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万見
- EMDB-31815: Telomeric Dinucleosome in open state -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31815
タイトルTelomeric Dinucleosome in open state
マップデータ
試料
  • 複合体: Telomeric Dinucleosome in open state
    • DNA: DNA (275-mer)
    • DNA: DNA (275-mer)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K
キーワードNucleosome / Telomere / Chromatin / DNA BINDING PROTEIN / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine ...negative regulation of megakaryocyte differentiation / protein localization to CENP-A containing chromatin / Chromatin modifying enzymes / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / telomere organization / Inhibition of DNA recombination at telomere / Meiotic synapsis / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / HCMV Late Events / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / epigenetic regulation of gene expression / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / chloroplast / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / HDMs demethylate histones / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / Metalloprotease DUBs / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / structural constituent of chromatin / UCH proteinases / nucleosome / heterochromatin formation / nucleosome assembly / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / HATs acetylate histones / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Processing of DNA double-strand break ends / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / small ribosomal subunit rRNA binding / Oxidative Stress Induced Senescence / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / ribosome / structural constituent of ribosome / cadherin binding / translation / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / ribonucleoprotein complex / negative regulation of cell population proliferation / protein-containing complex / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. ...Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / Histone H2A / Histone 2A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Ribosomal protein S6, plastid/chloroplast / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 / Ribosomal protein S6 superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Translation elongation factor EF1B/ribosomal protein S6 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein bS6c alpha / Histone H2A type 1-B/E / Histone H4 / Histone H3.1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.5 Å
データ登録者Soman A
資金援助 シンガポール, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Education (MoE, Singapore) シンガポール
引用ジャーナル: Nature / 年: 2022
タイトル: Columnar structure of human telomeric chromatin.
著者: Aghil Soman / Sook Yi Wong / Nikolay Korolev / Wahyu Surya / Simon Lattmann / Vinod K Vogirala / Qinming Chen / Nikolay V Berezhnoy / John van Noort / Daniela Rhodes / Lars Nordenskiöld /
要旨: Telomeres, the ends of eukaryotic chromosomes, play pivotal parts in ageing and cancer and are targets of DNA damage and the DNA damage response. Little is known about the structure of telomeric ...Telomeres, the ends of eukaryotic chromosomes, play pivotal parts in ageing and cancer and are targets of DNA damage and the DNA damage response. Little is known about the structure of telomeric chromatin at the molecular level. Here we used negative stain electron microscopy and single-molecule magnetic tweezers to characterize 3-kbp-long telomeric chromatin fibres. We also obtained the cryogenic electron microscopy structure of the condensed telomeric tetranucleosome and its dinucleosome unit. The structure displayed close stacking of nucleosomes with a columnar arrangement, and an unusually short nucleosome repeat  length that comprised about 132 bp DNA wound in a continuous superhelix around histone octamers. This columnar structure is primarily stabilized by the H2A carboxy-terminal and histone amino-terminal tails in a synergistic manner. The columnar conformation results in exposure of the DNA helix, which may make it susceptible to both DNA damage and the DNA damage response. The conformation also exists in an alternative open state, in which one nucleosome is unstacked and flipped out, which exposes the acidic patch of the histone surface. The structural features revealed in this work suggest mechanisms by which protein factors involved in telomere maintenance can access telomeric chromatin in its compact form.
履歴
登録2021年8月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年7月27日-
マップ公開2022年7月27日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_31815.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31815.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.86 Å/pix.
x 320 pix.
= 274.56 Å		0.86 Å/pix.
x 320 pix.
= 274.56 Å		0.86 Å/pix.
x 320 pix.
= 274.56 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.858 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.009
最小 - 最大-0.016971525 - 0.035520453
平均 (標準偏差)0.00016766817 (±0.0020603663)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 274.56 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_31815_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_31815_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_31815_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Telomeric Dinucleosome in open state

全体名称: Telomeric Dinucleosome in open state
要素
  • 複合体: Telomeric Dinucleosome in open state
    • DNA: DNA (275-mer)
    • DNA: DNA (275-mer)
    • タンパク質・ペプチド: Histone H3.1
    • タンパク質・ペプチド: Histone H4
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2A type 1-B/E
    • タンパク質・ペプチド: Histone H2B type 1-K

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超分子 #1: Telomeric Dinucleosome in open state

超分子名称: Telomeric Dinucleosome in open state / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: DNA (275-mer)

分子名称: DNA (275-mer) / タイプ: dna / ID: 1 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 87.465484 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG) ...文字列:
(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT) (DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA) (DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)(DA) (DG)(DG) (DG)(DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT)(DT)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DT)

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分子 #2: DNA (275-mer)

分子名称: DNA (275-mer) / タイプ: dna / ID: 2 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 82.365664 KDa
配列文字列: (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC) ...文字列:
(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA) (DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT) (DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DA) (DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC) (DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DC)

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分子 #3: Histone H3.1

分子名称: Histone H3.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 15.437167 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEACEA YLVGLFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

UniProtKB: Histone H3.1

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分子 #4: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

UniProtKB: Histone H4

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分子 #5: Histone H2A type 1-B/E

分子名称: Histone H2A type 1-B/E / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.165551 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK ARAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY SERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAIR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQAVLLPK KTESHHKAKG K

UniProtKB: Histone H2A type 1-B/E

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分子 #6: Histone H2B type 1-K

分子名称: Histone H2B type 1-K / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.607174 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RSRKESYSVY VYKVLKQVHP DTGISSKAMG IMNSFVNDIF ERIAGEASRL AHYNKRSTIT SREIQTAVRL LLPGELAKHA VSEGTKAVT KYTSAK

UniProtKB: Small ribosomal subunit protein bS6c alpha

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 82175
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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