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- EMDB-25128: Structure of Xenopus laevis CRL2Lrr1 (State 2) -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-25128
タイトルStructure of Xenopus laevis CRL2Lrr1 (State 2)
マップデータ
試料
  • 複合体: CRL2Lrr1
    • タンパク質・ペプチド: CULLIN_2 domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Tceb2-prov protein
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • タンパク質・ペプチド: Lrr1
    • タンパク質・ペプチド: RING-type domain-containing protein
  • リガンド: ZINC ION
キーワードCullin RING E3 ubiquitin ligase / DNA replication termination / LIGASE
機能・相同性
機能・相同性情報


cullin-RING ubiquitin ligase complex / VCB complex / elongin complex / transcription elongation by RNA polymerase II / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / protein ubiquitination / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Elongin-C / Cullin family signature. / Elongin B / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain ...: / Zinc finger, RING-H2-type / RING-H2 zinc finger domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Elongin-C / Cullin family signature. / Elongin B / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / Leucine-rich repeats, bacterial type / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Leucine rich repeat / Leucine-rich repeat, typical subtype / Leucine-rich repeats, typical (most populated) subfamily / Leucine-rich repeat profile. / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Leucine-rich repeat / Leucine-rich repeat domain superfamily / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
CULLIN_2 domain-containing protein / RING-type domain-containing protein / Leucine rich repeat protein 1 L homeolog isoform X1 / Elongin B L homeolog / Elongin-C
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å
データ登録者Zhou H / Brown A
資金援助 米国, 3件
OrganizationGrant number国
Other private 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM141109 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM80676 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res / 年: 2021
タイトル: Structure of CRL2Lrr1, the E3 ubiquitin ligase that promotes DNA replication termination in vertebrates.
著者: Haixia Zhou / Manal S Zaher / Johannes C Walter / Alan Brown /
要旨: When vertebrate replisomes from neighboring origins converge, the Mcm7 subunit of the replicative helicase, CMG, is ubiquitylated by the E3 ubiquitin ligase, CRL2Lrr1. Polyubiquitylated CMG is then ...When vertebrate replisomes from neighboring origins converge, the Mcm7 subunit of the replicative helicase, CMG, is ubiquitylated by the E3 ubiquitin ligase, CRL2Lrr1. Polyubiquitylated CMG is then disassembled by the p97 ATPase, leading to replication termination. To avoid premature replisome disassembly, CRL2Lrr1 is only recruited to CMGs after they converge, but the underlying mechanism is unclear. Here, we use cryogenic electron microscopy to determine structures of recombinant Xenopus laevis CRL2Lrr1 with and without neddylation. The structures reveal that CRL2Lrr1 adopts an unusually open architecture, in which the putative substrate-recognition subunit, Lrr1, is located far from the catalytic module that catalyzes ubiquitin transfer. We further demonstrate that a predicted, flexible pleckstrin homology domain at the N-terminus of Lrr1 is essential to target CRL2Lrr1 to terminated CMGs. We propose a hypothetical model that explains how CRL2Lrr1's catalytic module is positioned next to the ubiquitylation site on Mcm7, and why CRL2Lrr1 binds CMG only after replisomes converge.
履歴
登録2021年10月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月8日-
マップ公開2021年12月8日-
更新2024年6月5日-
現状2024年6月5日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7shl
  • 表面レベル: 0.004
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_25128.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_25128.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264. Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264. Å		0.83 Å/pix.
x 320 pix.
= 264. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.825 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.004 / ムービー #1: 0.004
最小 - 最大-0.017027652 - 0.03793097
平均 (標準偏差)0.00005831775 (±0.00078753376)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 264.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.8250.8250.825
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z264.000264.000264.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ320320320
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0170.0380.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_25128_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : CRL2Lrr1

全体名称: CRL2Lrr1
要素
  • 複合体: CRL2Lrr1
    • タンパク質・ペプチド: CULLIN_2 domain-containing protein
    • タンパク質・ペプチド: Tceb2-prov protein
    • タンパク質・ペプチド: Elongin-C
    • タンパク質・ペプチド: Lrr1
    • タンパク質・ペプチド: RING-type domain-containing protein
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: CRL2Lrr1

超分子名称: CRL2Lrr1 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

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分子 #1: CULLIN_2 domain-containing protein

