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- EMDB-35280: The focused refinement of CCT4-PhLP2A from TRiC-PhLP2A complex in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-35280
タイトルThe focused refinement of CCT4-PhLP2A from TRiC-PhLP2A complex in the open state
マップデータA focused refined map of CCT4-PhLP2A
試料
  • 複合体: Complex of human TRiC/CCT-PhLP2A
    • 複合体: T-complex protein 1 subunit delta from human TRiC/CCT complex
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit delta
    • 複合体: PhLP2A (PDCL3)
      • タンパク質・ペプチド: Phosducin-like protein 3
キーワードchaperonin complex / CHAPERONE / cochaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of chaperone-mediated protein folding / perinucleolar compartment / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body ...negative regulation of chaperone-mediated protein folding / perinucleolar compartment / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / positive regulation of protein localization to Cajal body / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / binding of sperm to zona pellucida / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / Folding of actin by CCT/TriC / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / vascular endothelial growth factor receptor 2 binding / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / : / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of endothelial cell proliferation / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / positive regulation of angiogenesis / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / cell body / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / microtubule / protein stabilization / centrosome / positive regulation of gene expression / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, delta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) ...: / Phosducin, thioredoxin-like domain / Phosducin / T-complex protein 1, delta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / : / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
T-complex protein 1 subunit delta / Phosducin-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.22 Å
データ登録者Roh SH / Park J / Kim H / Lim S
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2024
タイトル: A structural vista of phosducin-like PhLP2A-chaperonin TRiC cooperation during the ATP-driven folding cycle.
著者: Junsun Park / Hyunmin Kim / Daniel Gestaut / Seyeon Lim / Kwadwo A Opoku-Nsiah / Alexander Leitner / Judith Frydman / Soung-Hun Roh /
要旨: Proper cellular proteostasis, essential for viability, requires a network of chaperones and cochaperones. ATP-dependent chaperonin TRiC/CCT partners with cochaperones prefoldin (PFD) and phosducin- ...Proper cellular proteostasis, essential for viability, requires a network of chaperones and cochaperones. ATP-dependent chaperonin TRiC/CCT partners with cochaperones prefoldin (PFD) and phosducin-like proteins (PhLPs) to facilitate folding of essential eukaryotic proteins. Using cryoEM and biochemical analyses, we determine the ATP-driven cycle of TRiC-PFD-PhLP2A interaction. PhLP2A binds to open apo-TRiC through polyvalent domain-specific contacts with its chamber's equatorial and apical regions. PhLP2A N-terminal H3-domain binding to subunits CCT3/4 apical domains displace PFD from TRiC. ATP-induced TRiC closure rearranges the contacts of PhLP2A domains within the closed chamber. In the presence of substrate, actin and PhLP2A segregate into opposing chambers, each binding to positively charged inner surface residues from CCT1/3/6/8. Notably, actin induces a conformational change in PhLP2A, causing its N-terminal helices to extend across the inter-ring interface to directly contact a hydrophobic groove in actin. Our findings reveal an ATP-driven PhLP2A structural rearrangement cycle within the TRiC chamber to facilitate folding.
履歴
登録2023年2月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年12月20日-
マップ公開2023年12月20日-
更新2024年5月8日-
現状2024年5月8日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_35280.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_35280.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A focused refined map of CCT4-PhLP2A
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 361.6 Å		1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 361.6 Å		1.13 Å/pix.
x 320 pix.
= 361.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.13 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.616
最小 - 最大-4.2455406 - 6.842855
平均 (標準偏差)0.0032142631 (±0.059223834)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 361.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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ハーフマップ: A focused refined half map of CCT4-PhLP2A

ファイルemd_35280_half_map_1.map
注釈A focused refined half map of CCT4-PhLP2A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: A focused refined half map of CCT4-PhLP2A

ファイルemd_35280_half_map_2.map
注釈A focused refined half map of CCT4-PhLP2A
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of human TRiC/CCT-PhLP2A

全体名称: Complex of human TRiC/CCT-PhLP2A
要素
  • 複合体: Complex of human TRiC/CCT-PhLP2A
    • 複合体: T-complex protein 1 subunit delta from human TRiC/CCT complex
      • タンパク質・ペプチド: T-complex protein 1 subunit delta
    • 複合体: PhLP2A (PDCL3)
      • タンパク質・ペプチド: Phosducin-like protein 3

