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万見
- EMDB-24844: Human KATP channel in open conformation, focused on Kir and one S... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-24844
タイトルHuman KATP channel in open conformation, focused on Kir and one SUR, position 3
マップデータfocused on Kir and one SUR after sharpening (B-factor: 53.4), position 3
試料
  • 複合体: Human KATP channel composed of Kir6.2 (C166S G334D) and SUR1
    • 複合体: Kir6.2 (C166S G334D) subunit of human KATP
      • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
    • 複合体: SUR1 subunit of human KATP
      • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family C member 8
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
キーワードion channel / KATP / ATP-sensitive potassium channel / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of neuroblast migration / positive regulation of uterine smooth muscle relaxation / ATP sensitive Potassium channels / Defective ABCC8 can cause hypo- and hyper-glycemias / potassium ion-transporting ATPase complex / negative regulation of blood-brain barrier permeability / response to resveratrol / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / glutamate secretion, neurotransmission / inward rectifying potassium channel ...negative regulation of neuroblast migration / positive regulation of uterine smooth muscle relaxation / ATP sensitive Potassium channels / Defective ABCC8 can cause hypo- and hyper-glycemias / potassium ion-transporting ATPase complex / negative regulation of blood-brain barrier permeability / response to resveratrol / ATP-activated inward rectifier potassium channel activity / glutamate secretion, neurotransmission / inward rectifying potassium channel / sulfonylurea receptor activity / ventricular cardiac muscle tissue development / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of tight junction disassembly / cell body fiber / CAMKK-AMPK signaling cascade / positive regulation of potassium ion transport / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / response to pH / inorganic cation transmembrane transport / ankyrin binding / negative regulation of glial cell proliferation / neuromuscular process / response to zinc ion / response to ATP / intracellular glucose homeostasis / potassium ion import across plasma membrane / response to testosterone / action potential / positive regulation of insulin secretion involved in cellular response to glucose stimulus / axolemma / intercalated disc / potassium channel activity / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / cellular response to nutrient levels / negative regulation of insulin secretion / heat shock protein binding / potassium ion transmembrane transport / T-tubule / acrosomal vesicle / negative regulation of angiogenesis / response to ischemia / female pregnancy / determination of adult lifespan / positive regulation of protein localization to plasma membrane / Regulation of insulin secretion / response to insulin / cellular response to glucose stimulus / potassium ion transport / visual learning / sarcolemma / ADP binding / transmembrane transport / memory / cellular response to nicotine / synaptic vesicle membrane / positive regulation of tumor necrosis factor production / nuclear envelope / cellular response to tumor necrosis factor / response to estradiol / presynaptic membrane / response to lipopolysaccharide / transmembrane transporter binding / response to hypoxia / endosome / response to xenobiotic stimulus / neuronal cell body / apoptotic process / glutamatergic synapse / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / : ...Potassium channel, inwardly rectifying, Kir6.2 / ATP-binding cassette subfamily C member 8 / Sulphonylurea receptor / Potassium channel, inwardly rectifying, transmembrane domain / Inward rectifier potassium channel transmembrane domain / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir, cytoplasmic / Potassium channel, inwardly rectifying, Kir / Inward rectifier potassium channel, C-terminal / Inward rectifier potassium channel C-terminal domain / : / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / Immunoglobulin E-set / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / ATP-binding cassette sub-family C member 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Zhao C / MacKinnon R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: Molecular structure of an open human K channel.
著者: Chen Zhao / Roderick MacKinnon /
要旨: K channels are metabolic sensors that translate intracellular ATP/ADP balance into membrane excitability. The molecular composition of K includes an inward-rectifier potassium channel (Kir) and an ...K channels are metabolic sensors that translate intracellular ATP/ADP balance into membrane excitability. The molecular composition of K includes an inward-rectifier potassium channel (Kir) and an ABC transporter-like sulfonylurea receptor (SUR). Although structures of K have been determined in many conformations, in all cases, the pore in Kir is closed. Here, we describe human pancreatic K (hK) structures with an open pore at 3.1- to 4.0-Å resolution using single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). Pore opening is associated with coordinated structural changes within the ATP-binding site and the channel gate in Kir. Conformational changes in SUR are also observed, resulting in an area reduction of contact surfaces between SUR and Kir. We also observe that pancreatic hK exhibits the unique (among inward-rectifier channels) property of PIP-independent opening, which appears to be correlated with a docked cytoplasmic domain in the absence of PIP.
履歴
登録2021年9月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年12月1日-
マップ公開2021年12月1日-
更新2025年6月4日-
現状2025年6月4日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7s5z
  • 表面レベル: 0.7
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_24844.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_24844.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 184 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈focused on Kir and one SUR after sharpening (B-factor: 53.4), position 3
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.3 Å/pix.
x 364 pix.
= 473.2 Å		1.3 Å/pix.
x 364 pix.
= 473.2 Å		1.3 Å/pix.
x 364 pix.
= 473.2 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.3 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.7 / ムービー #1: 0.7
最小 - 最大-0.89224845 - 2.1751156
平均 (標準偏差)-0.0047949855 (±0.077639386)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ364364364
Spacing364364364
セルA=B=C: 473.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.31.31.3
M x/y/z364364364
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z473.200473.200473.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-140-140-140
NX/NY/NZ280280280
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS364364364
D min/max/mean-0.8922.175-0.005

