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- EMDB-3079: Single-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain in... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3079
タイトルSingle-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain inside the E. coli ribosome exit tunnel.
マップデータAdr1 domain inside the ribosome exit tunnel
試料
  • 試料: adr1 domain cotranslationally folded inside the E. coli ribosome exit tunnel
  • 複合体: 70s ribosome
  • タンパク質・ペプチド: adr1 domain
キーワードprotein folding / translation / ribosome / zinc finger / SecM / translational arrest peptide / cryo-EM / single-molecule studies
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by oleic acid / positive regulation of peroxisome organization / positive regulation of ethanol catabolic process / peroxisome organization / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / cellular response to ethanol / TFIID-class transcription factor complex binding / TFIIB-class transcription factor binding / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding ...positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter by oleic acid / positive regulation of peroxisome organization / positive regulation of ethanol catabolic process / peroxisome organization / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / cellular response to ethanol / TFIID-class transcription factor complex binding / TFIIB-class transcription factor binding / chromatin organization / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / molecular adaptor activity / transcription coactivator activity / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / chromatin / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Zinc finger, C2H2 type / zinc finger / Zinc finger C2H2 type domain profile. / Zinc finger C2H2 superfamily / Zinc finger C2H2 type domain signature. / Zinc finger C2H2-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulatory protein ADR1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌) / Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Nilsson OB / Hedman R / Marino J / Wickles S / Bischoff L / Johansson M / Muller-Lucks A / Trovato F / Puglisi JD / O'Brien E ...Nilsson OB / Hedman R / Marino J / Wickles S / Bischoff L / Johansson M / Muller-Lucks A / Trovato F / Puglisi JD / O'Brien E / Beckmann R / von Heijne G
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Cotranslational Protein Folding inside the Ribosome Exit Tunnel.
著者: Ola B Nilsson / Rickard Hedman / Jacopo Marino / Stephan Wickles / Lukas Bischoff / Magnus Johansson / Annika Müller-Lucks / Fabio Trovato / Joseph D Puglisi / Edward P O'Brien / Roland ...著者: Ola B Nilsson / Rickard Hedman / Jacopo Marino / Stephan Wickles / Lukas Bischoff / Magnus Johansson / Annika Müller-Lucks / Fabio Trovato / Joseph D Puglisi / Edward P O'Brien / Roland Beckmann / Gunnar von Heijne /
要旨: At what point during translation do proteins fold? It is well established that proteins can fold cotranslationally outside the ribosome exit tunnel, whereas studies of folding inside the exit tunnel ...At what point during translation do proteins fold? It is well established that proteins can fold cotranslationally outside the ribosome exit tunnel, whereas studies of folding inside the exit tunnel have so far detected only the formation of helical secondary structure and collapsed or partially structured folding intermediates. Here, using a combination of cotranslational nascent chain force measurements, inter-subunit fluorescence resonance energy transfer studies on single translating ribosomes, molecular dynamics simulations, and cryoelectron microscopy, we show that a small zinc-finger domain protein can fold deep inside the vestibule of the ribosome exit tunnel. Thus, for small protein domains, the ribosome itself can provide the kind of sheltered folding environment that chaperones provide for larger proteins.
履歴
登録2015年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年8月12日-
マップ公開2015年9月9日-
更新2015年9月23日-
現状2015年9月23日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.00085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.00085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5a7u
  • 表面レベル: 0.00085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5a7u
  • 表面レベル: 0.00085
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-5a7u
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-3079.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3079.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 185.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Adr1 domain inside the ribosome exit tunnel
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.37 Å/pix.
x 368 pix.
= 504.16 Å		1.37 Å/pix.
x 368 pix.
= 504.16 Å		1.37 Å/pix.
x 368 pix.
= 504.16 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.00085 / ムービー #1: 0.00085
最小 - 最大-0.00153911 - 0.00393142
平均 (標準偏差)-0.00001018 (±0.00019531)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ368368368
Spacing368368368
セルA=B=C: 504.16 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z368368368
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z504.160504.160504.160
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-21-120
NX/NY/NZ432573
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS368368368
D min/max/mean-0.0020.004-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : adr1 domain cotranslationally folded inside the E. coli ribosome ...

全体名称: adr1 domain cotranslationally folded inside the E. coli ribosome exit tunnel
要素
  • 試料: adr1 domain cotranslationally folded inside the E. coli ribosome exit tunnel
  • 複合体: 70s ribosome
  • タンパク質・ペプチド: adr1 domain

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超分子 #1000: adr1 domain cotranslationally folded inside the E. coli ribosome ...

超分子名称: adr1 domain cotranslationally folded inside the E. coli ribosome exit tunnel
タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: One monomer of adr1 domain with ribosome / Number unique components: 2

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超分子 #1: 70s ribosome

超分子名称: 70s ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-prokaryote: ALL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: adr1 domain

分子名称: adr1 domain / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 別称: Baker's Yeast
分子量理論値: 151 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列UniProtKB: Regulatory protein ADR1

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.2
詳細: 20 mM Hepes pH 7.2 , 50 mM KOAc, 5 mM Mg[OAc]2, 0.03% DDM, 50 microM ZnCl2, 125 mM sucrose.
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
日付2015年4月13日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 3308 / 平均電子線量: 5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: -3.2 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Micrograph
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Spider / 使用した粒子像数: 151900

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

2adr

ソフトウェア名称: Chimera
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a7u:
Single-particle cryo-EM of co-translational folded adr1 domain inside the E. coli ribosome exit tunnel.

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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