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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30298 | |||||||||
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タイトル | CryoEM structure of CHD7(N-CRD) bound to the nucleosome | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.25 Å | |||||||||
データ登録者 | Lee E / Song JJ | |||||||||
資金援助 | 韓国, 2件
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引用 | ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2021 タイトル: A Novel N-terminal Region to Chromodomain in CHD7 is Required for the Efficient Remodeling Activity. 著者: Eunhye Lee / Chanshin Kang / Pasi Purhonen / Hans Hebert / Karim Bouazoune / Sungchul Hohng / Ji-Joon Song / 要旨: Chromodomain-Helicase DNA binding protein 7 (CHD7) is an ATP dependent chromatin remodeler involved in maintaining open chromatin structure. Mutations of CHD7 gene causes multiple developmental ...Chromodomain-Helicase DNA binding protein 7 (CHD7) is an ATP dependent chromatin remodeler involved in maintaining open chromatin structure. Mutations of CHD7 gene causes multiple developmental disorders, notably CHARGE syndrome. However, there is not much known about the molecular mechanism by which CHD7 remodels nucleosomes. Here, we performed biochemical and biophysical analysis on CHD7 chromatin remodeler and uncover that N-terminal to the Chromodomain (N-CRD) interacts with nucleosome and contains a high conserved arginine stretch, which is reminiscent of arginine anchor. Importantly, this region is required for efficient ATPase stimulation and nucleosome remodeling activity of CHD7. Furthermore, smFRET analysis shows the mutations in the N-CRD causes the defects in remodeling activity. Collectively, our results uncover the functional importance of a previously unidentified N-terminal region in CHD7 and implicate that the multiple domains in chromatin remodelers are involved in regulating their activities. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30298.map.gz | 5.5 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30298-v30.xml emd-30298.xml | 15.3 KB 15.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_30298_fsc.xml | 8.3 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_30298.png | 33.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30298 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30298 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_30298_validation.pdf.gz | 350.4 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_30298_full_validation.pdf.gz | 350 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_30298_validation.xml.gz | 10.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_30298_validation.cif.gz | 13.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30298 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-30298 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30298.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 46.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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投影像・断面図 | 画像のコントロール
画像は Spider により作成 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 0.82 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : CryoEM structure of CHD7 bound to the nucleosome
+超分子 #1: CryoEM structure of CHD7 bound to the nucleosome
+超分子 #2: CHD7
+超分子 #3: Histone H3, H4, H2A, H2B
+超分子 #4: DNA
+分子 #1: Chromodomain Helicase DNA binding Protein 7( CHD7 )
+分子 #2: Histone H3
+分子 #3: Histone H4
+分子 #4: Histone H2A
+分子 #5: Histone H2B
+分子 #6: widom 601 DNA sequence
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 47.94 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |