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- EMDB-3028: MicroED structure of the toxic core segment, GAVVTGVTAVA, from Pa... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3028
タイトルMicroED structure of the toxic core segment, GAVVTGVTAVA, from Parkinson's disease protein, alpha-synuclein, residues 69-78.
マップデータmicroED map of toxic NACore segment, residues 68-78 of alpha-synuclein
試料
  • 試料: GAVVTGVTAVA, a toxic segment from the NAC domain of Parkinson's disease protein, alpha-synuclein, residues 69-78
  • タンパク質・ペプチド: alpha synuclein residues 69-78
キーワードAmyloid fibrils / alpha-synuclein / MicroED Crystallography / Parkinson's Disease / Peptide / Toxicity
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization ...negative regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / : / neutral lipid metabolic process / regulation of acyl-CoA biosynthetic process / negative regulation of dopamine uptake involved in synaptic transmission / negative regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of SNARE complex assembly / positive regulation of hydrogen peroxide catabolic process / supramolecular fiber / mitochondrial membrane organization / negative regulation of chaperone-mediated autophagy / regulation of synaptic vesicle recycling / regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / negative regulation of platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / positive regulation of protein localization to cell periphery / negative regulation of exocytosis / regulation of glutamate secretion / response to iron(II) ion / SNARE complex assembly / positive regulation of neurotransmitter secretion / dopamine biosynthetic process / regulation of norepinephrine uptake / transporter regulator activity / regulation of locomotion / mitochondrial ATP synthesis coupled electron transport / regulation of macrophage activation / positive regulation of inositol phosphate biosynthetic process / synaptic vesicle priming / negative regulation of microtubule polymerization / synaptic vesicle transport / positive regulation of receptor recycling / dopamine uptake involved in synaptic transmission / protein kinase inhibitor activity / dynein complex binding / regulation of dopamine secretion / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / cuprous ion binding / positive regulation of endocytosis / positive regulation of exocytosis / response to magnesium ion / synaptic vesicle exocytosis / enzyme inhibitor activity / kinesin binding / synaptic vesicle endocytosis / regulation of presynapse assembly / response to type II interferon / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of serotonin uptake / alpha-tubulin binding / supramolecular fiber organization / inclusion body / phospholipid metabolic process / cellular response to copper ion / axon terminus / cellular response to epinephrine stimulus / Hsp70 protein binding / response to interleukin-1 / regulation of microtubule cytoskeleton organization / SNARE binding / positive regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / adult locomotory behavior / negative regulation of protein kinase activity / excitatory postsynaptic potential / fatty acid metabolic process / phosphoprotein binding / protein tetramerization / microglial cell activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / synapse organization / ferrous iron binding / protein destabilization / PKR-mediated signaling / phospholipid binding / receptor internalization / tau protein binding / long-term synaptic potentiation / synaptic vesicle membrane / positive regulation of inflammatory response / actin cytoskeleton / actin binding / growth cone / cell cortex / cellular response to oxidative stress / neuron apoptotic process / chemical synaptic transmission / molecular adaptor activity / negative regulation of neuron apoptotic process / response to lipopolysaccharide / histone binding / amyloid fibril formation / lysosome / oxidoreductase activity / postsynapse / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of apoptotic process / Amyloid fiber formation / copper ion binding / response to xenobiotic stimulus / axon / neuronal cell body
類似検索 - 分子機能
Synuclein / Alpha-synuclein / Synuclein
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子線結晶学 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Rodriguez JA / Ivanova M / Sawaya MR / Cascio D / Reyes F / Shi D / Johnson L / Guenther E / Zhang M / Jiang L ...Rodriguez JA / Ivanova M / Sawaya MR / Cascio D / Reyes F / Shi D / Johnson L / Guenther E / Zhang M / Jiang L / Arbing MA / Sangwan S / Hattne J / Whitelegge J / Brewster A / Messerschmidt M / Boutet S / Sauter NK / Nannenga B / Gonen T / Eisenberg D
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Structure of the toxic core of α-synuclein from invisible crystals.
著者: Jose A Rodriguez / Magdalena I Ivanova / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Francis E Reyes / Dan Shi / Smriti Sangwan / Elizabeth L Guenther / Lisa M Johnson / Meng Zhang / Lin Jiang / Mark ...著者: Jose A Rodriguez / Magdalena I Ivanova / Michael R Sawaya / Duilio Cascio / Francis E Reyes / Dan Shi / Smriti Sangwan / Elizabeth L Guenther / Lisa M Johnson / Meng Zhang / Lin Jiang / Mark A Arbing / Brent L Nannenga / Johan Hattne / Julian Whitelegge / Aaron S Brewster / Marc Messerschmidt / Sébastien Boutet / Nicholas K Sauter / Tamir Gonen / David S Eisenberg /
要旨: The protein α-synuclein is the main component of Lewy bodies, the neuron-associated aggregates seen in Parkinson disease and other neurodegenerative pathologies. An 11-residue segment, which we term ...The protein α-synuclein is the main component of Lewy bodies, the neuron-associated aggregates seen in Parkinson disease and other neurodegenerative pathologies. An 11-residue segment, which we term NACore, appears to be responsible for amyloid formation and cytotoxicity of human α-synuclein. Here we describe crystals of NACore that have dimensions smaller than the wavelength of visible light and thus are invisible by optical microscopy. As the crystals are thousands of times too small for structure determination by synchrotron X-ray diffraction, we use micro-electron diffraction to determine the structure at atomic resolution. The 1.4 Å resolution structure demonstrates that this method can determine previously unknown protein structures and here yields, to our knowledge, the highest resolution achieved by any cryo-electron microscopy method to date. The structure exhibits protofibrils built of pairs of face-to-face β-sheets. X-ray fibre diffraction patterns show the similarity of NACore to toxic fibrils of full-length α-synuclein. The NACore structure, together with that of a second segment, inspires a model for most of the ordered portion of the toxic, full-length α-synuclein fibril, presenting opportunities for the design of inhibitors of α-synuclein fibrils.
履歴
登録2015年5月28日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年6月10日-
マップ公開2015年9月9日-
更新2015年10月7日-
現状2015年10月7日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-4ril
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-4ril
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3028.500...

