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万見
- EMDB-28080: Human cardiac myosin II and associated essential light chain in t... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-28080
タイトルHuman cardiac myosin II and associated essential light chain in the rigor conformation
マップデータPrimary map for human beta-cardiac myosin II in the rigor form and the associated essential light chain.
試料
  • 複合体: Complex of the human beta cardiac myosin II in the rigor form with the associated essential light chain.
    • 複合体: Human beta-cardiac myosin II
      • タンパク質・ペプチド: Beta-cardiac myosin II
    • 複合体: Mouse skeletal essential light chain
      • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform
キーワードactin / tropomyosin / myosin / cardiac / CONTRACTILE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / Striated Muscle Contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding ...regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / Striated Muscle Contraction / muscle myosin complex / regulation of the force of heart contraction / transition between fast and slow fiber / myosin filament / adult heart development / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / myosin complex / myosin II complex / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / microfilament motor activity / myofibril / skeletal muscle contraction / striated muscle contraction / ATP metabolic process / stress fiber / cardiac muscle contraction / muscle contraction / regulation of heart rate / sarcomere / Z disc / actin filament binding / calmodulin binding / calcium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain ...DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / : / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / Myosin-7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Mus musculus (ハツカネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Doran MH / Lehman W / Rynkiewicz MJ
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)R01HL036153 米国
引用ジャーナル: J Gen Physiol / 年: 2023
タイトル: Conformational changes linked to ADP release from human cardiac myosin bound to actin-tropomyosin.
著者: Matthew H Doran / Michael J Rynkiewicz / David Rasicci / Skylar M L Bodt / Meaghan E Barry / Esther Bullitt / Christopher M Yengo / Jeffrey R Moore / William Lehman /
要旨: Following binding to the thin filament, β-cardiac myosin couples ATP-hydrolysis to conformational rearrangements in the myosin motor that drive myofilament sliding and cardiac ventricular ...Following binding to the thin filament, β-cardiac myosin couples ATP-hydrolysis to conformational rearrangements in the myosin motor that drive myofilament sliding and cardiac ventricular contraction. However, key features of the cardiac-specific actin-myosin interaction remain uncertain, including the structural effect of ADP release from myosin, which is rate-limiting during force generation. In fact, ADP release slows under experimental load or in the intact heart due to the afterload, thereby adjusting cardiac muscle power output to meet physiological demands. To further elucidate the structural basis of this fundamental process, we used a combination of cryo-EM reconstruction methodologies to determine structures of the human cardiac actin-myosin-tropomyosin filament complex at better than 3.4 Å-resolution in the presence and in the absence of Mg2+·ADP. Focused refinements of the myosin motor head and its essential light chains in these reconstructions reveal that small changes in the nucleotide-binding site are coupled to significant rigid body movements of the myosin converter domain and a 16-degree lever arm swing. Our structures provide a mechanistic framework to understand the effect of ADP binding and release on human cardiac β-myosin, and offer insights into the force-sensing mechanism displayed by the cardiac myosin motor.
履歴
登録2022年9月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2023年1月11日-
マップ公開2023年1月11日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_28080.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_28080.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 325 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Primary map for human beta-cardiac myosin II in the rigor form and the associated essential light chain.
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.08 Å/pix.
x 440 pix.
= 474.32 Å		1.08 Å/pix.
x 440 pix.
= 474.32 Å		1.08 Å/pix.
x 440 pix.
= 474.32 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.078 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0117
最小 - 最大-0.015528124 - 0.04534486
平均 (標準偏差)0.000023983008 (±0.0005957385)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ440440440
Spacing440440440
セルA=B=C: 474.31998 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_28080_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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追加マップ: Unmasked and relion filtered version of the primary map.

ファイルemd_28080_additional_1.map
注釈Unmasked and relion filtered version of the primary map.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2.

ファイルemd_28080_half_map_1.map
注釈Half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Half map 2.

ファイルemd_28080_half_map_2.map
注釈Half map 2.
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Complex of the human beta cardiac myosin II in the rigor form wit...

