[日本語] English
万見
- EMDB-31135: Bicarbonate transporter complex SbtA-SbtB bound to AMP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31135
タイトルBicarbonate transporter complex SbtA-SbtB bound to AMP
マップデータ
試料
  • 複合体: Bicarbonate transporter SbtA in complex with regulator SbtB
    • タンパク質・ペプチド: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA
    • タンパク質・ペプチド: Membrane-associated protein SbtB
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE
キーワードBicarbonate transporter / CO2 concentrating mechanism / Allosteric inhibition / Photosynthesis / TRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of nitrogen utilization / plasma membrane-derived thylakoid membrane / enzyme regulator activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Na+-dependent bicarbonate transporter superfamily / Na+-dependent bicarbonate transporter superfamily / Nitrogen regulatory protein PII / Nitrogen regulatory protein P-II / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Slr1512 protein / Membrane-associated protein slr1513
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア) / Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Fang S / Huang X
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism underlying transport and allosteric inhibition of bicarbonate transporter SbtA.
著者: Sunzhenhe Fang / Xiaowei Huang / Xue Zhang / Minhua Zhang / Yahui Hao / Hui Guo / Lu-Ning Liu / Fang Yu / Peng Zhang /
要旨: SbtA is a high-affinity, sodium-dependent bicarbonate transporter found in the cyanobacterial CO-concentrating mechanism (CCM). SbtA forms a complex with SbtB, while SbtB allosterically regulates the ...SbtA is a high-affinity, sodium-dependent bicarbonate transporter found in the cyanobacterial CO-concentrating mechanism (CCM). SbtA forms a complex with SbtB, while SbtB allosterically regulates the transport activity of SbtA by binding with adenyl nucleotides. The underlying mechanism of transport and regulation of SbtA is largely unknown. In this study, we report the three-dimensional structures of the cyanobacterial sp. PCC 6803 SbtA-SbtB complex in both the presence and absence of HCO and/or AMP at 2.7 Å and 3.2 Å resolution. An analysis of the inward-facing state of the SbtA structure reveals the HCO/Na binding site, providing evidence for the functional unit as a trimer. A structural comparison found that SbtA adopts an elevator mechanism for bicarbonate transport. A structure-based analysis revealed that the allosteric inhibition of SbtA by SbtB occurs mainly through the T-loop of SbtB, which binds to both the core domain and the scaffold domain of SbtA and locks it in an inward-facing state. T-loop conformation is stabilized by the AMP molecules binding at the SbtB trimer interfaces and may be adjusted by other adenyl nucleotides. The unique regulatory mechanism of SbtA by SbtB makes it important to study inorganic carbon uptake systems in CCM, which can be used to modify photosynthesis in crops.
履歴
登録2021年3月24日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年5月26日-
マップ公開2021年5月26日-
更新2024年11月13日-
現状2024年11月13日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7egk
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31135.png

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31135.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 240 pix.
= 258.552 Å		1.08 Å/pix.
x 240 pix.
= 258.552 Å		1.08 Å/pix.
x 240 pix.
= 258.552 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.0773 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.09080606 - 0.17949589
平均 (標準偏差)0.00027114412 (±0.0043422845)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 258.552 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.07731.07731.0773
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z258.552258.552258.552
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1229869
NX/NY/NZ377377377
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0910.1790.000

-
添付データ

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_31135_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_31135_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
試料の構成要素

-
全体 : Bicarbonate transporter SbtA in complex with regulator SbtB

全体名称: Bicarbonate transporter SbtA in complex with regulator SbtB
要素
  • 複合体: Bicarbonate transporter SbtA in complex with regulator SbtB
    • タンパク質・ペプチド: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA
    • タンパク質・ペプチド: Membrane-associated protein SbtB
  • リガンド: SODIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

-
超分子 #1: Bicarbonate transporter SbtA in complex with regulator SbtB

超分子名称: Bicarbonate transporter SbtA in complex with regulator SbtB
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. PCC 6803 (バクテリア)

-
分子 #1: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA

分子名称: Sodium-dependent bicarbonate transporter SbtA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 39.671246 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MDFLSNFLTD FVGQLQSPTL AFLIGGMVIA ALGTQLVIPE AISTIIVFML LTKIGLTGGM AIRNSNLTEM LLPVAFSVIL GILIVFIAR FTLAKLPNVR TVDALATGGL FGAVSGSTMA AALTTLEESK ISYEAWAGAL YPFMDIPALV TAIVVANIYL N KRKRKSAA ...文字列:
MDFLSNFLTD FVGQLQSPTL AFLIGGMVIA ALGTQLVIPE AISTIIVFML LTKIGLTGGM AIRNSNLTEM LLPVAFSVIL GILIVFIAR FTLAKLPNVR TVDALATGGL FGAVSGSTMA AALTTLEESK ISYEAWAGAL YPFMDIPALV TAIVVANIYL N KRKRKSAA ASIEESFSKQ PVAAGDYGDQ TDYPRTRQEY LSQQEPEDNR VKIWPIIEES LQGPALSAML LGLALGIFTK PE SVYEGFY DPLFRGLLSI LMLIMGMEAW SRIGELRKVA QWYVVYSLIA PIVHGFIAFG LGMIAHYATG FSLGGVVVLA VIA ASSSDI SGPPTLRAGI PSANPSAYIG SSTAIGTPIA IGVCIPLFIG LAQTLGAG

UniProtKB: Slr1512 protein

-
分子 #2: Membrane-associated protein SbtB

分子名称: Membrane-associated protein SbtB / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
分子量理論値: 12.02181 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKPANKLVI VTEKILLKKI AKIIDESGAK GYTVMNTGGK GSRNVRSSGQ PNTSDIEANI KFEILTETRE MAEEIADRVA VKYFNDYAG IIYICSAEVL YGHTFCGPEG C

UniProtKB: Membrane-associated protein slr1513

-
分子 #3: SODIUM ION

分子名称: SODIUM ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 3
分子量理論値: 22.99 Da

-
分子 #4: ADENOSINE MONOPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE MONOPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 3 / 式: AMP
分子量理論値: 347.221 Da
Chemical component information

ChemComp-AMP:
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP / AMP*YM

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 300
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281.15 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C3 (3回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 125998
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る