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万見
- EMDB-30995: Dehydrogenase holoenzyme -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30995
タイトルDehydrogenase holoenzyme
マップデータA combined map of MeFDH1 holoenzyme and MeFDH1_aN_b after sharpening
試料
  • 複合体: Formate dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
    • 複合体: Formate dehydrogenase alpha subunit from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
      • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase
    • 複合体: Formate dehydrogenase beta subunit from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
      • タンパク質・ペプチド: Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit
  • リガンド: TUNGSTEN ION
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding ...formate dehydrogenase / formate metabolic process / formate dehydrogenase / formate dehydrogenase (NAD+) activity / oxidoreductase complex / molybdopterin cofactor binding / cellular respiration / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / FMN binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain ...Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Soluble ligand binding domain / SLBB domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / : / 2Fe-2S iron-sulfur cluster binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 1. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 51kDa subunit, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit signature 2. / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, iron-sulphur binding domain superfamily / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase-F iron-sulfur binding region / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain / NADH-ubiquinone oxidoreductase 51kDa subunit, FMN-binding domain superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 51 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH-quinone oxidoreductase subunit E, N-terminal / Thioredoxin-like [2Fe-2S] ferredoxin / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / 4Fe-4S dicluster domain / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 2Fe-2S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain / 2Fe-2S ferredoxin-like superfamily / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit / formate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア) / Methylorubrum extorquens (strain ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1) (バクテリア)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Roh SH / Park JS / Heo YY
資金援助 韓国, 1件
OrganizationGrant number国
National Research Foundation (NRF, Korea)2015M3D3A1A01064919 韓国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Dehydrogenase holoenzyme
著者: Roh SH / Park JS
履歴
登録2021年2月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年2月23日-
マップ公開2022年2月23日-
更新2022年3月2日-
現状2022年3月2日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7e5z
  • 表面レベル: 0.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30995.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30995.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈A combined map of MeFDH1 holoenzyme and MeFDH1_aN_b after sharpening
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.2 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.2 Å		0.83 Å/pix.
x 240 pix.
= 199.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.83 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.164 / ムービー #1: 0.2
最小 - 最大-0.3920051 - 1.6048807
平均 (標準偏差)0.0073969266 (±0.034149624)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 199.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.830.830.83
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z199.200199.200199.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.3921.6050.007

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添付データ

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追加マップ: An electron density map of MeFDH1 aN b holoenzyme after sharpening

ファイルemd_30995_additional_1.map
注釈An electron density map of MeFDH1_aN_b holoenzyme after sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: A combined map of MeFDH1 holoenzyme and MeFDH1 aN b

ファイルemd_30995_additional_2.map
注釈A combined map of MeFDH1 holoenzyme and MeFDH1_aN_b
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: An electron density map of MeFDH1 holoenzyme

ファイルemd_30995_additional_3.map
注釈An electron density map of MeFDH1 holoenzyme
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
追加マップ: An electron density map of MeFDH1 holoenzyme after sharpening

ファイルemd_30995_additional_4.map
注釈An electron density map of MeFDH1 holoenzyme after sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: An electron density map of MeFDH1 aN b holoenzyme after sharpening

ファイルemd_30995_additional_5.map
注釈An electron density map of MeFDH1_aN_b holoenzyme after sharpening
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: a half map of MeFDH1 aN b (only one set...

ファイルemd_30995_additional_6.map
注釈a half map of MeFDH1_aN_b (only one set of half maps could be uploaded so rest half maps were uploaded as additional EM maps with a corresponding FSC curve)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: a half map of MeFDH1 aN b (only one set...

ファイルemd_30995_additional_7.map
注釈a half map of MeFDH1_aN_b (only one set of half maps could be uploaded so rest half maps were uploaded as additional EM maps with a corresponding FSC curve)
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: a half map of MeFDH1 holoenzyme

ファイルemd_30995_half_map_1.map
注釈a half map of MeFDH1 holoenzyme
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

-
ハーフマップ: a half map of MeFDH1 holoenzyme

ファイルemd_30995_half_map_2.map
注釈a half map of MeFDH1 holoenzyme
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Formate dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)

全体名称: Formate dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
要素
  • 複合体: Formate dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
    • 複合体: Formate dehydrogenase alpha subunit from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
      • タンパク質・ペプチド: Formate dehydrogenase
    • 複合体: Formate dehydrogenase beta subunit from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
      • タンパク質・ペプチド: Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit
  • リガンド: TUNGSTEN ION
  • リガンド: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
  • リガンド: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER
  • リガンド: IRON/SULFUR CLUSTER
  • リガンド: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

+
超分子 #1: Formate dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)

超分子名称: Formate dehydrogenase from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
組換発現生物種: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
分子量実験値: 70 KDa

+
超分子 #2: Formate dehydrogenase alpha subunit from Methylobacterium extorqu...

超分子名称: Formate dehydrogenase alpha subunit from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
組換発現生物種: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)

+
超分子 #3: Formate dehydrogenase beta subunit from Methylobacterium extorque...

超分子名称: Formate dehydrogenase beta subunit from Methylobacterium extorquens AM1 (MeFDH1)
タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2

+
分子 #1: Formate dehydrogenase

分子名称: Formate dehydrogenase / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens (strain ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1) (バクテリア)
株: ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1
分子量理論値: 108.292891 KDa
組換発現生物種: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
配列文字列: MSNGPEPHGN KIEQPEIRAD ERQDAGGPAN GAPSTSGGAY SQGAKSGGQA APDPSGSYGI KDAPVAPATI AFEFDGQQVE AQPGETIWA VAKRLGTHIP HLCHKPDPGY RPDGNCRACM VEIEGERVLA ASCKRTPAIG MKVKSATERA TKARAMVLEL L VADQPERA ...文字列:
MSNGPEPHGN KIEQPEIRAD ERQDAGGPAN GAPSTSGGAY SQGAKSGGQA APDPSGSYGI KDAPVAPATI AFEFDGQQVE AQPGETIWA VAKRLGTHIP HLCHKPDPGY RPDGNCRACM VEIEGERVLA ASCKRTPAIG MKVKSATERA TKARAMVLEL L VADQPERA TSHDPSSHFW VQADVLDVTE SRFPAAERWT SDVSHPAMSV NLDACIQCNL CVRACREVQV NDVIGMAYRA AG SKVVFDF DDPMGGSTCV ACGECVQACP TGALMPAAYL DANQTRTVYP DREVKSLCPY CGVGCQVSYK VKDERIVYAE GVN GPANQN RLCVKGRFGF DYVHHPHRLT VPLIRLENVP KDANDQVDPA NPWTHFREAT WEEALDRAAG GLKAIRDTNG RKAL AGFGS AKGSNEEAYL FQKLVRLGFG TNNVDHCTRL CHASSVAALM EGLNSGAVTA PFSAALDAEV IVVIGANPTV NHPVA ATFL KNAVKQRGAK LIIMDPRRQT LSRHAYRHLA FRPGSDVAML NAMLNVIVTE GLYDEQYIAG YTENFEALRE KIVDFT PEK MASVCGIDAE TLREVARLYA RAKSSLIFWG MGVSQHVHGT DNSRCLIALA LITGQIGRPG TGLHPLRGQN NVQGASD AG LIPMVYPDYQ SVEKDAVREL FEEFWGQSLD PQKGLTVVEI MRAIHAGEIR GMFVEGENPA MSDPDLNHAR HALAMLDH L VVQDLFLTET AFHADVVLPA SAFAEKAGTF TNTDRRVQIA QPVVAPPGDA RQDWWIIQEL ARRLDLDWNY GGPADIFAE MAQVMPSLNN ITWERLEREG AVTYPVDAPD QPGNEIIFYA GFPTESGRAK IVPAAIVPPD EVPDDEFPMV LSTGRVLEHW HTGSMTRRA GVLDALEPEA VAFMAPKELY RLGLRPGGSM RLETRRGAVV LKVRSDRDVP IGMIFMPFCY AEAAANLLTN P ALDPLGKI PEFKFCAARV VPAEAAPMAA EHHHHHH

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分子 #2: Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit