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超分子 #1: Complex of human TRiC/CCT-PhLP2A

超分子名称: Complex of human TRiC/CCT-PhLP2A / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
分子量理論値: 1 MDa

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超分子 #2: T-complex protein 1 subunit delta from human TRiC/CCT complex

超分子名称: T-complex protein 1 subunit delta from human TRiC/CCT complex
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: PhLP2A (PDCL3)

超分子名称: PhLP2A (PDCL3) / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: T-complex protein 1 subunit delta

分子名称: T-complex protein 1 subunit delta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 57.996113 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MPENVAPRSG ATAGAAGGRG KGAYQDRDKP AQIRFSNISA AKAVADAIRT SLGPKGMDKM IQDGKGDVTI TNDGATILKQ MQVLHPAAR MLVELSKAQD IEAGDGTTSV VIIAGSLLDS CTKLLQKGIH PTIISESFQK ALEKGIEILT DMSRPVELSD R ETLLNSAT ...文字列:
MPENVAPRSG ATAGAAGGRG KGAYQDRDKP AQIRFSNISA AKAVADAIRT SLGPKGMDKM IQDGKGDVTI TNDGATILKQ MQVLHPAAR MLVELSKAQD IEAGDGTTSV VIIAGSLLDS CTKLLQKGIH PTIISESFQK ALEKGIEILT DMSRPVELSD R ETLLNSAT TSLNSKVVSQ YSSLLSPMSV NAVMKVIDPA TATSVDLRDI KIVKKLGGTI DDCELVEGLV LTQKVSNSGI TR VEKAKIG LIQFCLSAPK TDMDNQIVVS DYAQMDRVLR EERAYILNLV KQIKKTGCNV LLIQKSILRD ALSDLALHFL NKM KIMVIK DIEREDIEFI CKTIGTKPVA HIDQFTADML GSAELAEEVN LNGSGKLLKI TGCASPGKTV TIVVRGSNKL VIEE AERSI HDALCVIRCL VKKRALIAGG GAPEIELALR LTEYSRTLSG MESYCVRAFA DAMEVIPSTL AENAGLNPIS TVTEL RNRH AQGEKTAGIN VRKGGISNIL EELVVQPLLV SVSALTLATE TVRSILKIDD VVNTR

UniProtKB: T-complex protein 1 subunit delta

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分子 #2: Phosducin-like protein 3

分子名称: Phosducin-like protein 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 27.650383 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQDPNADTEW NDILRKKGIL PPKESLKELE EEAEEEQRIL QQSVVKTYED MTLEELEDHE DEFNEEDERA IEMYRRRRLA EWKATKLKN KFGEVLEISG KDYVQEVTKA GEGLWVILHL YKQGIPLCAL INQHLSGLAR KFPDVKFIKA ISTTCIPNYP D RNLPTIFV ...文字列:
MQDPNADTEW NDILRKKGIL PPKESLKELE EEAEEEQRIL QQSVVKTYED MTLEELEDHE DEFNEEDERA IEMYRRRRLA EWKATKLKN KFGEVLEISG KDYVQEVTKA GEGLWVILHL YKQGIPLCAL INQHLSGLAR KFPDVKFIKA ISTTCIPNYP D RNLPTIFV YLEGDIKAQF IGPLVFGGMN LTRDELEWKL SESGAIMTDL EENPKKPIED VLLSSVRRSV LMKRDSDSEG D

UniProtKB: Phosducin-like protein 3

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態2D array

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClsodium chloride
1.0 mMC4H10O2S2DTT
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON IV (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / 実像数: 15075 / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2691733
詳細: The initial particle selection after 2D class classification
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

6nra


詳細: The model of TRiC/CCT complex from the previous study
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.22 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 使用した粒子像数: 485964
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0)
最終 3次元分類クラス数: 5 / 平均メンバー数/クラス: 500000 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.2.0) / 詳細: The final 3D classification
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6nr8


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-8i9q:
The focused refinement of CCT4-PhLP2A from TRiC-PhLP2A complex in the open state

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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