bacterial/chloroplast / ATP synthase B/B' CF(0) / ATP synthase, F0 complex, subunit C, bacterial/chloroplast / F1F0 ATP synthase OSCP/delta subunit, N-terminal domain superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit A / ATP synthase, F0 complex, subunit A, active site / ATP synthase, F0 complex, subunit A superfamily / ATP synthase A chain / ATP synthase a subunit signature. / ATPase, OSCP/delta subunit / ATP synthase delta (OSCP) subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / ATP synthase, F0 complex, subunit C / F1F0 ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase, F0 complex, subunit C, DCCD-binding site / ATP synthase c subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit conserved site / ATP synthase gamma subunit signature. / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit / ATP synthase, F1 complex, gamma subunit superfamily / ATP synthase / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / V-ATPase proteolipid subunit C-like domain / F/V-ATP synthase subunit C superfamily / ATP synthase subunit C / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit b / ATP synthase subunit c / ATP synthase subunit a / Multifunctional fusion protein / ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit alpha / ATP synthase gamma chain / ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.58 Å
データ登録者Zhang Y / Lai Y / Liu F / Rao Z / Gong H
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81520108019 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32100976 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)82222042 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2024
タイトル: Inhibition of M. tuberculosis and human ATP synthase by BDQ and TBAJ-587.
著者: Yuying Zhang / Yuezheng Lai / Shan Zhou / Ting Ran / Yue Zhang / Ziqing Zhao / Ziyan Feng / Long Yu / Jinxu Xu / Kun Shi / Jianyun Wang / Yu Pang / Liang Li / Hongming Chen / Luke W Guddat / ...著者: Yuying Zhang / Yuezheng Lai / Shan Zhou / Ting Ran / Yue Zhang / Ziqing Zhao / Ziyan Feng / Long Yu / Jinxu Xu / Kun Shi / Jianyun Wang / Yu Pang / Liang Li / Hongming Chen / Luke W Guddat / Yan Gao / Fengjiang Liu / Zihe Rao / Hongri Gong /
要旨: Bedaquiline (BDQ), a first-in-class diarylquinoline anti-tuberculosis drug, and its analogue, TBAJ-587, prevent the growth and proliferation of Mycobacterium tuberculosis by inhibiting ATP synthase. ...Bedaquiline (BDQ), a first-in-class diarylquinoline anti-tuberculosis drug, and its analogue, TBAJ-587, prevent the growth and proliferation of Mycobacterium tuberculosis by inhibiting ATP synthase. However, BDQ also inhibits human ATP synthase. At present, how these compounds interact with either M. tuberculosis ATP synthase or human ATP synthase is unclear. Here we present cryogenic electron microscopy structures of M. tuberculosis ATP synthase with and without BDQ and TBAJ-587 bound, and human ATP synthase bound to BDQ. The two inhibitors interact with subunit a and the c-ring at the leading site, c-only sites and lagging site in M. tuberculosis ATP synthase, showing that BDQ and TBAJ-587 have similar modes of action. The quinolinyl and dimethylamino units of the compounds make extensive contacts with the protein. The structure of human ATP synthase in complex with BDQ reveals that the BDQ-binding site is similar to that observed for the leading site in M. tuberculosis ATP synthase, and that the quinolinyl unit also interacts extensively with the human enzyme. This study will improve researchers' understanding of the similarities and differences between human ATP synthase and M. tuberculosis ATP synthase in terms of the mode of BDQ binding, and will allow the rational design of novel diarylquinolines as anti-tuberculosis drugs.
履歴
登録2023年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2024年5月22日-
マップ公開2024年5月22日-
更新2024年8月21日-
現状2024年8月21日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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添付画像

emd_35909.png

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35909.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 512 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
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0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 373.76 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 373.76 Å		0.73 Å/pix.
x 512 pix.
= 373.76 Å

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ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.73 Å
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ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5.6
最小 - 最大-22.616346 - 42.036003000000001
平均 (標準偏差)0.009829542 (±1.1153575)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZYX
Origin000
サイズ512512512
Spacing512512512
セルA=B=C: 373.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in complex with bedaquili...

全体名称: Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in complex with bedaquiline(BDQ)
要素
  • 複合体: Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in complex with bedaquiline(BDQ)
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit a
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit beta
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase gamma chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase epsilon chain
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit c
    • タンパク質・ペプチド: ATP synthase subunit b
    • タンパク質・ペプチド: Multifunctional fusion protein
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: Bedaquiline

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超分子 #1: Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in complex with bedaquili...

