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万見
- EMDB-25918: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25918
タイトルCardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)
マップデータTHM of the regulatory M-domain and C1 Ig-domain of cMyBP-C bound to cardiac thin filament
試料
  • 複合体: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)
    • タンパク質・ペプチド: cardiac actin
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
    • タンパク質・ペプチド: tropomyosin model
キーワードmuscle contraction regulator / muscle protein / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / A band ...C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / cardiac myofibril / actin-myosin filament sliding / regulation of striated muscle contraction / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / A band / structural constituent of muscle / sarcomere organization / myosin binding / heart contraction / myosin heavy chain binding / ATPase activator activity / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / sarcomere / actin filament organization / actin filament / actin binding / cell adhesion / identical protein binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha cardiac muscle 1 / Myosin-binding protein C, cardiac-type
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ) / Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.0 Å
データ登録者Risi CM / Galkin VE
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL140925 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM116790 米国
引用ジャーナル: J Mol Biol / 年: 2022
タイトル: Cryo-Electron Microscopy Reveals Cardiac Myosin Binding Protein-C M-Domain Interactions with the Thin Filament.
著者: Cristina M Risi / Edwin Villanueva / Betty Belknap / Rachel L Sadler / Samantha P Harris / Howard D White / Vitold E Galkin /
要旨: Cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C) modulates cardiac contraction via direct interactions with cardiac thick (myosin) and thin (actin) filaments (cTFs). While its C-terminal domains (e.g. C8- ...Cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C) modulates cardiac contraction via direct interactions with cardiac thick (myosin) and thin (actin) filaments (cTFs). While its C-terminal domains (e.g. C8-C10) anchor cMyBP-C to the backbone of the thick filament, its N-terminal domains (NTDs) (e.g. C0, C1, M, and C2) bind to both myosin and actin to accomplish its dual roles of inhibiting thick filaments and activating cTFs. While the positions of C0, C1 and C2 on cTF have been reported, the binding site of the M-domain on the surface of the cTF is unknown. Here, we used cryo-EM to reveal that the M-domain interacts with actin via helix 3 of its ordered tri-helix bundle region, while the unstructured part of the M-domain does not maintain extensive interactions with actin. We combined the recently obtained structure of the cTF with the positions of all the four NTDs on its surface to propose a complete model of the NTD binding to the cTF. The model predicts that the interactions of the NTDs with the cTF depend on the activation state of the cTF. At the peak of systole, when bound to the extensively activated cTF, NTDs would inhibit actomyosin interactions. In contrast, at falling Ca levels, NTDs would not compete with the myosin heads for binding to the cTF, but would rather promote formation of active cross-bridges at the adjacent regulatory units located at the opposite cTF strand. Our structural data provides a testable model of the cTF regulation by the cMyBP-C.
履歴
登録2022年1月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年11月23日-
マップ公開2022年11月23日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

添付画像

emd_25918.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25918.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 6.9 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈THM of the regulatory M-domain and C1 Ig-domain of cMyBP-C bound to cardiac thin filament
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 227 pix.
= 305.315 Å		1.35 Å/pix.
x 87 pix.
= 117.015 Å		1.35 Å/pix.
x 91 pix.
= 122.395 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.345 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.728
最小 - 最大-4.0428476 - 10.977688000000001
平均 (標準偏差)0.000000000000733 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ8791227
Spacing9187227
セルA: 122.395004 Å / B: 117.015 Å / C: 305.315 Å
α=β=γ: 90.0 °

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory ...

全体名称: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)
要素
  • 複合体: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)
    • タンパク質・ペプチド: cardiac actin
    • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
    • タンパク質・ペプチド: tropomyosin model

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超分子 #1: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory ...

超分子名称: Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: Thin filaments decorated with C1-M fragment of cMyBP-C show bound triple helix motif of the M-domain and bound C1 Ig-domain.

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分子 #1: cardiac actin

分子名称: cardiac actin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: cardiac muscle
分子量理論値: 41.830551 KDa
配列文字列: DDEETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG ...文字列:
DDEETTALVC DNGSGLVKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIITNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPTLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNV PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVLDSGDGV T HNVPIYEG YALPHAIMRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFVTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFENEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PETLFQPSFI GMESAGIHET TYNSIMKCDI DIRKDLYANN VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDEAG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, alpha cardiac muscle 1

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分子 #2: Myosin-binding protein C, cardiac-type

分子名称: Myosin-binding protein C, cardiac-type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 12 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 24.803123 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: DDPIGLFVMR PQDGEVTVGG SITFSARVAG ASLLKPPVVK WFKGKWVDLS SKVGQHLQLH DSYDRASKVY LFELHITDAQ PAFTGSYRC EVSTKDKFDC SNFNLTVHEA MGTGDLDLLS AFRRTSLAGG GRRISDSHED TGILDFSSLL KKRDSFRTPR D SKLEAPAE ...文字列:
DDPIGLFVMR PQDGEVTVGG SITFSARVAG ASLLKPPVVK WFKGKWVDLS SKVGQHLQLH DSYDRASKVY LFELHITDAQ PAFTGSYRC EVSTKDKFDC SNFNLTVHEA MGTGDLDLLS AFRRTSLAGG GRRISDSHED TGILDFSSLL KKRDSFRTPR D SKLEAPAE EDVWEILRQA PPSEYERIAF QYGVTDLRGM LKRLKGMRRD EKKSTAFQKK LE

UniProtKB: Myosin-binding protein C, cardiac-type

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分子 #3: tropomyosin model

分子名称: tropomyosin model / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Sus scrofa (ブタ) / 器官: heart / 組織: cardiac muscle
分子量理論値: 11.507176 KDa
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッドモデル: PELCO Ultrathin Carbon with Lacey Carbon / 材質: COPPER / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 20 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 275 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 34.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.4 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.7 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: IHRSR / 使用した粒子像数: 9710
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: actin model filtered to 100A resolution
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: IHRSR

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3mfp

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5k6p

chain_id: A, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

7jh7

chain_id: I, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

6g2t

chain_id: J, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-7tj7:
Cardiac thin filament decorated with C1 Ig-domain and regulatory M-domain of cardiac myosin binding protein C (cMyBP-C)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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