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万見
- EMDB-2857: CryoEM reconstruction of dynactin complex from pig brain at 4.0 A... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2857
タイトルCryoEM reconstruction of dynactin complex from pig brain at 4.0 Angstrom resolution overall
マップデータCryoEM reconstruction of the Arp filament of dynactin complex from at 3.5 angstrom resolution
試料
  • 試料: Dynactin complex from pig brain
  • タンパク質・ペプチド: Actin related protein 1
  • タンパク質・ペプチド: Actin related protein 11
  • タンパク質・ペプチド: beta-actin
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 1
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 2
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 3
  • タンパク質・ペプチド: Actin capping protein
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 4
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 5
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 6
キーワードdynactin / dynein co-factor / actin-like filament / cellular cargo transport
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / retrograde axonal transport of mitochondrion / UCH proteinases / Gap junction degradation ...Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / EPHB-mediated forward signaling / Adherens junctions interactions / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Cell-extracellular matrix interactions / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / MAP2K and MAPK activation / retrograde axonal transport of mitochondrion / UCH proteinases / Gap junction degradation / Formation of annular gap junctions / RHOF GTPase cycle / Clathrin-mediated endocytosis / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / AURKA Activation by TPX2 / dynactin complex / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / F-actin capping protein complex / cellular response to cytochalasin B / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / protein localization to adherens junction / postsynaptic actin cytoskeleton / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Tat protein binding / barbed-end actin filament capping / Neutrophil degranulation / dense body / coronary vasculature development / apical protein localization / adherens junction assembly / dynein complex / RHO GTPases activate IQGAPs / RHO GTPases Activate Formins / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / tight junction / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / aorta development / COPI-mediated anterograde transport / ventricular septum development / regulation of norepinephrine uptake / apical junction complex / transporter regulator activity / nitric-oxide synthase binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / establishment or maintenance of cell polarity / cortical cytoskeleton / dynein complex binding / regulation of synaptic vesicle endocytosis / brush border / kinesin binding / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / microtubule-based process / regulation of protein localization to plasma membrane / axon cytoplasm / calyx of Held / axonogenesis / mitotic spindle organization / adherens junction / actin filament / cell motility / Schaffer collateral - CA1 synapse / kinetochore / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / actin filament binding / nucleosome / lamellipodium / actin cytoskeleton / actin binding / actin cytoskeleton organization / cell cortex / nuclear membrane / cytoskeleton / regulation of cell cycle / axon / ribonucleoprotein complex / focal adhesion / synapse / centrosome / protein kinase binding / glutamatergic synapse / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. ...Dynamitin / : / Dynamitin / Dynactin subunit 6 / Dynactin subunit 5 / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Trimeric LpxA-like superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Dynactin subunit 5 / Dynactin / Dynactin subunit 2 / F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Dynactin subunit 6 / F-actin-capping protein subunit beta / Alpha-centractin / Actin-related protein 10 / Actin, cytoplasmic 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa domesticus (ブタ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhang K / Urnavicius L / Diamant AG / Motz C / Schlager MA / Yu M / Patel NA / Robinson CV / Carter AP
引用ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: The structure of the dynactin complex and its interaction with dynein.
著者: Linas Urnavicius / Kai Zhang / Aristides G Diamant / Carina Motz / Max A Schlager / Minmin Yu / Nisha A Patel / Carol V Robinson / Andrew P Carter /
要旨: Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our ...Dynactin is an essential cofactor for the microtubule motor cytoplasmic dynein-1. We report the structure of the 23-subunit dynactin complex by cryo-electron microscopy to 4.0 angstroms. Our reconstruction reveals how dynactin is built around a filament containing eight copies of the actin-related protein Arp1 and one of β-actin. The filament is capped at each end by distinct protein complexes, and its length is defined by elongated peptides that emerge from the α-helical shoulder domain. A further 8.2 angstrom structure of the complex between dynein, dynactin, and the motility-inducing cargo adaptor Bicaudal-D2 shows how the translational symmetry of the dynein tail matches that of the dynactin filament. The Bicaudal-D2 coiled coil runs between dynein and dynactin to stabilize the mutually dependent interactions between all three components.
履歴
登録2015年1月21日-
ヘッダ(付随情報) 公開2015年3月4日-
マップ公開2015年3月4日-
更新2016年4月6日-
現状2016年4月6日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.168
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.168
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-5adx
  • 表面レベル: 0.168
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_2857.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2857.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 16.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈CryoEM reconstruction of the Arp filament of dynactin complex from at 3.5 angstrom resolution
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.34 Å/pix.
x 189 pix.
= 253.26 Å		1.34 Å/pix.
x 111 pix.
= 148.74 Å		1.34 Å/pix.
x 211 pix.
= 282.74 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.34 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.133 / ムービー #1: 0.168
最小 - 最大-0.30919424 - 0.64745843
平均 (標準偏差)0.00548598 (±0.0328186)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-62-94-95
サイズ111211189
Spacing111211189
セルA: 282.74002 Å / B: 148.74 Å / C: 253.26001 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.341.341.34
M x/y/z211111189
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z282.740148.740253.260
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-94-62-95
NC/NR/NS211111189
D min/max/mean-0.3090.6470.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Dynactin complex from pig brain