分子名称: CULLIN_2 domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 87.244117 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSLKPRVVDF DETWNKLLTT IKAVVMLDYV ERATWNDRFS DIYALCVAYP EPLGERLYTE TKIFLENHVQ QLHTRVLDSA EQVLVMYFR YWEEYSRGAD YMDCLYRYLN TQYIKKNKLT EADLQYGYGG VDMNEPLMEI GELALDLWRK LMIEPLQDTL L IMLLREIK ...文字列:
MSLKPRVVDF DETWNKLLTT IKAVVMLDYV ERATWNDRFS DIYALCVAYP EPLGERLYTE TKIFLENHVQ QLHTRVLDSA EQVLVMYFR YWEEYSRGAD YMDCLYRYLN TQYIKKNKLT EADLQYGYGG VDMNEPLMEI GELALDLWRK LMIEPLQDTL L IMLLREIK RDRCGEDPNQ KVIHGVINSF VHVEQYKKKF PLKFYQEIFE SPFLAETGEY YKQEASNLLQ ESNCSQYMEK IL GRLKDEE IRCRKYLHPS SYNKVIHECQ QRMVADHLQF LHAECHNIIR QERRNDMANM YTLLRAVSSG LPHMIQELQN HIH DEGLRA ISNLSQENMP TQFVESVLEV HSKFVQLVNC VLNGDQHFMS ALDKALTCVV NYREPKSVCK APELLAKYCD NMLK KSAKG MTENEVEDKL TSFITVFKYI DDKDVFQKFY ARMLAKRLIH GLSMSMDSEE TMINKLKQAC GYEFTSKLHR MYTDM SVSA DLNNKFNNFI KSQDTVIDLG ISFQIYVLQA GAWPLTQAPS STFAIPQELE KSVQMFELFY NQHFSGRKLT WLHYLC TGE VKMNYLCKPY VAMVTTYQMA VLLAFNNSEI ITYKELQDST QMNEKELTKT IKSLLDVKMI NHDSDKEDIE GESTFSL NM NFSSKRTKFK ITTPMQKDTP QEVEQTRSAV DEDRKMYLQA AIVRIMKARK VLRHNALIQE VISQSRARFN PSISMIKK C IEVLIDKQYI ERSQASADEY SYVA

UniProtKB: CULLIN_2 domain-containing protein

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分子 #2: Tceb2-prov protein

分子名称: Tceb2-prov protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.325927 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MDVFLMIRHH KTTIFTDAKE NTTVYELKRI VEGILKRPPE DQKLYKDDQL LDDNKTLGDC GFTSQTARPQ APATVGLAFR SSGDSFEPL RVEPFSSPPE LPDVMKPQET SGSANEQAVQ

UniProtKB: Elongin B L homeolog

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分子 #3: Elongin-C

分子名称: Elongin-C / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 12.485135 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MDGEEKTYGG CEGPDAMYVK LISSDGHEFI VKREHALTSG TIKAMLSGPG QFAENETNEV NFREIPSHVL SKVCMYFTYK VRYTNSSTE IPEFPIAPEI ALELLMAANF LDC

UniProtKB: Elongin-C

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分子 #4: Lrr1

分子名称: Lrr1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 46.882258 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MKLQCEVEVI NRMLPTFGLK NRGKGTRAVL SVGRQEGKRG AAYLMICTLK DKSGSRYKLE NNIEQLFTRF VGEGKATLRL KEPALDICL SKAEICGLRN FISTVGLANK GTDIGTVSLP RLTPAKTSEI EKPRSKLFIT TKKDYPITKS FPYSLEHLQV S YCKLARVD ...文字列:
MKLQCEVEVI NRMLPTFGLK NRGKGTRAVL SVGRQEGKRG AAYLMICTLK DKSGSRYKLE NNIEQLFTRF VGEGKATLRL KEPALDICL SKAEICGLRN FISTVGLANK GTDIGTVSLP RLTPAKTSEI EKPRSKLFIT TKKDYPITKS FPYSLEHLQV S YCKLARVD MRMLCLKKLQ KLDLSNNHIK KLPKTIGDLV CLQELILNHN FLESFEVVLC STTLRDTLKS LDLSANKLKA LP VQICNFK ELVSLKLDEN ELLQLPFPIG QLSKLRFLSA TKNNLQCLPN TFKKLTLENL DLFGNPFMQA TPLVPDIQLK IPL PLLETA ARATLKYRIP YGPHLIPATL CQDLSLAKTC DCGLPCLNSF IQTIVLMNLH QVSQTVVLVD TMGGTDGPIV CYFC SLTCY SQFLDKYLQS TRV

UniProtKB: Leucine rich repeat protein 1 L homeolog isoform X1

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分子 #5: RING-type domain-containing protein

分子名称: RING-type domain-containing protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 12.277985 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列:
MAAAMDVDTP SGANNSAGKK RFEVKKWNAV ALWAWDIVVD NCAICRNHIM DLCIECQANQ ASATSEECTV AWGVCNHAFH FHCISRWLK TRQVCPLDNR EWEFQKYVG

UniProtKB: RING-type domain-containing protein

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分子 #6: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 1 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
構成要素:
濃度式名称
250.0 mMKClpotassium chloride
50.0 mMHEPES4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acid
2.0 mMTCEPtris-(2-carboxyethyl)-phosphine

詳細: TCEP is freshly added.
グリッドモデル: C-flat-1.2/1.3 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: NITROGEN / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281.2 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Blot 6 seconds with the force 12.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)
平均電子線量: 54.5 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: Ab initio model
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.1) / 使用した粒子像数: 406755
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-7shl:
Structure of Xenopus laevis CRL2Lrr1 (State 2)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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