分子名称: Tungsten-containing formate dehydrogenase beta subunit
タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: formate dehydrogenase
由来(天然)生物種: Methylorubrum extorquens (strain ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1) (バクテリア)
株: ATCC 14718 / DSM 1338 / JCM 2805 / NCIMB 9133 / AM1
分子量理論値: 62.397508 KDa
組換発現生物種: Methylorubrum extorquens AM1 (バクテリア)
配列文字列: MSEASGTVRS FAHPGRGRNV ARAVPKGRQV DPHAKVEIEE LLGTRPRQRD LLIEHLHLIQ DTYGQISADH LAALADEMSL AFAEVFETA TFYAHFDVVK EGEADIPRLT IRVCDSITCA MFGADELLET LQRELASDAV RVVRAPCVGL CDHAPAVEVG H NFLHRADL ...文字列:
MSEASGTVRS FAHPGRGRNV ARAVPKGRQV DPHAKVEIEE LLGTRPRQRD LLIEHLHLIQ DTYGQISADH LAALADEMSL AFAEVFETA TFYAHFDVVK EGEADIPRLT IRVCDSITCA MFGADELLET LQRELASDAV RVVRAPCVGL CDHAPAVEVG H NFLHRADL ASVRAAVEAE DTHAHIPTYV DYDAYRAGGG YATLERLRSG ELPVDDVLKV LDDGGLRGLG GAGFPTGRKW RS VRGEPGP RLMAVNGDEG EPGTFKDQLY LNTDPHRFLE GMLIGAHVVE AADVYIYLRD EYPISREILA REIAKLPEGG TRI HLRRGA GAYICGEESS LIESLEGKRG LPRHKPPFPF QVGLFNRPTL INNIETLFWV RDLIERGAEW WKSHGRNGRV GLRS YSVSG RVKEPGVKLA PAGLTIQELI DEYCGGISDG HSFAAYLPGG ASGGILPASM NDIPLDFGTL EKYGCFIGSA AVVIL SDQD DVRGAALNLM KFFEDESCGQ CTPCRSGTQK ARMLMENGVW DTDLLGELAQ CMRDASICGL GQAASNPVST VIKYFP DLF PEPRAVAAE

+
分子 #3: TUNGSTEN ION

分子名称: TUNGSTEN ION / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: W
分子量理論値: 183.84 Da

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分子 #4: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,1...

分子名称: 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE
タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MGD
分子量理論値: 740.557 Da
Chemical component information

ChemComp-MGD:
2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE

+
分子 #5: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

分子名称: FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 2 / 式: FES
分子量理論値: 175.82 Da
Chemical component information

ChemComp-FES:
FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER

+
分子 #6: IRON/SULFUR CLUSTER

分子名称: IRON/SULFUR CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 4 / 式: SF4
分子量理論値: 351.64 Da
Chemical component information

ChemComp-FS1:
IRON/SULFUR CLUSTER / 一硫化鉄

+
分子 #7: FLAVIN MONONUCLEOTIDE

分子名称: FLAVIN MONONUCLEOTIDE / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 1 / 式: FMN
分子量理論値: 456.344 Da
Chemical component information

ChemComp-FMN:
FLAVIN MONONUCLEOTIDE / FMN

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.5 mg/mL
緩衝液pH: 6.4
構成要素:
濃度式名称
50.0 mMNa2HPO4sodium phosphate
100.0 mMNaclsodium chloride
2.0 mMC4H10O2S2Dithiothreitol
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR / 前処理 - 気圧: 39.0 kPa
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 285 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細: Blot time was for 4 seconds with 0 blot force before plunging..
詳細This sample was monodisperse

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TALOS ARCTICA
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / デジタル化 - サイズ - 横: 5760 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4092 pixel / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2683 / 平均露光時間: 3.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 / 詳細: Images were collected in movie-mode at
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.2 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 2.1 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.2 µm / 倍率（公称値）: 100000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1471548 / 詳細: Topaz picking facilitated particle picking
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: The startup model was generated by cryoSPARC ab initio processing.
最終 再構成使用したクラス数: 4 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0) / 使用した粒子像数: 260910
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC (ver. 2.15.0)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6tga

詳細A initial model was from SWISS modeling using 6TGA as a template. Initial local fitting was done using Chimera and then ISOLDE plugged in ChimeraX for flexible fitting. The model was refined by using Phenix and Coot.
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7e5z:
Dehydrogenase holoenzyme

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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