全体名称: Complex of the human beta cardiac myosin II in the rigor form with the associated essential light chain.
要素
  • 複合体: Complex of the human beta cardiac myosin II in the rigor form with the associated essential light chain.
    • 複合体: Human beta-cardiac myosin II
      • タンパク質・ペプチド: Beta-cardiac myosin II
    • 複合体: Mouse skeletal essential light chain
      • タンパク質・ペプチド: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

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超分子 #1: Complex of the human beta cardiac myosin II in the rigor form wit...

超分子名称: Complex of the human beta cardiac myosin II in the rigor form with the associated essential light chain.
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: Human beta-cardiac myosin II

超分子名称: Human beta-cardiac myosin II / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: Mouse skeletal essential light chain

超分子名称: Mouse skeletal essential light chain / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) / 細胞: C2C12

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分子 #1: Beta-cardiac myosin II

分子名称: Beta-cardiac myosin II / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 99.157695 KDa
組換発現生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
配列文字列: MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD ...文字列:
MGDSEMAVFG AAAPYLRKSE KERLEAQTRP FDLKKDVFVP DDKQEFVKAK IVSREGGKVT AETEYGKTVT VKEDQVMQQN PPKFDKIED MAMLTFLHEP AVLYNLKDRY GSWMIYTYSG LFCVTVNPYK WLPVYTPEVV AAYRGKKRSE APPHIFSISD N AYQYMLTD RENQSILITG ESGAGKTVNT KRVIQYFAVI AAIGDRSKKD QSPGKGTLED QIIQANPALE AFGNAKTVRN DN SSRFGKF IRIHFGATGK LASADIETYL LEKSRVIFQL KAERDYHIFY QILSNKKPEL LDMLLITNNP YDYAFISQGE TTV ASIDDA EELMATDNAF DVLGFTSEEK NSMYKLTGAI MHFGNMKFKL KQREEQAEPD GTEEADKSAY LMGLNSADLL KGLC HPRVK VGNEYVTKGQ NVQQVIYATG ALAKAVYERM FNWMVTRINA TLETKQPRQY FIGVLDIAGF EIFDFNSFEQ LCINF TNEK LQQFFNHHMF VLEQEEYKKE GIEWTFIDFG MDLQACIDLI EKPMGIMSIL EEECMFPKAT DMTFKAKLFD NHLGKS ANF QKPRNIKGKP EAHFSLIHYA GIVDYNIIGW LQKNKDPLNE TVVGLYQKSS LKLLSTLFAN YAGADAPIEK GKGKAKK GS SFQTVSALHR ENLNKLMTNL RSTHPHFVRC IIPNETKSPG VMDNPLVMHQ LRCNGVLEGI RICRKGFPNR ILYGDFRQ R YRILNPAAIP EGQFIDSRKG AEKLLSSLDI DHNQYKFGHT KVFFKAGLLG LLEEMRDERL SRIITRIQAQ SRGVLARME YKKLLERRDS LLVIQWNIRA FMGVKNWPWM KLYFKIKPLL KSGLNDIFEA QKIEWHEDYK DDDDK

UniProtKB: Myosin-7

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分子 #2: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

分子名称: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 20.62049 KDa
配列文字列:
MAPKKDVKKP AAAPAPAPAP APAPAKPKEE KIDLSAIKIE FSKEQQEDFK EAFLLFDRTG ECKITLSQVG DVLRALGTNP TNAEVKKVL GNPSNEEMNA KKIEFEQFLP MMQAISNNKD QGGYEDFVEG LRVFDKEGNG TVMGAELRHV LATLGEKMKE E EVEALLAG QEDSNGCINY EAFVKHIMSV

UniProtKB: Myosin light chain 1/3, skeletal muscle isoform

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.13 mg/mL
緩衝液pH: 7
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: GOLD / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
詳細: 15 mA was used in the Pelco Easiglow glow discharge machine
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III
詳細This complex was part of a larger filament containing actin-tropomyosin. The map was a result of a focused single particle approach.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-35 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 3961 / 平均露光時間: 3.12 sec. / 平均電子線量: 53.7 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 80000 / 照射モード: SPOT SCAN / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.0 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.7000000000000001 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 176178
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Featureless Cylinder
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1) / 使用した粒子像数: 88048
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1.1)
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

6x5z


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-8efd:
Human cardiac myosin II and associated essential light chain in the rigor conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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