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- PDB-5a2q: Structure of the HCV IRES bound to the human ribosome -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5a2q
タイトルStructure of the HCV IRES bound to the human ribosome
要素
  • (RIBOSOMAL PROTEIN ...) x 36
  • 18S RRNA
  • HCV IRES
キーワードRIBOSOME / HUMAN RIBOSOME / HEPATITIS-C / IRES / TRANSLATION INITIATION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase inhibitor activity ...negative regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / oxidized pyrimidine DNA binding / response to TNF agonist / positive regulation of base-excision repair / negative regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of gastrulation / regulation of adenylate cyclase-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / protein tyrosine kinase inhibitor activity / IRE1-RACK1-PP2A complex / positive regulation of endodeoxyribonuclease activity / nucleolus organization / positive regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / translation at postsynapse / TNFR1-mediated ceramide production / negative regulation of DNA repair / negative regulation of RNA splicing / mammalian oogenesis stage / supercoiled DNA binding / activation-induced cell death of T cells / neural crest cell differentiation / NF-kappaB complex / oxidized purine DNA binding / cysteine-type endopeptidase activator activity involved in apoptotic process / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hydrogen peroxide / exit from mitosis / ubiquitin-like protein conjugating enzyme binding / regulation of establishment of cell polarity / translation at presynapse / positive regulation of ubiquitin-protein transferase activity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / negative regulation of phagocytosis / erythrocyte homeostasis / rRNA modification in the nucleus and cytosol / optic nerve development / cytoplasmic side of rough endoplasmic reticulum membrane / laminin receptor activity / protein kinase A binding / retinal ganglion cell axon guidance / negative regulation of ubiquitin protein ligase activity / pigmentation / Ribosomal scanning and start codon recognition / ion channel inhibitor activity / Translation initiation complex formation / positive regulation of mitochondrial depolarization / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / positive regulation of activated T cell proliferation / fibroblast growth factor binding / negative regulation of Wnt signaling pathway / monocyte chemotaxis / negative regulation of translational frameshifting / Protein hydroxylation / BH3 domain binding / TOR signaling / SARS-CoV-1 modulates host translation machinery / regulation of cell division / mTORC1-mediated signalling / T cell proliferation involved in immune response / Peptide chain elongation / iron-sulfur cluster binding / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Selenocysteine synthesis / positive regulation of signal transduction by p53 class mediator / Formation of a pool of free 40S subunits / endonucleolytic cleavage to generate mature 3'-end of SSU-rRNA from (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / ubiquitin ligase inhibitor activity / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Viral mRNA Translation / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / phagocytic cup / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / erythrocyte development / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / regulation of translational fidelity / endonucleolytic cleavage in ITS1 to separate SSU-rRNA from 5.8S rRNA and LSU-rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Protein methylation / spindle assembly / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / ribosomal small subunit export from nucleus / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / rough endoplasmic reticulum / laminin binding / translation regulator activity / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / positive regulation of cell cycle / translation initiation factor binding / signaling adaptor activity / gastrulation / Maturation of protein E / Maturation of protein E / MDM2/MDM4 family protein binding / positive regulation of microtubule polymerization / cytosolic ribosome