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3028.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 464.8 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈microED map of toxic NACore segment, residues 68-78 of alpha-synuclein
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Y (Sec.)X (Row.)Z (Col.)
0.4 Å/pix.
x 13 pix.
= 4.82 Å		0.46 Å/pix.
x 161 pix.
= 70.81 Å		0.44 Å/pix.
x 58 pix.
= 16.79 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX: 0.45981 Å / Y: 0.40167 Å / Z: 0.44184 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-1.0566808 - 2.5717845
平均 (標準偏差)0.00511681 (±0.48366362)
対称性空間群: 5
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderZXY
Origin-80-40
サイズ1615813
Spacing1215438
セルA: 70.81 Å / B: 4.82 Å / C: 16.79 Å
α: 90.0 ° / β: 105.68 ° / γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.459805194805190.401666666666670.44184210526316
M x/y/z1541238
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z70.8104.82016.790
α/β/γ90.000105.68090.000
start NX/NY/NZ-800-4
NX/NY/NZ1611358
MAP C/R/S312
start NC/NR/NS-4-800
NC/NR/NS5816113
D min/max/mean-1.0572.5720.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : GAVVTGVTAVA, a toxic segment from the NAC domain of Parkinson's d...

全体名称: GAVVTGVTAVA, a toxic segment from the NAC domain of Parkinson's disease protein, alpha-synuclein, residues 69-78
要素
  • 試料: GAVVTGVTAVA, a toxic segment from the NAC domain of Parkinson's disease protein, alpha-synuclein, residues 69-78
  • タンパク質・ペプチド: alpha synuclein residues 69-78

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超分子 #1000: GAVVTGVTAVA, a toxic segment from the NAC domain of Parkinson's d...

超分子名称: GAVVTGVTAVA, a toxic segment from the NAC domain of Parkinson's disease protein, alpha-synuclein, residues 69-78
タイプ: sample / ID: 1000 / 詳細: crystalline fibrils / 集合状態: crystalline fibrils / Number unique components: 1
分子量理論値: 1 KDa

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分子 #1: alpha synuclein residues 69-78

分子名称: alpha synuclein residues 69-78 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: a-syn
詳細: alpha synuclein residues 68-78. Synthesized chemically.
コピー数: 1 / 集合状態: fibril / 組換発現: No / データベース: NCBI
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human
分子量実験値: 1 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析電子線結晶学
試料の集合状態3D array

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7 / 詳細: water
グリッド詳細: quantifoil holey-carbon EM grid, 300 mesh copper
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 100 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
手法: Nanocrystals were deposited onto a quantifoil holey-carbon EM grid in a 2-3 microliter drop after appropriate dilution, which was optimized for crystal density on the grid. All grids were ...手法: Nanocrystals were deposited onto a quantifoil holey-carbon EM grid in a 2-3 microliter drop after appropriate dilution, which was optimized for crystal density on the grid. All grids were then blotted and vitrified by plunging into liquid ethane using a Vitrobot Mark IV (FEI), then transferring to liquid nitrogen for storage.
詳細Crystals grew in batch. In a microcentrifuge tube at 37 degrees C with shaking.
結晶化詳細: Crystals grew in batch. In a microcentrifuge tube at 37 degrees C with shaking.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
温度最低: 99 K / 最高: 101 K / 平均: 100 K
詳細very low dose data collection. Spot size 11.
日付2014年8月28日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: TVIPS TEMCAM-F416 (4k x 4k)
平均電子線量: 0.10000000000000001 e/Å2 / カメラ長: 2230 / 詳細: Diffraction images are available upon request. / ビット/ピクセル: 16
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: OTHER / 撮影モード: DIFFRACTION
試料ステージ試料ホルダー: liquid nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN / Tilt angle min: -66 / Tilt angle max: 66 / Tilt series - Axis1 - Min angle: -66 ° / Tilt series - Axis1 - Max angle: 66 °
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細Diffraction images were processed with XDS and XSCALE.
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 1.4 Å / 解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES
詳細: The diffraction data set contains intensities measured from four crystals.
結晶パラメータ単位格子 - A: 70.81 Å / 単位格子 - B: 4.82 Å / 単位格子 - C: 16.79 Å / 単位格子 - γ: 90.0 ° / 単位格子 - α: 90 ° / 単位格子 - β: 105.68 ° / 空間群: C 1 2 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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