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- EMDB-30870: Human bile salt exporter ABCB11 in complex with taurocholate -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30870
タイトルHuman bile salt exporter ABCB11 in complex with taurocholate
マップデータ
試料
  • 複合体: human ABCB11 in complex with taurocholate
    • タンパク質・ペプチド: Bile salt export pump
  • リガンド: TAUROCHOLIC ACID
キーワードABC transporter / liver / MEMBRANE PROTEIN / TRANSLOCASE
機能・相同性
機能・相同性情報


canalicular bile acid transmembrane transporter activity / positive regulation of bile acid secretion / Defective ABCB11 causes PFIC2 and BRIC2 / canalicular bile acid transport / intracellular canaliculus / regulation of fatty acid beta-oxidation / xenobiotic export from cell / regulation of bile acid metabolic process / ABC-type bile acid transporter activity / bile acid biosynthetic process ...canalicular bile acid transmembrane transporter activity / positive regulation of bile acid secretion / Defective ABCB11 causes PFIC2 and BRIC2 / canalicular bile acid transport / intracellular canaliculus / regulation of fatty acid beta-oxidation / xenobiotic export from cell / regulation of bile acid metabolic process / ABC-type bile acid transporter activity / bile acid biosynthetic process / xenobiotic transmembrane transport / phospholipid homeostasis / bile acid metabolic process / intercellular canaliculus / bile acid transmembrane transporter activity / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / ABC-type xenobiotic transporter activity / bile acid and bile salt transport / lipid homeostasis / Synthesis of bile acids and bile salts via 7alpha-hydroxycholesterol / Recycling of bile acids and salts / xenobiotic metabolic process / cholesterol homeostasis / fatty acid metabolic process / recycling endosome / transmembrane transport / recycling endosome membrane / protein ubiquitination / endosome / apical plasma membrane / cell surface / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. ...Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Bile salt export pump
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å
データ登録者Wang L / How WT
資金援助 中国, 1件
OrganizationGrant number国
Ministry of Science and Technology (MoST, China)2019YFA0508500 中国
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2022
タイトル: Structures of human bile acid exporter ABCB11 reveal a transport mechanism facilitated by two tandem substrate-binding pockets.
著者: Liang Wang / Wen-Tao Hou / Jie Wang / Da Xu / Cong Guo / Linfeng Sun / Ke Ruan / Cong-Zhao Zhou / Yuxing Chen /
履歴
登録2021年1月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月19日-
マップ公開2022年1月19日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7dv5
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30870.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30870.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.01 Å/pix.
x 200 pix.
= 202. Å		1.01 Å/pix.
x 200 pix.
= 202. Å		1.01 Å/pix.
x 200 pix.
= 202. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.01 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.1034401 - 0.17340177
平均 (標準偏差)-0.00007038292 (±0.0066054906)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 202.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.011.011.01
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z202.000202.000202.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.1030.173-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human ABCB11 in complex with taurocholate

全体名称: human ABCB11 in complex with taurocholate
要素
  • 複合体: human ABCB11 in complex with taurocholate
    • タンパク質・ペプチド: Bile salt export pump
  • リガンド: TAUROCHOLIC ACID

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超分子 #1: human ABCB11 in complex with taurocholate

超分子名称: human ABCB11 in complex with taurocholate / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 146 kDa/nm

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分子 #1: Bile salt export pump

分子名称: Bile salt export pump / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 140.872219 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GFFQLFRFSS STDIWLMFVG SLCAFLHGIA QPGVLLIFGT MTDVFIDYDV ELQELQIPGK ACVNNTIVWT NSSLNQNMTN GTRCGLLNI ESEMIKFASY YAGIAVAVLI TGYIQICFWV IAAARQIQKM RKFYFRRIMR MEIGWFDCNS VGELNTRFSD D INKINDAI ...文字列:
GFFQLFRFSS STDIWLMFVG SLCAFLHGIA QPGVLLIFGT MTDVFIDYDV ELQELQIPGK ACVNNTIVWT NSSLNQNMTN GTRCGLLNI ESEMIKFASY YAGIAVAVLI TGYIQICFWV IAAARQIQKM RKFYFRRIMR MEIGWFDCNS VGELNTRFSD D INKINDAI ADQMALFIQR MTSTICGFLL GFFRGWKLTL VIISVSPLIG IGAATIGLSV SKFTDYELKA YAKAGVVADE VI SSMRTVA AFGGEKREVE RYEKNLVFAQ RWGIRKGIVM GFFTGFVWCL IFLCYALAFW YGSTLVLDEG EYTPGTLVQI FLS VIVGAL NLGNASPCLE AFATGRAAAT SIFETIDRKP IIDCMSEDGY KLDRIKGEIE FHNVTFHYPS RPEVKILNDL NMVI KPGEM TALVGPSGAG KSTALQLIQR FYDPCEGMVT VDGHDIRSLN IQWLRDQIGI VEQEPVLFST TIAENIRYGR EDATM EDIV QAAKEANAYN FIMDLPQQFD TLVGEGGGQM SGGQKQRVAI ARALIRNPKI LLLDMATSAL DNESEAMVQE VLSKIQ HGH TIISVAHRLS TVRAADTIIG FEHGTAVERG THEELLERKG VYFTLVTLQS QGNQALNEED IKDATEDDML ARTFSRG SY QDSLRASIRQ RSKSQLSYLV HEPPLAVVDH KSTYEEDRKD KDIPVQEEVE PAPVRRILKF SAPEWPYMLV GSVGAAVN G TVTPLYAFLF SQILGTFSIP DKEEQRSQIN GVCLLFVAMG CVSLFTQFLQ GYAFAKSGEL LTKRLRKFGF RAMLGQDIA WFDDLRNSPG ALTTRLATDA SQVQGAAGSQ IGMIVNSFTN VTVAMIIAFS FSWKLSLVIL CFFPFLALSG ATQTRMLTGF ASRDKQALE MVGQITNEAL SNIRTVAGIG KERRFIEALE TELEKPFKTA IQKANIYGFC FAFAQCIMFI ANSASYRYGG Y LISNEGLH FSYVFRVISA VVLSATALGR AFSYTPSYAK AKISAARFFQ LLDRQPPISV YNTAGEKWDN FQGKIDFVDC KF TYPSRPD SQVLNGLSVS ISPGQTLAFV GSSGCGKSTS IQLLERFYDP DQGKVMIDGH DSKKVNVQFL RSNIGIVSQE PVL FACSIM DNIKYGDNTK EIPMERVIAA AKQAQLHDFV MSLPEKYETN VGSQGSQLSR GEKQRIAIAR AIVRDPKILL LDEA TSALD TESEKTVQVA LDKAREGRTC IVIAHRLSTI QNADIIAVMA QGVVIEKGTH EELMAQKGAY YKLVT

UniProtKB: Bile salt export pump

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分子 #2: TAUROCHOLIC ACID

分子名称: TAUROCHOLIC ACID / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 2 / 式: TCH
分子量理論値: 515.703 Da
Chemical component information

ChemComp-TCH:
TAUROCHOLIC ACID / タウロコ-ル酸

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度5.8 mg/mL
緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 8 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 2147192
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
最終 再構成使用したクラス数: 100 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.10) / 使用した粒子像数: 251574
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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