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万見
- EMDB-31633: human Serine beta-lactamase-like protein LACTB truncation variant -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31633
タイトルhuman Serine beta-lactamase-like protein LACTB truncation variant
マップデータ
試料
  • 細胞器官・細胞要素: mitochondrial intermembrane space protease truncation
    • タンパク質・ペプチド: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
キーワードmitochondrial intermembrane space protease / CYTOSOLIC PROTEIN / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素 / regulation of lipid metabolic process / lipid metabolic process / peptidase activity / mitochondrion / proteolysis / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Beta-lactamase-related / Beta-lactamase / Beta-lactamase/transpeptidase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.08 Å
データ登録者Zhang MH / Yang MJ
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31671049 中国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structural basis for the catalytic activity of filamentous human serine beta-lactamase-like protein LACTB.
著者: Minghui Zhang / Laixing Zhang / Runyu Guo / Chun Xiao / Jian Yin / Sensen Zhang / Maojun Yang /
要旨: Serine beta-lactamase-like protein (LACTB) is a mammalian mitochondrial serine protease that can specifically hydrolyze peptide bonds adjacent to aspartic acid residues and is structurally related to ...Serine beta-lactamase-like protein (LACTB) is a mammalian mitochondrial serine protease that can specifically hydrolyze peptide bonds adjacent to aspartic acid residues and is structurally related to prokaryotic penicillin-binding proteins. Here, we determined the cryoelectron microscopy structures of human LACTB (hLACTB) filaments from wild-type protein, a middle region deletion mutant, and in complex with the inhibitor Z-AAD-CMK at 3.0-, 3.1-, and 2.8-Å resolution, respectively. Structural analysis and activity assays revealed that three interfaces are required for the assembly of hLACTB filaments and that the formation of higher order helical structures facilitates its cleavage activity. Further structural and enzymatic analyses of middle region deletion constructs indicated that, while this region is necessary for substrate hydrolysis, it is not required for filament formation. Moreover, the inhibitor-bound structure showed that hLACTB may cleave peptide bonds adjacent to aspartic acid residues. These findings provide the structural basis underlying hLACTB catalytic activity.
履歴
登録2021年8月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月16日-
マップ公開2022年2月16日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7v21
  • 表面レベル: 0.013
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7v21
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31633.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31633.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 83.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.97 Å/pix.
x 280 pix.
= 271.6 Å		0.97 Å/pix.
x 280 pix.
= 271.6 Å		0.97 Å/pix.
x 280 pix.
= 271.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.97 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.013 / ムービー #1: 0.013
最小 - 最大-0.049732752 - 0.09179583
平均 (標準偏差)0.00015146984 (±0.0024775898)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-140-140-140
サイズ280280280
Spacing280280280
セルA=B=C: 271.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.970.970.97
M x/y/z280280280
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z271.600271.600271.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ535455
NX/NY/NZ134138134
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-140-140-140
NC/NR/NS280280280
D min/max/mean-0.0500.0920.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : mitochondrial intermembrane space protease truncation

全体名称: mitochondrial intermembrane space protease truncation
要素
  • 細胞器官・細胞要素: mitochondrial intermembrane space protease truncation
    • タンパク質・ペプチド: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial

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超分子 #1: mitochondrial intermembrane space protease truncation

超分子名称: mitochondrial intermembrane space protease truncation
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial

分子名称: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 47.029566 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: GPAAPAQSPA APDPEASPLA EPPQEQSLAP WSPQTPAPPC SRCFARAIES SRDLLHRIKD EVGAPGIVVG VSVDGKEVWS EGLGYADVE NRVPCKPETV MRIASISKSL TMVALAKLWE AGKLDLDIPV QHYVPEFPEK EYEGEKVSVT TRLLISHLSG I RHYGELYL ...文字列:
GPAAPAQSPA APDPEASPLA EPPQEQSLAP WSPQTPAPPC SRCFARAIES SRDLLHRIKD EVGAPGIVVG VSVDGKEVWS EGLGYADVE NRVPCKPETV MRIASISKSL TMVALAKLWE AGKLDLDIPV QHYVPEFPEK EYEGEKVSVT TRLLISHLSG I RHYGELYL REKFENSIES LRLFKNDPLF FKPGSQFLYS TFGYTLLAAI VERASGCKYL DYMQKIFHDL DMLTTVQEEN EP VIYNRAR FYVYNKKKRL VNTPYVDNSY KWAGGGFLST VGDLLKFGNA MLYGYQVGLF KNSNENLLPG YLKPETMVMM WTP VPNTEM SWDKEGKYAM AWGVVERKQT YGSCRKQRHY ASHTGGAVGA SSVLLVLPEE LDTETINNKV PPRGIIVSII CNMQ SVGLN STALKIALEF DKDRSD

UniProtKB: Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial, Serine beta-lactamase-like protein LACTB, mitochondrial

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.08 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 120786
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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