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万見
- EMDB-3019: Structure of HCV IRES bound to the human ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3019
タイトルStructure of HCV IRES bound to the human ribosome
マップデータReconstruction of hepatitis C virus IRES bound to human ribosome
試料
  • 試料: Hepatitis C virus IRES bound to human ribosome
  • 複合体: 40S ribosome
  • RNA: Hepatitis-C virus IRES
キーワードHuman ribosome / IRES / Hepatitis C virus / translation initiation
機能・相同性
機能・相同性情報


exit from mitosis / optic nerve development / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / retinal ganglion cell axon guidance / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of gastrulation ...exit from mitosis / optic nerve development / negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / retinal ganglion cell axon guidance / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of gastrulation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / protein tyrosine kinase inhibitor activity / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / nucleolus organization / positive regulation of DNA-templated transcription initiation / TNFR1-mediated ceramide production / negative regulation of RNA splicing / neural crest cell differentiation / supercoiled DNA binding / NF-kappaB complex / negative regulation of DNA repair / cytoplasmic translational initiation / oxidized purine DNA binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / rRNA modification in the nucleus and cytosol / negative regulation of bicellular tight junction assembly / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of establishment of cell polarity / negative regulation of phagocytosis / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / erythrocyte homeostasis / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / protein kinase A binding / Ribosomal scanning and start codon recognition / ion channel inhibitor activity / laminin receptor activity / Translation initiation complex formation / pigmentation / positive regulation of mitochondrial depolarization / negative regulation of Wnt signaling pathway / fibroblast growth factor binding / monocyte chemotaxis / BH3 domain binding / Protein hydroxylation / negative regulation of translational frameshifting / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / TOR signaling / positive regulation of GTPase activity / iron-sulfur cluster binding / mTORC1-mediated signalling / Peptide chain elongation / regulation of cell division / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / cellular response to ethanol / Eukaryotic Translation Termination / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / negative regulation of protein binding / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / Viral mRNA Translation / ubiquitin ligase inhibitor activity / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / regulation of translational fidelity / positive regulation of microtubule polymerization / phagocytic cup / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / spindle assembly / Protein methylation / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / translation regulator activity / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / rough endoplasmic reticulum / ribosomal small subunit export from nucleus / positive regulation of cell cycle / laminin binding / translation initiation factor binding / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Maturation of protein E / gastrulation / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway
類似検索 - 分子機能
40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / metallochaperone-like domain / TRASH domain / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 ...40S ribosomal protein SA / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / metallochaperone-like domain / TRASH domain / : / Ribosomal protein S26e signature. / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S21e signature. / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S12e / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Ribosomal protein S2, eukaryotic / S27a-like superfamily / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / 40S Ribosomal protein S10 / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S27a / : / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S7e signature. / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / : / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S3Ae signature. / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S3, eukaryotic/archaeal / 60S ribosomal protein L19 / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus / Ribosomal protein S4e, N-terminal, conserved site / Ribosomal protein S4e signature. / Ribosomal protein S8e, conserved site / Ribosomal protein S8e signature. / Ribosomal protein S19A/S15e / Ribosomal protein S27e signature. / Ribosomal protein S6, eukaryotic / Ribosomal protein S19e / Ribosomal protein S19e / Ribosomal_S19e / Ribosomal protein S17e / Ribosomal protein S17e-like superfamily / Ribosomal S17 / 40S ribosomal protein S1/3, eukaryotes / : / : / Ribosomal protein L19e, C-terminal domain / Ribosomal_L19e / Ribosomal protein L19/L19e / Ribosomal protein L19/L19e, domain 1 / Ribosomal protein L19/L19e superfamily / Ribosomal protein L19e, N-terminal domain / 40S ribosomal protein S11, N-terminal / Ribosomal_S17 N-terminal / Ribosomal protein S7e / Ribosomal protein S7e / : / Ribosomal S24e conserved site / Ribosomal protein S24e signature. / Ribosomal protein S4e, N-terminal / RS4NT (NUC023) domain / Ribosomal protein S4, KOW domain / Ribosomal protein S4e / Ribosomal protein S4e, central region / Ribosomal protein S4e, central domain superfamily / Ribosomal family S4e / Ribosomal protein S28e conserved site / Ribosomal protein S28e signature. / Ribosomal protein S6/S6e/A/B/2, conserved site / Ribosomal protein S17, archaeal/eukaryotic / Ribosomal protein S6e signature. / Ribosomal protein S23, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S24e
類似検索 - ドメイン・相同性
Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein eS10 ...Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS4, X isoform / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS32 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Hepatitis C virus (ウイルス)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Quade N / Leibundgut M / Boehringer D / van den Heuvel J / Ban N
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Cryo-EM structure of Hepatitis C virus IRES bound to the human ribosome at 3.9-Å resolution.
著者: Nick Quade / Daniel Boehringer / Marc Leibundgut / Joop van den Heuvel / Nenad Ban /
要旨: Hepatitis C virus (HCV), a widespread human pathogen, is dependent on a highly structured 5'-untranslated region of its mRNA, referred to as internal ribosome entry site (IRES), for the translation ...Hepatitis C virus (HCV), a widespread human pathogen, is dependent on a highly structured 5'-untranslated region of its mRNA, referred to as internal ribosome entry site (IRES), for the translation of all of its proteins. The HCV IRES initiates translation by directly binding to the small ribosomal subunit (40S), circumventing the need for many eukaryotic translation initiation factors required for mRNA scanning. Here we present the cryo-EM structure of the human 40S ribosomal subunit in complex with the HCV IRES at 3.9 Å resolution, determined by focused refinement of an 80S ribosome-HCV IRES complex. The structure reveals the molecular details of the interactions between the IRES and the 40S, showing that expansion segment 7 (ES7) of the 18S rRNA acts as a central anchor point for the HCV IRES. The structural data rationalizes previous biochemical and genetic evidence regarding the initiation mechanism of the HCV and other related IRESs.
履歴
登録2015年5月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年7月1日-
マップ公開2015年7月15日-
更新2015年8月12日-
現状2015年8月12日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（高さに従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5a2q
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3019.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3019.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 37.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Reconstruction of hepatitis C virus IRES bound to human ribosome
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.39 Å/pix.
x 216 pix.
= 300.24 Å		1.39 Å/pix.
x 216 pix.
= 300.24 Å		1.39 Å/pix.
x 216 pix.
= 300.24 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.39 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.25578699 - 0.47499382
平均 (標準偏差)0.00376542 (±0.02093141)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ216216216
Spacing216216216
セルA=B=C: 300.24 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.391.391.39
M x/y/z216216216
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z300.240300.240300.240
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-147-147-146
NX/NY/NZ294294294
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS216216216
D min/max/mean-0.2560.4750.004