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Human KATP channel composed of Kir6.2 (C166S G334D) and SUR1

全体名称: Human KATP channel composed of Kir6.2 (C166S G334D) and SUR1
要素
  • 複合体: Human KATP channel composed of Kir6.2 (C166S G334D) and SUR1
    • 複合体: Kir6.2 (C166S G334D) subunit of human KATP
      • タンパク質・ペプチド: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11
    • 複合体: SUR1 subunit of human KATP
      • タンパク質・ペプチド: ATP-binding cassette sub-family C member 8
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

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超分子 #1: Human KATP channel composed of Kir6.2 (C166S G334D) and SUR1

超分子名称: Human KATP channel composed of Kir6.2 (C166S G334D) and SUR1
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 881.87 kDa/nm

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超分子 #2: Kir6.2 (C166S G334D) subunit of human KATP

超分子名称: Kir6.2 (C166S G334D) subunit of human KATP / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: SUR1 subunit of human KATP

超分子名称: SUR1 subunit of human KATP / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11

分子名称: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 43.622746 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MLSRKGIIPE EYVLTRLAED PAKPRYRARQ RRARFVSKKG NCNVAHKNIR EQGRFLQDVF TTLVDLKWPH TLLIFTMSFL CSWLLFAMA WWLIAFAHGD LAPSEGTAEP CVTSIHSFSS AFLFSIEVQV TIGFGGRMVT EECPLAILIL IVQNIVGLMI N AIMLGSIF ...文字列:
MLSRKGIIPE EYVLTRLAED PAKPRYRARQ RRARFVSKKG NCNVAHKNIR EQGRFLQDVF TTLVDLKWPH TLLIFTMSFL CSWLLFAMA WWLIAFAHGD LAPSEGTAEP CVTSIHSFSS AFLFSIEVQV TIGFGGRMVT EECPLAILIL IVQNIVGLMI N AIMLGSIF MKTAQAHRRA ETLIFSKHAV IALRHGRLCF MLRVGDLRKS MIISATIHMQ VVRKTTSPEG EVVPLHQVDI PM ENGVGGN SIFLVAPLII YHVIDANSPL YDLAPSDLHH HQDLEIIVIL EGVVETTGIT TQARTSYLAD EILWGQRFVP IVA EEDGRY SVDYSKFDNT VKVPTPLCTA RQLDEDHSLL EALTLASARG PLRKRSVPMA KAKPKFSISP DSLS

UniProtKB: ATP-sensitive inward rectifier potassium channel 11

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分子 #2: ATP-binding cassette sub-family C member 8