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1270 / N-terminal domain of TfIIb - #150 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2650 / Ribosomal protein S26 / Ribosomal protein S8e, subdomain / Ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S4, central domain / Phosducin; domain 2 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #1000 / Ribosomal protein S21 ...Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #1270 / N-terminal domain of TfIIb - #150 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #2650 / Ribosomal protein S26 / Ribosomal protein S8e, subdomain / Ribosomal protein S17 / Ribosomal protein S4, central domain / Phosducin; domain 2 / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) - #1000 / Ribosomal protein S21 / Hypothetical Cytosolic Protein; Chain: A; / Ribosomal protein S27 / first zn-finger domain of poly(adp-ribose) polymerase-1 / Alpha-Beta Plaits - #3370 / Diphtheria Toxin Repressor; domain 2 / N-terminal domain of TfIIb / Ribosomal protein S3, C-terminal domain / Ribosomal Protein S14/S29 / 30s Ribosomal Protein S14; Chain N / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 - #30 / Ribosomal protein S3 C-terminal domain / Dna Ligase; domain 1 - #10 / Ribosomal protein S11/S14 / Ribosomal protein S10 / S15/NS1, RNA-binding / Ribosomal Protein S7 / Ribosomal protein S7/S5 / RNA-binding S4 domain / SH3 type barrels. - #30 / Ribosomal protein L30/S12 / Structural Genomics Hypothetical 15.5 Kd Protein In mrcA-pckA Intergenic Region; Chain A / K homology (KH) domain / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #50 / Double Stranded RNA Binding Domain - #20 / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Other non-globular / 40S ribosomal protein SA / N-terminal domain of TfIIb / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / 40S ribosomal protein SA, C-terminal domain / 40S ribosomal protein SA C-terminus / Ubiquitin-like protein FUBI / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Ribosomal Protein S5; domain 2 / metallochaperone-like domain / TRASH domain / : / Ribosomal protein S26e signature. / Double Stranded RNA Binding Domain / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein L41 / Ribosomal protein S21e, conserved site / Ribosomal protein S21e signature. / Ribosomal protein S26e / Ribosomal protein S26e superfamily / Ribosomal protein S26e / : / Ribosomal protein S12e signature. / Ribosomal protein S12e / Ribosomal protein S19e, conserved site / Ribosomal protein S19e signature. / Small (40S) ribosomal subunit Asc1/RACK1 / 60s Ribosomal Protein L30; Chain: A; / Ribosomal protein S5, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S21e superfamily / Ribosomal protein S21e / Ribosomal protein S2, eukaryotic / S27a-like superfamily / 40S Ribosomal protein S10 / : / Ribosomal protein S7e signature. / Plectin/S10, N-terminal / Plectin/S10 domain / Ribosomal protein L24e, conserved site / Ribosomal protein L24e signature. / Ribosomal protein S10, eukaryotic/archaeal / Ribosomal protein L19, eukaryotic / Ribosomal protein L19/L19e conserved site / Ribosomal protein L19e signature. / Ribosomal protein S8e subdomain, eukaryotes / Ribosomal protein S25 / S25 ribosomal protein / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e, conserved site / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S17e signature. / Ribosomal protein S27a / Ribosomal protein S3Ae, conserved site / Ribosomal protein S3Ae signature. / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S30 / Ribosomal protein S2, eukaryotic/archaeal / : / 40S ribosomal protein S29/30S ribosomal protein S14 type Z / Ribosomal protein S27e signature. / 40S ribosomal protein S4, C-terminal domain / 40S ribosomal protein S4 C-terminus
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 ...: / RNA / RNA (> 10) / RNA (> 100) / RNA (> 1000) / Small ribosomal subunit protein eS17 / Small ribosomal subunit protein uS2 / Small ribosomal subunit protein uS5 / Small ribosomal subunit protein uS3 / Small ribosomal subunit protein eS12 / Small ribosomal subunit protein eS19 / Small ribosomal subunit protein eS27 / Small ribosomal subunit protein uS4 / Small ribosomal subunit protein uS7 / Small ribosomal subunit protein eS10 / Small ribosomal subunit protein uS10 / Small ribosomal subunit protein eS1 / Small ribosomal subunit protein eS7 / Small ribosomal subunit protein eS8 / Small ribosomal subunit protein uS8 / Small ribosomal subunit protein uS9 / Small ribosomal subunit protein uS11 / Small ribosomal subunit protein uS12 / Small ribosomal subunit protein uS13 / Small ribosomal subunit protein uS14 / Small ribosomal subunit protein uS15 / Small ribosomal subunit protein uS17 / Small ribosomal subunit protein eS4, X isoform / Small ribosomal subunit protein eS6 / Small ribosomal subunit protein uS19 / Small ribosomal subunit protein eS24 / Small ribosomal subunit protein eS25 / Small ribosomal subunit protein eS26 / Small ribosomal subunit protein eS28 / Ubiquitin-like FUBI-ribosomal protein eS30 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS32 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS21 / Small ribosomal subunit protein RACK1 / Large ribosomal subunit protein eL24 / Large ribosomal subunit protein eL19 / Ubiquitin-ribosomal protein eS31 fusion protein / Small ribosomal subunit protein eS1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
