[日本語] English
万見
- EMDB-31440: Cryo-EM structure of human TMEM120A in the CoASH-bound state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31440
タイトルCryo-EM structure of human TMEM120A in the CoASH-bound state
マップデータ
試料
  • 細胞: transmembrane protein 120A
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein 120A
  • リガンド: COENZYME A
キーワードHuman / membrane protein / COA
機能・相同性
機能・相同性情報


coenzyme A binding / protein heterooligomerization / nuclear inner membrane / fat cell differentiation / monoatomic ion channel activity / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / antiviral innate immune response / protein homooligomerization / monoatomic ion transmembrane transport / endoplasmic reticulum ...coenzyme A binding / protein heterooligomerization / nuclear inner membrane / fat cell differentiation / monoatomic ion channel activity / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / antiviral innate immune response / protein homooligomerization / monoatomic ion transmembrane transport / endoplasmic reticulum / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ion channel TACAN/TMEM120B / TMEM120A/B
類似検索 - ドメイン・相同性
Transmembrane protein 120A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.69 Å
データ登録者Song DF / Rong Y
資金援助 中国, 3件
OrganizationGrant number国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31925024 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31670749 中国
Chinese Academy of SciencesXDB37020101 中国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: TMEM120A contains a specific coenzyme A-binding site and might not mediate poking- or stretch-induced channel activities in cells.
著者: Yao Rong / Jinghui Jiang / Yiwei Gao / Jianli Guo / Danfeng Song / Wenhao Liu / Mingmin Zhang / Yan Zhao / Bailong Xiao / Zhenfeng Liu /
要旨: TMEM120A, a member of the transmembrane protein 120 (TMEM120) family, has a pivotal function in adipocyte differentiation and metabolism, and may also contribute to sensing mechanical pain by ...TMEM120A, a member of the transmembrane protein 120 (TMEM120) family, has a pivotal function in adipocyte differentiation and metabolism, and may also contribute to sensing mechanical pain by functioning as an ion channel named TACAN. Here we report that expression of TMEM120A is not sufficient in mediating poking- or stretch-induced currents in cells and have solved cryo-electron microscopy (cryo-EM) structures of human TMEM120A (TMEM120A) in complex with an endogenous metabolic cofactor (coenzyme A, CoASH) and in the apo form. TMEM120A forms a symmetrical homodimer with each monomer containing an amino-terminal coiled-coil motif followed by a transmembrane domain with six membrane-spanning helices. Within the transmembrane domain, a CoASH molecule is hosted in a deep cavity and forms specific interactions with nearby amino acid residues. Mutation of a central tryptophan residue involved in binding CoASH dramatically reduced the binding affinity of TMEM120A with CoASH. TMEM120A exhibits distinct conformations at the states with or without CoASH bound. Our results suggest that TMEM120A may have alternative functional roles potentially involved in CoASH transport, sensing, or metabolism.
履歴
登録2021年6月17日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月30日-
マップ公開2021年6月30日-
更新2024年6月12日-
現状2024年6月12日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7f3t
  • 表面レベル: 0.9
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31440.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31440.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å		1.07 Å/pix.
x 256 pix.
= 273.92 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.07 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.9 / ムービー #1: 0.9
最小 - 最大-3.7993762 - 6.1441374
平均 (標準偏差)0.0027412558 (±0.10654238)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 273.92 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.071.071.07
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z273.920273.920273.920
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-3.7996.1440.003

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : transmembrane protein 120A

全体名称: transmembrane protein 120A
要素
  • 細胞: transmembrane protein 120A
    • タンパク質・ペプチド: Transmembrane protein 120A
  • リガンド: COENZYME A

-
超分子 #1: transmembrane protein 120A

超分子名称: transmembrane protein 120A / タイプ: cell / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

-
分子 #1: Transmembrane protein 120A

分子名称: Transmembrane protein 120A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.843578 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MDYKDDDDKW SHPQFEKHHH HHHHHWSHPQ FEKQPPPPGP LGDCLRDWED LQQDFQNIQE THRLYRLKLE ELTKLQNNCT SSITRQKKR LQELALALKK CKPSLPAEAE GAAQELENQM KERQGLFFDM EAYLPKKNGL YLSLVLGNVN VTLLSKQAKF A YKDEYEKF ...文字列:
MDYKDDDDKW SHPQFEKHHH HHHHHWSHPQ FEKQPPPPGP LGDCLRDWED LQQDFQNIQE THRLYRLKLE ELTKLQNNCT SSITRQKKR LQELALALKK CKPSLPAEAE GAAQELENQM KERQGLFFDM EAYLPKKNGL YLSLVLGNVN VTLLSKQAKF A YKDEYEKF KLYLTIILIL ISFTCRFLLN SRVTDAAFNF LLVWYYCTLT IRESILINNG SRIKGWWVFH HYVSTFLSGV ML TWPDGLM YQKFRNQFLS FSMYQSFVQF LQYYYQSGCL YRLRALGERH TMDLTVEGFQ SWMWRGLTFL LPFLFFGHFW QLF NALTLF NLAQDPQCKE WQVLMCGFPF LLLFLGNFFT TLRVVHHKFH SQRHGSKKD

UniProtKB: Transmembrane protein 120A

-
分子 #2: COENZYME A

分子名称: COENZYME A / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: COA
分子量理論値: 767.534 Da
Chemical component information

ChemComp-COA:
COENZYME A

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 7.5
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNaClsodium chloride
20.0 mMHEPES
protease inhibitor cocktail
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 60 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細The protein is reconstituted in lipid nanodiscs

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 8148 / 平均露光時間: 1.875 sec. / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 81000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

+
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: generated by cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.69 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 410963
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 3.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7f3t:
Cryo-EM structure of human TMEM120A in the CoASH-bound state

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る