分子名称: ATP-binding cassette sub-family C member 8 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 177.237266 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MGPLAFCGSE NHSAAYRVDQ GVLNNGCFVD ALNVVPHVFL LFITFPILFI GWGSQSSKVH IHHSTWLHFP GHNLRWILTF MLLFVLVCE IAEGILSDGV TESHHLHLYM PAGMAFMAAV TSVVYYHNIE TSNFPKLLIA LLVYWTLAFI TKTIKFVKFL D HAIGFSQL ...文字列:
MGPLAFCGSE NHSAAYRVDQ GVLNNGCFVD ALNVVPHVFL LFITFPILFI GWGSQSSKVH IHHSTWLHFP GHNLRWILTF MLLFVLVCE IAEGILSDGV TESHHLHLYM PAGMAFMAAV TSVVYYHNIE TSNFPKLLIA LLVYWTLAFI TKTIKFVKFL D HAIGFSQL RFCLTGLLVI LYGMLLLVEV NVIRVRRYIF FKTPREVKPP EDLQDLGVRF LQPFVNLLSK GTYWWMNAFI KT AHKKPID LRAIGKLPIA MRALTNYQRL CEAFDAQVRK DIQGTQGARA IWQALSHAFG RRLVLSSTFR ILADLLGFAG PLC IFGIVD HLGKENDVFQ PKTQFLGVYF VSSQEFLANA YVLAVLLFLA LLLQRTFLQA SYYVAIETGI NLRGAIQTKI YNKI MHLST SNLSMGEMTA GQICNLVAID TNQLMWFFFL CPNLWAMPVQ IIVGVILLYY ILGVSALIGA AVIILLAPVQ YFVAT KLSQ AQRSTLEYSN ERLKQTNEML RGIKLLKLYA WENIFRTRVE TTRRKEMTSL RAFAIYTSIS IFMNTAIPIA AVLITF VGH VSFFKEADFS PSVAFASLSL FHILVTPLFL LSSVVRSTVK ALVSVQKLSE FLSSAEIREE QCAPHEPTPQ GPASKYQ AV PLRVVNRKRP AREDCRGLTG PLQSLVPSAD GDADNCCVQI MGGYFTWTPD GIPTLSNITI RIPRGQLTMI VGQVGCGK S SLLLAALGEM QKVSGAVFWS SLPDSEIGED PSPERETATD LDIRKRGPVA YASQKPWLLN ATVEENIIFE SPFNKQRYK MVIEACSLQP DIDILPHGDQ TQIGERGINL SGGQRQRISV ARALYQHANV VFLDDPFSAL DIHLSDHLMQ AGILELLRDD KRTVVLVTH KLQYLPHADW IIAMKDGTIQ REGTLKDFQR SECQLFEHWK TLMNRQDQEL EKETVTERKA TEPPQGLSRA M SSRDGLLQ DEEEEEEEAA ESEEDDNLSS MLHQRAEIPW RACAKYLSSA GILLLSLLVF SQLLKHMVLV AIDYWLAKWT DS ALTLTPA ARNCSLSQEC TLDQTVYAMV FTVLCSLGIV LCLVTSVTVE WTGLKVAKRL HRSLLNRIIL APMRFFETTP LGS ILNRFS SDCNTIDQHI PSTLECLSRS TLLCVSALAV ISYVTPVFLV ALLPLAIVCY FIQKYFRVAS RDLQQLDDTT QLPL LSHFA ETVEGLTTIR AFRYEARFQQ KLLEYTDSNN IASLFLTAAN RWLEVRMEYI GACVVLIAAV TSISNSLHRE LSAGL VGLG LTYALMVSNY LNWMVRNLAD MELQLGAVKR IHGLLKTEAE SYEGLLAPSL IPKNWPDQGK IQIQNLSVRY DSSLKP VLK HVNALIAPGQ KIGICGRTGS GKSSFSLAFF RMVDTFEGHI IIDGIDIAKL PLHTLRSRLS IILQDPVLFS GTIRFNL DP ERKCSDSTLW EALEIAQLKL VVKALPGGLD AIITEGGENF SQGQRQLFCL ARAFVRKTSI FIMDEATASI DMATENIL Q KVVMTAFADR TVVTIAHRVH TILSADLVIV LKRGAILEFD KPEKLLSRKD SVFASFVRAD K

UniProtKB: ATP-binding cassette sub-family C member 8

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 1 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 1 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度6.83 mg/mL
緩衝液pH: 8.5
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 289 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 57.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 100.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 18583
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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