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Hepatitis C virus IRES bound to human ribosome

全体名称: Hepatitis C virus IRES bound to human ribosome
要素
  • 試料: Hepatitis C virus IRES bound to human ribosome
  • 複合体: 40S ribosome
  • RNA: Hepatitis-C virus IRES

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超分子 #1000: Hepatitis C virus IRES bound to human ribosome

超分子名称: Hepatitis C virus IRES bound to human ribosome / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: IRES bound to ribosome / Number unique components: 2
分子量理論値: 1.45 MDa

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超分子 #1: 40S ribosome

超分子名称: 40S ribosome / タイプ: complex / ID: 1 / 組換発現: No / Ribosome-details: ribosome-eukaryote: SSU 40S, SSU RNA 18S
Ref GO0: GO:0005840
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト) / 別称: Human / 細胞: HEK293-6E / 細胞中の位置: Cytosole
分子量理論値: 1.35 MDa

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分子 #1: Hepatitis-C virus IRES

分子名称: Hepatitis-C virus IRES / タイプ: rna / ID: 1 / Name.synonym: HCV IRES / 分類: OTHER / Structure: DOUBLE HELIX / Synthetic?: No
由来(天然)生物種: Hepatitis C virus (ウイルス)
分子量理論値: 100 KDa
配列文字列: CTCCCCTGTG AGGAACTACT GTCTTCACGC AGAAAGCGTC TAGCCATGGC GTTAGTATGA GTGTCGTGCA GCCTCCAGGA CCCCCCCTCC CGGGAGAGCC ATAGTGGTCT GCGGAACCGG TGAGTACACC GGAATTGCCA GGACGACCGG GTCCTTTCTT GGATAAACCC ...文字列:
CTCCCCTGTG AGGAACTACT GTCTTCACGC AGAAAGCGTC TAGCCATGGC GTTAGTATGA GTGTCGTGCA GCCTCCAGGA CCCCCCCTCC CGGGAGAGCC ATAGTGGTCT GCGGAACCGG TGAGTACACC GGAATTGCCA GGACGACCGG GTCCTTTCTT GGATAAACCC GCTCAATGCC TGGAGATTTG GGCGTGCCCC CGCAAGACTG CTAGCCGAGT AGTGTTGGGT CGCGAAAGGC CTTGTGGTAC TGCCTGATAG GGTGCTTGCG AGTGCCCCGG GAGGTCTCGT AGACCGTGCA CCATGAGCAC AAATC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.6 / 詳細: 20mM HEPES, 100 mM KCl, 5 mM MgCl2
グリッド詳細: 200 mesh Quantifoil R 2/2 holey carbon grids with a thin continuous carbon support film applied
凍結凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / チャンバー内湿度: 80 % / チャンバー内温度: 77 K / 装置: HOMEMADE PLUNGER / 手法: Blot for 4 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 100,000 times magnification
日付2014年11月20日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
平均電子線量: 20 e/Å2
詳細: movie mode readout in FEI EPU: 7 frames per exposure
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 100719 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.4 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: per detector frame
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion / 使用した粒子像数: 404357

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

4w23
PDB 未公開エントリ

ソフトウェア名称: Chimera
詳細The coordinate model of the 40S subunit was fitted into the cryo-EM density using Chimera. The model was then adjusted using COOT (RNA) and O (proteins) and refined using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a2q:
Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome

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原子モデル構築 2

初期モデルPDB ID:

4upy
PDB 未公開エントリ


Chain - Chain ID: C
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The coordinate model of the 40S subunit was fitted into the cryo-EM density using Chimera. The model was then adjusted using COOT (RNA) and refined using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a2q:
Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome

+
原子モデル構築 3

初期モデルPDB ID:

1p5p


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The coordinate model of the 40S subunit was fitted into the cryo-EM density using Chimera. The model was then adjusted using COOT (RNA) and refined using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a2q:
Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome

+
原子モデル構築 4

初期モデルPDB ID:

1idv


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The coordinate model of the 40S subunit was fitted into the cryo-EM density using Chimera. The model was then adjusted using COOT (RNA) and refined using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a2q:
Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome

+
原子モデル構築 5

初期モデルPDB ID:

1kh6


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The coordinate model of the 40S subunit was fitted into the cryo-EM density using Chimera. The model was then adjusted using COOT (RNA) and refined using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a2q:
Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome

+
原子モデル構築 6

初期モデルPDB ID:

1f84


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The coordinate model of the 40S subunit was fitted into the cryo-EM density using Chimera. The model was then adjusted using COOT (RNA) and refined using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a2q:
Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome

+
原子モデル構築 7

初期モデルPDB ID:

3t4b


Chain - Chain ID: A
ソフトウェア名称: Chimera
詳細The coordinate model of the 40S subunit was fitted into the cryo-EM density using Chimera. The model was then adjusted using COOT (RNA) and refined using Phenix.
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-5a2q:
Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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