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万見
- EMDB-32212: Oligomeric interactions maintain active-site structure in a non-c... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32212
タイトルOligomeric interactions maintain active-site structure in a non-cooperative enzyme family
マップデータ
試料
  • 複合体: Ternary complex of SCR with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate
    • Other: Asymmetric Tetramer of SCR
キーワードRossman fold / tetramer / tag-free / wild type with NADPH / OXIDOREDUCTASE
生物種Candida parapsilosis (酵母) / Candida parapsilosis
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.03 Å
データ登録者Li YH / Zhang RZ / Wang C / Forouhar F / Clarke O / Vorobiev S / Singh S / Montelione G / Szyperski T / Xu Y / Hunt JF
資金援助 中国, 2件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)2018YFA0900302 中国
Ministry of Education (MoE, China)201706790073 中国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2022
タイトル: Oligomeric interactions maintain active-site structure in a noncooperative enzyme family.
著者: Yaohui Li / Rongzhen Zhang / Chi Wang / Farhad Forouhar / Oliver B Clarke / Sergey Vorobiev / Shikha Singh / Gaetano T Montelione / Thomas Szyperski / Yan Xu / John F Hunt /
要旨: The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM ...The evolutionary benefit accounting for widespread conservation of oligomeric structures in proteins lacking evidence of intersubunit cooperativity remains unclear. Here, crystal and cryo-EM structures, and enzymological data, demonstrate that a conserved tetramer interface maintains the active-site structure in one such class of proteins, the short-chain dehydrogenase/reductase (SDR) superfamily. Phylogenetic comparisons support a significantly longer polypeptide being required to maintain an equivalent active-site structure in the context of a single subunit. Oligomerization therefore enhances evolutionary fitness by reducing the metabolic cost of enzyme biosynthesis. The large surface area of the structure-stabilizing oligomeric interface yields a synergistic gain in fitness by increasing tolerance to activity-enhancing yet destabilizing mutations. We demonstrate that two paralogous SDR superfamily enzymes with different specificities can form mixed heterotetramers that combine their individual enzymological properties. This suggests that oligomerization can also diversify the functions generated by a given metabolic investment, enhancing the fitness advantage provided by this architectural strategy.
履歴
登録2021年11月15日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年4月6日-
マップ公開2022年4月6日-
更新2023年12月13日-
現状2023年12月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_32212.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32212.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 214.272 Å		0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 214.272 Å		0.84 Å/pix.
x 256 pix.
= 214.272 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.837 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.1
最小 - 最大-0.4602931 - 0.73260355
平均 (標準偏差)0.00009466373 (±0.015097995)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 214.272 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Ternary complex of SCR with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate

全体名称: Ternary complex of SCR with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate
要素
  • 複合体: Ternary complex of SCR with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate
    • Other: Asymmetric Tetramer of SCR

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超分子 #1: Ternary complex of SCR with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate

超分子名称: Ternary complex of SCR with NADP and ethyl 4-chloroacetoacetate
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Candida parapsilosis (酵母)

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分子 #1: Asymmetric Tetramer of SCR

分子名称: Asymmetric Tetramer of SCR / タイプ: other / ID: 1 / 分類: other
由来(天然)生物種: Candida parapsilosis
配列文字列: S M G E I E S Y C N K E L G P L P T K A P T L S K N V L D L F S L K G K V A S V T G S S G G I G W A V A E A Y A Q A G A D V A I W Y N S H P A D E K A E H L Q K T Y G V H S ...文字列:
S M G E I E S Y C N K E L G P L P T K A P T L S K N V L D L F S L K G K V A S V T G S S G G I G W A V A E A Y A Q A G A D V A I W Y N S H P A D E K A E H L Q K T Y G V H S K A Y K C N I S D P K S V E E T I S Q Q E K D F G T I D V F V A N A G V T W T Q G P E I D V D N Y D S W N K I I S V D L N G V Y Y C S H N I G K I F K K N G K G S L I I T S S I S G K I V N I P Q L Q A P Y N T A K A A C T H L A K S L A I E W A P F A R V N T I S P G Y I D T D I T D F A S K D M K A K W W Q L T P L G R E G L T Q E L V G G Y L Y L A S N A S T F T T G S D V V I D G G Y T C P

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度3 mg/mL
緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2885 / 平均露光時間: 2.5 sec. / 平均電子線量: 56.15 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.17 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.37 µm / 倍率（公称値）: 105000
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.03 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 83948
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

7dlm


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / 温度因子: 177

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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