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- EMDB-31004: Heme arrested off-pathway oligomer of alpha-synuclein -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-31004
タイトルHeme arrested off-pathway oligomer of alpha-synuclein
マップデータIt is a cryo-EM map of alfa-syneuclein tetramer in presence of heme. alfa-syneuclein monomer was incubated with heme molecule to prepare the sample.
試料
  • 複合体: Heme arrested off-pathway oligomer of alfa-syneuclein
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 10.4 Å
データ登録者Dey S / Sil P / Paul S
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2021
タイトル: Conformational distortion in a fibril-forming oligomer arrests alpha-Synuclein fibrillation and minimizes its toxic effects.
著者: Ritobrita Chakraborty / Sandip Dey / Pallabi Sil / Simanta Sarani Paul / Dipita Bhattacharyya / Anirban Bhunia / Jayati Sengupta / Krishnananda Chattopadhyay /
要旨: The fibrillation pathway of alpha-Synuclein, the causative protein of Parkinson's disease, encompasses transient, heterogeneous oligomeric forms whose structural understanding and link to toxicity ...The fibrillation pathway of alpha-Synuclein, the causative protein of Parkinson's disease, encompasses transient, heterogeneous oligomeric forms whose structural understanding and link to toxicity are not yet understood. We report that the addition of the physiologically-available small molecule heme at a sub-stoichiometric ratio to either monomeric or aggregated α-Syn, targets a His50 residue critical for fibril-formation and stabilizes the structurally-heterogeneous populations of aggregates into a minimally-toxic oligomeric state. Cryo-EM 3D reconstruction revealed a 'mace'-shaped structure of this monodisperse population of oligomers, which is comparable to a solid-state NMR Greek key-like motif (where the core residues are arranged in parallel in-register sheets with a Greek key topology at the C terminus) that forms the fundamental unit/kernel of protofilaments. Further structural analyses suggest that heme binding induces a distortion in the Greek key-like architecture of the mace oligomers, which impairs their further appending into protofilaments and fibrils. Additionally, our study reports a novel mechanism of prevention as well as reclamation of amyloid fibril formation by blocking an inter-protofilament His50 residue using a small molecule.
履歴
登録2021年2月27日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年4月14日-
マップ公開2021年4月14日-
更新2021年4月14日-
現状2021年4月14日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 10
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_31004.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_31004.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈It is a cryo-EM map of alfa-syneuclein tetramer in presence of heme. alfa-syneuclein monomer was incubated with heme molecule to prepare the sample.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.89 Å/pix.
x 72 pix.
= 136.08 Å		1.89 Å/pix.
x 72 pix.
= 136.08 Å		1.89 Å/pix.
x 72 pix.
= 136.08 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.89 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 8.0 / ムービー #1: 10
最小 - 最大-17.406523 - 43.313667
平均 (標準偏差)0.7616836 (±4.508148)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ727272
Spacing727272
セルA=B=C: 136.08 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.891.891.89
M x/y/z727272
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z136.080136.080136.080
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ256256256
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS727272
D min/max/mean-17.40743.3140.762

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Heme arrested off-pathway oligomer of alfa-syneuclein

全体名称: Heme arrested off-pathway oligomer of alfa-syneuclein
要素
  • 複合体: Heme arrested off-pathway oligomer of alfa-syneuclein

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超分子 #1: Heme arrested off-pathway oligomer of alfa-syneuclein

超分子名称: Heme arrested off-pathway oligomer of alfa-syneuclein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
詳細: To generate off-pathway oligomer, alfa-syneuclein was incubated with heme in shaking (120 rpm)condition for 22 hrs at 37C.
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 器官: brain / 組織: brain tissue / 細胞中の位置: Cytoplasm
組換発現生物種: Escherichia coli DH1 (大腸菌) / 組換株: bl21 / 組換細胞: bacterial cell / 組換プラスミド: pRK172

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4 / 詳細: sodium phosphate buffer, pH 7.4
グリッドモデル: Quantifoil / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 278 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI POLARA 300
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI EAGLE (4k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: DIFFRACTION
試料ステージ試料ホルダーモデル: GATAN 910 MULTI-SPECIMEN SINGLE TILT CRYO TRANSFER HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.2)
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: Initial model was developed in EMAN2.Then, the initial model was used as reference model for SPIDER 3D Reconstruction.
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 10.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 23.03) / 使用した粒子像数: 15770
初期 角度割当タイプ: COMMON LINE / ソフトウェア - 名称: EMAN2 (ver. 2.2)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
Projection matching processing - Number reference projections: 83
ソフトウェア - 名称: SPIDER (ver. 23.03)
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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