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万見
- EMDB-3138: Multiple capsid-stabilizing protein-RNA and protein-protein inter... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3138
タイトルMultiple capsid-stabilizing protein-RNA and protein-protein interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis
マップデータReconstruction of human parechovirus 3 in complex with Fab AT12-015.
試料
  • 試料: Fab fragment of Mab AT12-015 to Human Parechovirus 3
  • ウイルス: Human parechovirus 3 (ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: human monoclonal antibody AT12-015
キーワードpicornavirus / parechovirus / human parechovirus 3 / HPeV3 / neonatal sepsis / cryoEM / image processing / single particle anaylsis / Fab AT12-015 / HPeV3-Fab AT12-015
生物種Homo sapiens (ヒト) / Human parechovirus 3 (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / ネガティブ染色法 / 解像度: 15.0 Å
データ登録者Shakeel S / Westerhuis BM / Domanska A / Koning RI / Matadeen R / Koster AJ / Bakker AQ / Beaumont T / Wolthers KC / Butcher SJ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2016
タイトル: Multiple capsid-stabilizing interactions revealed in a high-resolution structure of an emerging picornavirus causing neonatal sepsis.
著者: Shabih Shakeel / Brenda M Westerhuis / Ausra Domanska / Roman I Koning / Rishi Matadeen / Abraham J Koster / Arjen Q Bakker / Tim Beaumont / Katja C Wolthers / Sarah J Butcher /
要旨: The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in ...The poorly studied picornavirus, human parechovirus 3 (HPeV3) causes neonatal sepsis with no therapies available. Our 4.3-Å resolution structure of HPeV3 on its own and at 15 Å resolution in complex with human monoclonal antibody Fabs demonstrates the expected picornavirus capsid structure with three distinct features. First, 25% of the HPeV3 RNA genome in 60 sites is highly ordered as confirmed by asymmetric reconstruction, and interacts with conserved regions of the capsid proteins VP1 and VP3. Second, the VP0 N terminus stabilizes the capsid inner surface, in contrast to other picornaviruses where on expulsion as VP4, it forms an RNA translocation channel. Last, VP1's hydrophobic pocket, the binding site for the antipicornaviral drug, pleconaril, is blocked and thus inappropriate for antiviral development. Together, these results suggest a direction for development of neutralizing antibodies, antiviral drugs based on targeting the RNA-protein interactions and dissection of virus assembly on the basis of RNA nucleation.
履歴
登録2015年9月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2016年1月13日-
マップ公開2016年8月10日-
更新2016年8月24日-
現状2016年8月24日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 5000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 5000
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3138.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3138.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS SIGNED INTEGER (2 BYTES)
注釈Reconstruction of human parechovirus 3 in complex with Fab AT12-015.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
5.6 Å/pix.
x 101 pix.
= 565.6 Å		5.6 Å/pix.
x 101 pix.
= 565.6 Å		5.6 Å/pix.
x 101 pix.
= 565.6 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5.6 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 5000.0 / ムービー #1: 5000
最小 - 最大-32768.0 - 32767.0
平均 (標準偏差)355.384674070000017 (±4700.456542969999646)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-50
サイズ101101101
Spacing101101101
セルA=B=C: 565.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Integer*27
Å/pix. X/Y/Z5.65.65.6
M x/y/z101101101
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z565.600565.600565.600
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-50
NC/NR/NS101101101
D min/max/mean-32768.00032767.000355.385

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Fab fragment of Mab AT12-015 to Human Parechovirus 3

全体名称: Fab fragment of Mab AT12-015 to Human Parechovirus 3
要素
  • 試料: Fab fragment of Mab AT12-015 to Human Parechovirus 3
  • ウイルス: Human parechovirus 3 (ウイルス)
  • タンパク質・ペプチド: human monoclonal antibody AT12-015

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超分子 #1000: Fab fragment of Mab AT12-015 to Human Parechovirus 3

超分子名称: Fab fragment of Mab AT12-015 to Human Parechovirus 3
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: The sample was monodisperse
集合状態: icosahedrally-symmetric virus with 60 copies each of VP0, VP3 and VP1 in complex with 60 copies of Fab AT12-015
Number unique components: 2

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超分子 #1: Human parechovirus 3

超分子名称: Human parechovirus 3 / タイプ: virus / ID: 1 / Name.synonym: HPeV3 / NCBI-ID: 195055 / 生物種: Human parechovirus 3 / ウイルスタイプ: VIRION / ウイルス・単離状態: OTHER / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: No / Syn species name: HPeV3
宿主生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: VERTEBRATES
Host system生物種: Chlorocebus aethiops (ミドリザル) / 組換細胞: Vero
ウイルス殻Shell ID: 1 / 直径: 280 Å / T番号(三角分割数): 1

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分子 #1: human monoclonal antibody AT12-015

分子名称: human monoclonal antibody AT12-015 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: mAb AT12-015
詳細: Fab fragments of human monoclonal antibody AT12-015.
コピー数: 60 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト) / 組換細胞: HEK293

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実験情報

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構造解析

手法ネガティブ染色法, クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris-HCL, 150 mM NaCl, 1 mM MgCl2
染色タイプ: NEGATIVE / 詳細: Unstained
グリッド詳細: Holey carbon copper grids with ultrathin carbon support from TED PELLA.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
日付2015年8月17日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 31 / 平均電子線量: 18 e/Å2
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.56 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.46 µm / 倍率（公称値）: 50000
試料ステージ試料ホルダー: Liquid nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Particles were selected using boxer in Eman2. Random model generated using Auto3dem. Reconstruction done using Auto3dem.
CTF補正詳細: Each micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: I (正20面体型対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 15.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: CTFFIND3, EMAN2, and, AUTO3DEM / 使用した粒子像数: 564
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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