全体名称: Dynactin complex from pig brain
要素
  • 試料: Dynactin complex from pig brain
  • タンパク質・ペプチド: Actin related protein 1
  • タンパク質・ペプチド: Actin related protein 11
  • タンパク質・ペプチド: beta-actin
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 1
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 2
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 3
  • タンパク質・ペプチド: Actin capping protein
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 4
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 5
  • タンパク質・ペプチド: Dynactin subunit 6

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超分子 #1000: Dynactin complex from pig brain

超分子名称: Dynactin complex from pig brain / タイプ: sample / ID: 1000
詳細: he sample was stored in -80 degrees Celcius freezer before being loaded onto the grid.
集合状態: One dynactin complex / Number unique components: 10
分子量実験値: 1.06 MDa / 理論値: 1.06 MDa / 手法: Mass spectrometry

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分子 #1: Actin related protein 1

分子名称: Actin related protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Arp1 / コピー数: 8 / 集合状態: Octamer in actin like filament / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 42.6 KDa / 理論値: 42.6 KDa

+
分子 #2: Actin related protein 11

分子名称: Actin related protein 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / Name.synonym: Arp11 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 46.3 KDa / 理論値: 46.3 KDa

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分子 #3: beta-actin

分子名称: beta-actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 43 KDa / 理論値: 43 KDa

+
分子 #4: Dynactin subunit 1

分子名称: Dynactin subunit 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / Name.synonym: DCTN1 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 150 KDa / 理論値: 150 KDa

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分子 #5: Dynactin subunit 2

分子名称: Dynactin subunit 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / Name.synonym: DCTN2 / コピー数: 4 / 集合状態: Tetramer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 50 KDa / 理論値: 50 KDa

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分子 #6: Dynactin subunit 3

分子名称: Dynactin subunit 3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / Name.synonym: DCTN3 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 22 KDa / 理論値: 22 KDa

+
分子 #7: Actin capping protein

分子名称: Actin capping protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / Name.synonym: CapZ / コピー数: 2 / 集合状態: Heterodimer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 33 KDa / 理論値: 33 KDa

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分子 #8: Dynactin subunit 4

分子名称: Dynactin subunit 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / Name.synonym: DCTN4 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 62 KDa / 理論値: 62 KDa

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分子 #9: Dynactin subunit 5

分子名称: Dynactin subunit 5 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / Name.synonym: DCTN5 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 25 KDa / 理論値: 25 KDa

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分子 #10: Dynactin subunit 6

分子名称: Dynactin subunit 6 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / Name.synonym: DCTN6 / コピー数: 1 / 集合状態: Monomer / 組換発現: No
由来(天然)生物種: Sus scrofa domesticus (ブタ) / 別称: Pig / 組織: Brain / 細胞中の位置: Cytoplasm
分子量実験値: 27 KDa / 理論値: 27 KDa

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.07 mg/mL
緩衝液pH: 6.5
詳細: 50mM KCl, 25mM KH2PO4-K2HPO4, 5mM DDT, 1mM MgCl2, 0.1 mM ATP
グリッド詳細: R2/2 400 square mesh copper grid with thin carbon support
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 105 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
温度最低: 80 K / 最高: 100 K
アライメント法Legacy - 非点収差: Objective lens astigmatism was corrected at 96,000 times nominal magnification
Legacy - Electron beam tilt params: 0
日付2014年9月12日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 14423 / 平均電子線量: 54 e/Å2 / ビット/ピクセル: 32
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 102967 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2.0 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細The particles were selected using a GPU accelerated automatic program Gautomatch. The CTF parameter were determined and refined using a GPU accelerated program Gctf.
CTF補正詳細: Each particle by Gctf
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Relion
詳細: Final map were sharpened to 3.5 angstrom from a 4.1 angstrom map in overall This map was only used for analysis of Arp filament of dynactin
使用した粒子像数: 115044

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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