HEPATITIS C VIRUS (ウイルス)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Quade, N. / Leiundgut, M. / Boehringer, D. / Heuvel, J.v.d. / Ban, N.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Cryo-EM structure of Hepatitis C virus IRES bound to the human ribosome at 3.9-Å resolution.
著者: Nick Quade / Daniel Boehringer / Marc Leibundgut / Joop van den Heuvel / Nenad Ban /
要旨: Hepatitis C virus (HCV), a widespread human pathogen, is dependent on a highly structured 5'-untranslated region of its mRNA, referred to as internal ribosome entry site (IRES), for the translation ...Hepatitis C virus (HCV), a widespread human pathogen, is dependent on a highly structured 5'-untranslated region of its mRNA, referred to as internal ribosome entry site (IRES), for the translation of all of its proteins. The HCV IRES initiates translation by directly binding to the small ribosomal subunit (40S), circumventing the need for many eukaryotic translation initiation factors required for mRNA scanning. Here we present the cryo-EM structure of the human 40S ribosomal subunit in complex with the HCV IRES at 3.9 Å resolution, determined by focused refinement of an 80S ribosome-HCV IRES complex. The structure reveals the molecular details of the interactions between the IRES and the 40S, showing that expansion segment 7 (ES7) of the 18S rRNA acts as a central anchor point for the HCV IRES. The structural data rationalizes previous biochemical and genetic evidence regarding the initiation mechanism of the HCV and other related IRESs.
履歴
登録2015年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 2.02017年8月2日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / em_3d_fitting ...atom_site / em_3d_fitting / em_image_scans / em_software / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_validate_close_contact / struct_conn
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _em_3d_fitting.target_criteria / _em_software.fitting_id / _em_software.image_processing_id / _em_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_validate_close_contact.auth_atom_id_1
改定 2.12019年12月18日Group: Derived calculations / Other / カテゴリ: atom_sites / struct_conn
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] ..._atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3] / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_sheet / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_sheet.number_strands / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "IC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "IC" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "LA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "XA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 5-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 6-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-3019
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
2: 18S RRNA
3: HCV IRES
A: RIBOSOMAL PROTEIN US2
B: RIBOSOMAL PROTEIN ES1
C: RIBOSOMAL PROTEIN US5
D: RIBOSOMAL PROTEIN US3
E: RIBOSOMAL PROTEIN ES4
F: RIBOSOMAL PROTEIN US7
G: RIBOSOMAL PROTEIN ES6
H: RIBOSOMAL PROTEIN ES7
I: RIBOSOMAL PROTEIN ES8
J: RIBOSOMAL PROTEIN US4
K: RIBOSOMAL PROTEIN ES10
L: RIBOSOMAL PROTEIN US17
M: RIBOSOMAL PROTEIN ES12
N: RIBOSOMAL PROTEIN US15
O: RIBOSOMAL PROTEIN US11
P: RIBOSOMAL PROTEIN US19
Q: RIBOSOMAL PROTEIN US9
R: RIBOSOMAL PROTEIN ES17
S: RIBOSOMAL PROTEIN US13
T: RIBOSOMAL PROTEIN ES19
U: RIBOSOMAL PROTEIN US10
V: RIBOSOMAL PROTEIN ES21
W: RIBOSOMAL PROTEIN US8
X: RIBOSOMAL PROTEIN US12
Y: RIBOSOMAL PROTEIN ES24
Z: RIBOSOMAL PROTEIN ES25
a: RIBOSOMAL PROTEIN ES26
b: RIBOSOMAL PROTEIN ES27
c: RIBOSOMAL PROTEIN ES28
d: RIBOSOMAL PROTEIN US14
e: RIBOSOMAL PROTEIN ES30
f: RIBOSOMAL PROTEIN ES31
g: RIBOSOMAL PROTEIN RACK1
h: RIBOSOMAL PROTEIN EL41
r: RIBOSOMAL PROTEIN EL19
w: RIBOSOMAL PROTEIN EL24
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,305,500139
ポリマ－1,302,92238
非ポリマー2,578101
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA

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要素

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RNA鎖 , 2種, 2分子 23

#1: RNA鎖 18S RRNA


分子量: 602432.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: GenBank: 337376
#2: RNA鎖 HCV IRES


分子量: 82914.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) HEPATITIS C VIRUS (ウイルス)

+
RIBOSOMAL PROTEIN ... , 36種, 36分子 ABCDEFGHIJKLMNOPQRSTUVWXYZabcd...

#3: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US2


分子量: 32883.938 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P08865
#4: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES1


分子量: 30002.061 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: Q6NXR8, UniProt: P61247*PLUS
#5: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US5


分子量: 31376.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P15880
#6: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US3


分子量: 26729.369 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P23396
#7: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES4


分子量: 29654.869 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62701
#8: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US7


分子量: 22913.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P46782
#9: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES6


分子量: 28779.922 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62753
#10: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES7


分子量: 22168.914 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62081
#11: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES8


分子量: 24263.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62241
#12: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US4


分子量: 22641.564 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P46781
#13: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES10


分子量: 18933.846 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P46783
#14: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US17


分子量: 18468.826 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62280
#15: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES12


分子量: 14538.987 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P25398
#16: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US15


分子量: 17259.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62277
#17: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US11


分子量: 16302.772 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62263
#18: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US19


分子量: 17076.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62841
#19: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US9


分子量: 16477.377 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62249
#20: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES17


分子量: 15578.156 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P08708
#21: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US13


分子量: 17759.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62269
#22: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES19


分子量: 16178.640 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P39019
#23: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US10


分子量: 13398.763 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P60866
#24: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES21


分子量: 9124.389 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P63220
#25: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US8


分子量: 14865.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62244
#26: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US12


分子量: 15844.666 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62266
#27: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES24


分子量: 15107.924 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62847
#28: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES25


分子量: 13776.224 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62851
#29: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES26


分子量: 11673.848 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62854
#30: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES27


分子量: 9210.843 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P42677
#31: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES28


分子量: 6878.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62857
#32: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN US14


分子量: 6559.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62273
#33: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES30


分子量: 6302.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62861
#34: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN ES31


分子量: 8453.150 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: Q5RKT7, UniProt: P62979*PLUS
#35: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN RACK1


分子量: 34857.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P63244
#36: タンパク質・ペプチド RIBOSOMAL PROTEIN EL41


分子量: 3342.255 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P62945
#37: タンパク質・ペプチド RIBOSOMAL PROTEIN EL19


分子量: 1709.011 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P84098
#38: タンパク質 RIBOSOMAL PROTEIN EL24


分子量: 6481.664 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) HOMO SAPIENS (ヒト) / 細胞株: HEK293-6E / 器官: KIDNEY / 参照: UniProt: P83731

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非ポリマー , 3種, 245分子

#39: 化合物...
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#40: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#41: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細GENBANK REFERENCE FOR CHAIN A CAA54808.1 GENBANK REFERENCE FOR CHAIN G AAH27620.1

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: HCV IRES BOUND TO HUMAN 80S RIBOSOME / タイプ: RIBOSOME
緩衝液名称: 20MM HEPES, 100 MM KCL, 5 MM MGCL2 / pH: 7.6 / 詳細: 20MM HEPES, 100 MM KCL, 5 MM MGCL2
試料濃度: 0.4 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: HOLEY CARBON
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE-PROPANE
詳細: FROZEN ON 200 MESH QUANTIFOIL R 2 2 HOLEY CARBON GRIDS WITH A THIN CONTINUOUS CARBON SUPPORT FILM APPLIED IN ETHANE PROPANE MIX

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS / 日付: 2014年11月20日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 100719 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 3400 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1500 nm / Cs: 2.7 mm
撮影電子線照射量: 20 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
放射波長相対比: 1

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
1UCSF Chimeraモデルフィッティング
2RELION３次元再構成
CTF補正詳細: INDIVIDUAL FRAMES
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成手法: MAXIMUM LIKELIHOOD BASED REFINEMENT / 解像度: 3.9 Å / 粒子像の数: 404357 / ピクセルサイズ（公称値）: 1.39 Å / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 119.1 / プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL / Target criteria: R-factor
詳細: METHOD--RIGID BODY REFINEMENT FOLLOWED BY MANUAL MODEL BUILDING REFINEMENT PROTOCOL--CRYO-EM
原子モデル構築PDB-ID: 4W23

4w23
PDB 未公開エントリ


Accession code: 4W23 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化最高解像度: 3.9 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数39467 41037 101 144 80749

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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