超分子名称: Mycobacterium tuberculosis ATP synthase in complex with bedaquiline(BDQ)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)

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分子 #1: ATP synthase subunit a

分子名称: ATP synthase subunit a / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 27.488436 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MTETILAAQI EVGEHHTATW LGMTVNTDTV LSTAIAGLIV IALAFYLRAK VTSTDVPGGV QLFFEAITIQ MRNQVESAIG MRIAPFVLP LAVTIFVFIL ISNWLAVLPV QYTDKHGHTT ELLKSAAADI NYVLALALFV FVCYHTAGIW RRGIVGHPIK L LKGHVTLL ...文字列:
MTETILAAQI EVGEHHTATW LGMTVNTDTV LSTAIAGLIV IALAFYLRAK VTSTDVPGGV QLFFEAITIQ MRNQVESAIG MRIAPFVLP LAVTIFVFIL ISNWLAVLPV QYTDKHGHTT ELLKSAAADI NYVLALALFV FVCYHTAGIW RRGIVGHPIK L LKGHVTLL APINLVEEVA KPISLSLRLF GNIFAGGILV ALIALFPPYI MWAPNAIWKA FDLFVGAIQA FIFALLTILY FS QAMELEE EHH

UniProtKB: ATP synthase subunit a

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分子 #2: ATP synthase subunit alpha

分子名称: ATP synthase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 59.35807 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MAELTIPADD IQSAIEEYVS SFTADTSREE VGTVVDAGDG IAHVEGLPSV MTQELLEFPG GILGVALNLD EHSVGAVILG DFENIEEGQ QVKRTGEVLS VPVGDGFLGR VVNPLGQPID GRGDVDSDTR RALELQAPSV VHRQGVKEPL QTGIKAIDAM T PIGRGQRQ ...文字列:
MAELTIPADD IQSAIEEYVS SFTADTSREE VGTVVDAGDG IAHVEGLPSV MTQELLEFPG GILGVALNLD EHSVGAVILG DFENIEEGQ QVKRTGEVLS VPVGDGFLGR VVNPLGQPID GRGDVDSDTR RALELQAPSV VHRQGVKEPL QTGIKAIDAM T PIGRGQRQ LIIGDRKTGK TAVCVDTILN QRQNWESGDP KKQVRCVYVA IGQKGTTIAA VRRTLEEGGA MDYTTIVAAA AS ESAGFKW LAPYTGSAIA QHWMYEGKHV LIIFDDLTKQ AEAYRAISLL LRRPPGREAY PGDVFYLHSR LLERCAKLSD DLG GGSLTG LPIIETKAND ISAYIPTNVI SITDGQCFLE TDLFNQGVRP AINVGVSVSR VGGAAQIKAM KEVAGSLRLD LSQY RELEA FAAFASDLDA ASKAQLERGA RLVELLKQPQ SQPMPVEEQV VSIFLGTGGH LDSVPVEDVR RFETELLDHM RASEE EILT EIRDSQKLTE EAADKLTEVI KNFKKGFAAT GGGSVVPDEH VEALDEDKLA KEAVKVKKPA PKKKK

UniProtKB: ATP synthase subunit alpha

+
分子 #3: ATP synthase subunit beta

分子名称: ATP synthase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO / EC番号: H+-transporting two-sector ATPase
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 53.150934 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MTTTAEKTDR PGKPGSSDTS GRVVRVTGPV VDVEFPRGSI PELFNALHAE ITFESLAKTL TLEVAQHLGD NLVRTISLQP TDGLVRGVE VIDTGRSISV PVGEGVKGHV FNALGDCLDE PGYGEKFEHW SIHRKPPAFE ELEPRTEMLE TGLKVVDLLT P YVRGGKIA ...文字列:
MTTTAEKTDR PGKPGSSDTS GRVVRVTGPV VDVEFPRGSI PELFNALHAE ITFESLAKTL TLEVAQHLGD NLVRTISLQP TDGLVRGVE VIDTGRSISV PVGEGVKGHV FNALGDCLDE PGYGEKFEHW SIHRKPPAFE ELEPRTEMLE TGLKVVDLLT P YVRGGKIA LFGGAGVGKT VLIQEMINRI ARNFGGTSVF AGVGERTREG NDLWVELAEA NVLKDTALVF GQMDEPPGTR MR VALSALT MAEWFRDEQG QDVLLFIDNI FRFTQAGSEV STLLGRMPSA VGYQPTLADE MGELQERITS TRGRSITSMQ AVY VPADDY TDPAPATTFA HLDATTELSR AVFSKGIFPA VDPLASSSTI LDPSVVGDEH YRVAQEVIRI LQRYKDLQDI IAIL GIDEL SEEDKQLVNR ARRIERFLSQ NMMAAEQFTG QPGSTVPVKE TIEAFDRLCK GDFDHVPEQA FFLIGGLDDL AKKAE SLGA KL

UniProtKB: ATP synthase subunit beta

+
分子 #4: ATP synthase gamma chain

分子名称: ATP synthase gamma chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 33.929332 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MAATLRELRG RIRSAGSIKK ITKAQELIAT SRIARAQARL ESARPYAFEI TRMLTTLAAE AALDHPLLVE RPEPKRAGVL VVSSDRGLC GAYNANIFRR SEELFSLLRE AGKQPVLYVV GRKAQNYYSF RNWNITESWM GFSEQPTYEN AAEIASTLVD A FLLGTDNG ...文字列:
MAATLRELRG RIRSAGSIKK ITKAQELIAT SRIARAQARL ESARPYAFEI TRMLTTLAAE AALDHPLLVE RPEPKRAGVL VVSSDRGLC GAYNANIFRR SEELFSLLRE AGKQPVLYVV GRKAQNYYSF RNWNITESWM GFSEQPTYEN AAEIASTLVD A FLLGTDNG EDQRSDSGEG VDELHIVYTE FKSMLSQSAE AHRIAPMVVE YVEEDIGPRT LYSFEPDATM LFESLLPRYL TT RVYAALL ESAASELASR QRAMKSATDN ADDLIKALTL MANRERQAQI TQEISEIVGG ANALAEAR

UniProtKB: ATP synthase gamma chain

+
分子 #5: ATP synthase epsilon chain

分子名称: ATP synthase epsilon chain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 13.149744 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列:
MAELNVEIVA VDRNIWSGTA KFLFTRTTVG EIGILPRHIP LVAQLVDDAM VRVEREGEKD LRIAVDGGFL SVTEEGVSIL AESAEFESE IDEAAAKQDS ESDDPRIAAR GRARLRAVGA ID

UniProtKB: ATP synthase epsilon chain

+
分子 #6: ATP synthase subunit c

分子名称: ATP synthase subunit c / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 9 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 8.058423 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列:
MDPTIAAGAL IGGGLIMAGG AIGAGIGDGV AGNALISGVA RQPEAQGRLF TPFFITVGLV EAAYFINLAF MALFVFATPV K

UniProtKB: ATP synthase subunit c

+
分子 #7: ATP synthase subunit b

分子名称: ATP synthase subunit b / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 18.345771 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列:
MGEVSAIVLA ASQAAEEGGE SSNFLIPNGT FFVVLAIFLV VLAVIGTFVV PPILKVLRER DAMVAKTLAD NKKSDEQFAA AQADYDEAM TEARVQASSL RDNARADGRK VIEDARVRAE QQVASTLQTA HEQLKRERDA VELDLRAHVG TMSATLASRI L GVDLTASA ATR

UniProtKB: ATP synthase subunit b

+
分子 #8: Multifunctional fusion protein

分子名称: Multifunctional fusion protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
分子量理論値: 48.866648 KDa
組換発現生物種: Mycolicibacterium smegmatis (バクテリア)
配列文字列: MSTFIGQLFG FAVIVYLVWR FIVPLVGRLM SARQDTVRQQ LADAAAAADR LAEASQAHTK ALEDAKSEAH RVVEEARTDA ERIAEQLEA QADVEAERIK MQGARQVDLI RAQLTRQLRL ELGHESVRQA RELVRNHVAD QAQQSATVDR FLDQLDAMAP A TADVDYPL ...文字列:
MSTFIGQLFG FAVIVYLVWR FIVPLVGRLM SARQDTVRQQ LADAAAAADR LAEASQAHTK ALEDAKSEAH RVVEEARTDA ERIAEQLEA QADVEAERIK MQGARQVDLI RAQLTRQLRL ELGHESVRQA RELVRNHVAD QAQQSATVDR FLDQLDAMAP A TADVDYPL LAKMRSASRR ALTSLVDWFG TMAQDLDHQG LTTLAGELVS VARLLDREAV VTRYLTVPAE DATPRIRLIE RL VSGKVGA PTLEVLRTAV SKRWSANSDL IDAIEHVSRQ ALLELAERAG QVDEVEDQLF RFSRILDVQP RLAILLGDCA VPA EGRVRL LRKVLERADS TVNPVVVALL SHTVELLRGQ AVEEAVLFLA EVAVARRGEI VAQVGAAAEL SDAQRTRLTE VLSR IYGHP VTVQLHIDAA LLGGLSIAVG DEVIDGTLSS RLAAAEARLP D

UniProtKB: Multifunctional fusion protein

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 3 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #10: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 5 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #11: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 2 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

+
分子 #12: Bedaquiline

分子名称: Bedaquiline / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 7 / 式: BQ1
分子量理論値: 555.505 Da
Chemical component information

ChemComp-BQ1:
Bedaquiline / 抗生剤*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: AlphaFold
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.58 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 96592
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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